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| Untersuchte Arbeit: Seite: 82, Zeilen: 19-26 |
Quelle: Schäfer 2004 Seite(n): 168, Zeilen: 9ff |
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| Adapterproteine haben keine intrinsische katalytische oder signalgebende Aktivität, aber sie besitzen Motive und Domänen, die in der Lage sind, Protein-Protein- und Protein-Lipid-Wechselwirkungen zu vermitteln. Durch die zahlreichen Interaktionen, die durch Adaptoren stabilisiert werden, wird der Aufbau von großen Signalkomplexen möglich. Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren, einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ) und der Phospholipase β (PLCβ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale für die Signalleitung („signaling“) von kleinen [GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Zytoskeletts und die Genexpression, weiterleiten.] | Adapterproteine besitzen keine intrinsische katalytische Aktivität, aber sie besitzen Motive und Domänen, die in der Lage sind, Protein-Protein- und Protein-Lipid-Wechselwirkungen zu vermitteln. Durch die zahlreichen Interaktionen, die durch Adaptoren stabilisiert werden, wird der Aufbau von großen Signalkomplexen möglich. Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale an die Signalleitung („signaling“) von kleinen GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Cytoskeletts, die Genexpression und letztlich an die Lymphocytenaktivierung und –funktionen koppeln. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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