von Dr. Sandro Lorenz
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| [1.] Slo/Fragment 084 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:49:37 WiseWoman | Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schurek 2007, Schutzlevel sysop, Slo, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 84, Zeilen: 1-12 |
Quelle: Schurek 2007 Seite(n): 90, Zeilen: 21-31 |
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| Abgesehen von Neurolignin, dessen Aminosäuresequenz mit TTRV abschließt, enden die C-Termini der genannten CIPP.PDZ 2 Interaktionspartner mit einem XSXV-Motiv. Demnach handelt es sich bei CIPP.PDZ 2 (PATJ.PDZ 8) um eine PDZ-Domäne der Klasse I (Vgl. Tab. 1.1).
Obwohl PATJ zehn PDZ-Domänen besitzt, konnten bisher nur zwei direkte Interaktionspartner identifiziert werden (Shin et al., 2006). Das tight junction-assoziierte Protein ZO-3 bindet über die C-terminale Sequenz TDL an PATJ.PDZ6, einer PDZ-Domäne der Klasse I (Vgl. Tab. 1.1) (Lemmers et al., 2002; Roh et al., 2002). Claudine stellen eine Familie transmembranärer Proteine dar, die an der Calcium-unabhängigen Zell-Zell-Adhäsion beteiligt sind. Claudin-1, ein Mitglied dieser Proteinfamilie, bindet über die letzten C-terminalen Aminosäuren (KD)YV an PATJ.PDZ 8, wodurch diese sich der Klasse III zuordnen lässt (Vgl. Tab. 1.1) (Roh et al., 2002; Shin et al., 2006). |
Abgesehen von Neurolignin, dessen Aminosäuresequenz mit TTRV abschließt, enden die C-Termini der genannten CIPP.PDZ 2 Interaktionspartner mit einem XSXV-Motiv. Demnach handelt es sich bei CIPP.PDZ 2 (PATJ.PDZ 8) um eine PDZ-Domäne der Klasse I (Vgl. Tab. 1.1).
Obwohl PATJ zehn PDZ-Domänen beinhaltet, konnten bisher nur zwei direkte Interaktionspartner dieser Module identifiziert werden [91]. Das tight junction-assoziierte Protein ZO-3 bindet über die C-terminale Sequenz TDL an PATJ.PDZ 6, einer PDZ-Domäne der Klasse I (Vgl. Tab. 1.1) [51;79]. Claudine stellen eine Familie transmembranärer Proteine dar, die an der Calcium-unabhängigen Zell-Zell-Adhäsion beteiligt sind. Claudin-1, ein Mitglied dieser Proteinfamilie, bindet über die letzten C-terminalen Aminosäuren (KD)YV an PATJ.PDZ 8, wodurch diese sich der Klasse III zuordnen lässt (Vgl. Tab. 1.1) [79;91]. 51. Lemmers C, Medina E, Delgrossi MH, Michel D, Arsanto JP, Le BA: hINADl/PATJ, a homolog of discs lost, interacts with crumbs and localizes to tight junctions in human epithelial cells. J Biol Chem 2002;277:25408-25415. 79. Roh MH, Liu CJ, Laurinec S, Margolis B: The carboxyl terminus of zona occludens-3 binds and recruits a mammalian homologue of discs lost to tight junctions. J Biol Chem 2002;277:27501-27509. 91. Shin K, Fogg VC, Margolis B: Tight junctions and cell polarity. Annu Rev Cell Dev Biol 2006;22:207-235. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Man beachte, dass die in der Quelle "Tabelle 1.1." genannte Tabelle in der untersuchten Arbeit die Tabelle 1.3. ist. |
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| [2.] Slo/Fragment 084 18 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 20:47:08 WiseWoman | Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schurek 2007, Schutzlevel sysop, Slo, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 84, Zeilen: 18-20.21-24 |
Quelle: Schurek 2007 Seite(n): 89, 90, Zeilen: 89: letzte Zeile - 90: 1-4 |
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| Im Allgemeinen können mit pulldown Experimenten starke Protein-Protein-Interaktionen nachgewiesen werden, da schwache Bindungen durch die diversen Waschschritte zerstört würden. Deshalb wäre zu erwarten gewesen, dass die Daten im Hefesystem bestätigt würden. Im Hefesystem rekombinant exprimierte Proteine werden nur unvollständig posttranslational modifiziert, wobei es sich um eine in vivo Methode zur Untersuchung von Protein-Protein-Interaktionen handelt. | Im Allgemeinen können mit pulldown Experimenten ausschließlich sehr starke
[Seite 90] Protein-Protein-Interaktionen nachgewiesen werden, da schwache Bindungen durch die diversen Waschschritte zerstört würden. Obgleich im Hefesystem rekombinant exprimierte Proteine nur unvollständig posttranslational modifiziert werden, handelt es sich um eine in vivo Methode zur Untersuchung von Protein-Protein-Interaktionen. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140519174549