von Dr. Ulrike Tartler
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| [1.] Uta/Fragment 016 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-01-04 22:59:23 Graf Isolan | Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 16, Zeilen: 1-7 |
Quelle: Spahl 2004 Seite(n): 5, 8, Zeilen: 5:21-25; 8:23-25 |
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| [In Entzündungsreaktionen wird Metallothionein, welches in den meisten untersuchten Zellen konstitutiv im] Zytoplasma vorhanden ist, durch die Anwesenheit von Zytokinen vermehrt exprimiert (De et al., 1990).
Auf zellulärer Ebene scheint das Zinkspeicherprotein Metallothionein eine zentrale Rolle in der Regulation des Zinkmetabolismus zu spielen (Richards, 1989; Kagi, 1991). Die Analyse von Leukozyten und Erythrozyten bezüglich ihrer Metallothionein-Expression scheint ein geeigneter Ansatz bei der Beurteilung des Zinkstatus im Organismus zu sein (Sullivan et al., 1998; Cao & Cousins, 2000). Cao J, Cousins RJ: Metallothionein mRNA in monocytes and peripheral blood mononuclear cells and in cells from dried blood spots increases after zinc supplementation of men. Journal of Nutrition 2000; 130: 2180-2187 De SK, McMaster MT, Andrews GK: Endotoxin induction of murine metallothionein gene expression. Journal of Biological Chemistry 1990; 265: 15267-15274 Kagi JH: Overview of metallothionein. Methods Enzymol.1991; 205: 613-626 Richards MP : Recent developments in trace element metabolism and function: role of metallothionein in copper and zinc metabolism. Journal of Nutrition 1989; 119: 1062-1070 Sullivan VK, Burnett FR, Cousins RJ: Metallothionein expression is increased in monocytes and erythrocytes of young men during zinc supplementation. Journal of Nutrition 1998; 128: 707-713 |
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Auf zellulärer Ebene scheint das Zinkspeicherprotein Metallothionein eine zentrale Rolle in der Regulation des Zinkmetabolismus zu spielen (Richards, 1989; Kagi, 1991). Die Analyse von Leukozyten und Erythrozyten bezüglich ihrer Metallothionein-Expression scheint ein geeigneter Ansatz bei der Beurteilung des Zinkstatus im Organismus zu sein (Sullivan et al., 1998; Cao & Cousins, 2000). [Seite 8] In Entzündungsreaktionen kann Metallothionein, welches in den meisten untersuchten Zellen konstitutiv im Zytoplasma vorhanden ist, durch Zytokine vermehrt exprimiert wird (De et al., 1990). Cao, J. & Cousins, R. J. (2000) Metallothionein mRNA in monocytes and peripheral blood mononuclear cells and in cells from dried blood spots increases after zinc supplementation of men. J.Nutr., 130, 2180-2187. De, S. K., McMaster, M. T. & Andrews, G. K. (1990) Endotoxin induction of murine metallothionein gene expression. J.Biol.Chem., 265, 15267-15274. Kagi, J. H. (1991) Overview of metallothionein. Methods Enzymol., 205, 613-626. Richards, M. P. (1989) Recent developments in trace element metabolism and function: role of metallothionein in copper and zinc metabolism. J.Nutr., 119, 1062-1070. Sullivan, V. K., Burnett, F. R. & Cousins, R. J. (1998) Metallothionein expression is increased in monocytes and erythrocytes of young men during zinc supplementation. J.Nutr., 128, 707-713. |
Ohne Hinweis auf eine Übernahme. Die Zeilen 3-7 sind identisch mit der ungenannt bleibenden Vorlage. |
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| [2.] Uta/Fragment 016 24 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2013-12-18 20:41:29 Graf Isolan | DocCheck Flexikon Insulin 2008, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Uta, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 16, Zeilen: 24-26, 28-32 |
Quelle: DocCheck Flexikon Insulin 2008 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
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| Die genetische Information für die Synthese von Insulin wird von nur einem Gen-Lokus im kurzen Arm des Chromsom 11 codiert. Insulin ist ein Makromolekül mit einem Molekulargewicht von etwa 5.700 Dalton. Ein Insulin-Monomer besteht aus 2 Aminosäureketten, Kette A umfasst 21 Aminosäuren, Kette B 30 Aminosäuren. Diese beiden Ketten sind durch zwei Disulfidbrücken verbunden. In Lösung hat Insulin die Tendenz, unter Ausbildung von Wasserstoffbrücken Dimere zu bilden. In Anwesenheit von Zink bilden sich aus den Dimeren sogenannte Hexamere (De Meyts, 2004). Das Insulinmolekül wird dann als Hexamer durch ein Zinkion stabilisiert in Vesikeln in der Betazelle [gespeichert, bis es als Reaktion auf einen erhöhten Blutzuckerspiegel freigesetzt wird.]
De Meyts P: Insulin an its receptor: Structure, function and evolution. Bioessays, 2004 Dec; 26 (12):1351-62 |
3.1 Struktur
Insulin ist ein Makromolekül mit einem Molekulargewicht von etwa 5.700 Dalton. Es besteht aus 2 längeren Polypeptiden, einer A-Kette mit 21 und einer B-Kette mit 30 Aminosäuren. Die beiden Ketten sind durch 2 Disulfidbrücken miteinander verbunden, die zwischen den Cystein-Bausteinen der Polypeptide ausgebildet werden. [...] [...] In Lösung hat Insulin die Tendenz, unter Ausbildung von Wasserstoffbrücken Dimere zu bilden, d.h. sich zu Molekülpaaren zusammenzulagern. In Anwesenheit von Zink bilden sich aus den Dimeren sogenannte Hexamere. 3.2 Biosynthese Insulin wird in den so genannten beta-Zellen der Langerhans-Inseln des Pankreas synthetisiert. Die genetische Information für die Synthese von Insulin wird von nur einem Gen-Lokus im kurzen Arm des Chromsom 11 codiert. [...] [...] [...] Das Insulinmolekül liegt dann als Hexamer durch ein Zinkion stabilisiert in Vesikeln an der Zellmembran der beta-Zelle gespeichert vor. |
Ohne Hinweis auf eine Übernahme. |
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