Angaben zur Quelle [Bearbeiten]
| Autor | Angelika Lüdtke |
| Titel | Einfluss des Kofaktors NAD+/NADH der S-Adenosylhomocystein-Hydrolase auf die Adenosinbindung |
| Ort | Tübingen |
| Jahr | 2003 |
| Anmerkung | Dissertation Eberhard-Karls-Universität zu Tübingen, Medizinische Fakultät, Institut für Pharmakologie und Toxikologie |
| URL | http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/volltexte/2004/1054/pdf/LuedtkeDissertation.pdf |
Literaturverz. |
nein |
| Fußnoten | nein |
| Fragmente | 6 |
| [1.] Ph/Fragment 010 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 16:23:25 Schumann | Fragment, Gesichtet, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 10, Zeilen: 1-4, 7-13 |
Quelle: Lüdtke 2003 Seite(n): 1, 2-3, Zeilen: 1: 3-12, 2: 27-28 - 3: 1-2 |
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| Die Hauptaufgabe der SAH-Hydrolase besteht in der reversiblen Hydrolyse von SAH zu Adenosin und L-Homocystein, die bereits 1959 von De la Haba und Cantoni beschrieben wurde. Dies ist in Vertebraten der einzige bekannte Abbauweg des SAH (Cantoni & Chiang, 1980). [...] Das thermodynamische Gleichgewicht der Reaktion liegt in vitro mit einer Gleichgewichtskonstanten von Keq=10-6 M auf der Seite der Synthese von SAH aus Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959). In vivo erfolgt die Reaktion jedoch hauptsächlich in Richtung der Hydrolyse, was darauf zurückzuführen ist, dass Adenosin und Hcy in der Zelle schnell verstoffwechselt werden (De la Haba & Cantoni, 1959; Cortese et al. 1974; Crooks et al. 1979; Eloranta, 1977).
26. DE LA HABA, CANTONI GL. The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J Biol Chem 1959 March;234(3):603-8. 22. Cortese R, Landsberg R, Haar RA, Umbarger HE, Ames BN. Pleiotropy of hisT mutants blocked in pseudouridine synthesis in tRNA: leucine and isoleucine-valine operons. Proc Natl Acad Sci U S A 1974 May;71(5):1857-61. 23. Crooks PA, Dreyer RN, Coward JK. Metabolism of S-adenosylhomocysteine and S-tubercidinylhomocysteine in neuroblastoma cells. Biochemistry 1979 June 12;18(12):2601-9. 32. Eloranta TO. Tissue distribution of S-adenosylmethionine and S-adenosylhomocysteine in the rat. Effect of age, sex and methionine administration on the metabolism of S-adenosylmethionine, S-adenosylhomocysteine and polyamines. Biochem J 1977 September 15;166(3):521-9. |
[Seite 1]
Die S-Adenosylhomocystein (SAH) Hydrolase katalysiert die reversible Hydrolyse von SAH zu Adenosin und L-Homocystein und wurde schon 1959 von De la Haba und Cantoni beschrieben. Das thermodynamische Gleichgewicht der Reaktion liegt mit einer Gleichgewichtskonstanten von Keq = 10-6 M auf der Seite der Synthese von SAH aus Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959). In vivo jedoch erfolgt die Reaktion hauptsächlich in Richtung der Hydrolyse, was darauf zurückzuführen ist, dass Adenosin und Homocystein in der Zelle schnell verstoffwechselt werden (De la Haba & Cantoni, 1959; Cortese et al., 1974; Crooks et al., 1979; Eloranta, 1977). [Seite 2] Die Hauptaufgabe der SAH-Hydrolase ist die reversible Hydrolyse von SAH zu Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959). [Seite 3] Dies ist in Vertebraten der einzige bekannte Abbauweg des SAH (Cantoni & Chiang, 1980). De La Haba, G., Cantoni, G. L.: The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J. Biol. Chem. 234: 603-608 (1959). Cortese, R., Perfetto, E., Arcari, P., Prota, G., Salvatore, F.: Formation of uric acid from adenosylhomocysteine in rat liver. Int. J. Biochem. 5: 535-545 (1974). Crooks, P. A., Dreyer, R. N., Coward, J. K.: Metabolism of S-adenosylhomocysteine and S-tubercidinylhomocysteine in neuroblastoma cells. Biochemistry 18: 2601-2609 (1979). Eloranta, T. O.: Tissue distribution of S-adenosylmethionine and S-adenosylhomocysteine in the rat. Effect of age, sex and methionine administration on the metabolism of S-adenosylmethionine, S-adenosylhomocysteine and polyamines. Biochem. J. 166: 521-529 (1977). Cantoni, G. L., Chiang, P. K.: The role of S-adenosylhomocysteine and S-adenosylhomocysteine hydrolase in the control of biological ethylations. In Natural Sulfur Compounds: Novel Biochemical and Structural Aspects, ed. by D. Cavallini, G. E. Gaull, V. Zappia, Plenum Press, New York, London, pp.67-80 (1980). |
Ein Zusammenschnitt weitgehend wörtlich übernommener Passagen. Die Übernahmen bleiben sämtlich ungekennzeichnet. Der Nachweis für "Cantoni & Chiang, 1980" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph. |
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| [2.] Ph/Fragment 010 23 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 16:24:03 Schumann | Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 10, Zeilen: 23-30 |
Quelle: Lüdtke 2003 Seite(n): 3-4, Zeilen: 3: 5-6 - 4: 1-3.9-12 |
|---|---|
| Das gebildete Adenosin kann auf zwei verschiedenen Wegen abgebaut werden:
Es wird entweder durch die Adenosindesaminase zu Inosin desaminiert, das dann zu Harnsäure abgebaut wird, oder es wird mit Hilfe der Adenosinkinase phosphoryliert und so zu AMP umgewandelt (Fox & Kelley, 1978). Adenosin bewirkt am Herzen durch die Hemmung der Adenylatzyklase eine Vasodilatation der Koronararterien (Schrader et al. 1981; Schütz et al. 1981; Webster & Olsson, 1981; Berne et al. 1983; Kitakaze et al. 1993). 37. Fox IH, Kelley WN. The role of adenosine and 2’-deoxyadenosine in mammalian cells. Annu Rev Biochem 1978;47:655-86. 123. Schrader J, Schutz W, Bardenheuer H. Role of S-adenosylhomocysteine hydrolase in adenosine metabolism in mammalian heart. Biochem J 1981 April 15;196(1):65-70. 138. Webster S, Olsson RA. Adenosine regulation of canine cardiac adenylate cyclase. Biochem Pharmacol 1981 February 15;30(4):369- 73. 8. Berne RM, Knabb RM, Ely SW, Rubio R. Adenosine in the local regulation of blood flow: a brief overview. Fed Proc 1983 December;42(15):3136-42. 66. Kitakaze M, Hori M, Kamada T. Role of adenosine and its interaction with alpha adrenoceptor activity in ischaemic and reperfusion injury of the myocardium. Cardiovasc Res 1993 January;27(1):18-27. |
[Seite 3]
Das gebildete Adenosin kann auf zwei verschiedenen Wegen abgebaut werden: [Seite 4] Es wird entweder durch die Adenosindesaminase zu Inosin desaminiert, das dann zu Harnsäure abgebaut wird, oder es wird mit Hilfe der Adenosinkinase phosphoryliert und so zu AMP umgewandelt (Fox & Kelley, 1978). [...] Im Organismus erfüllt Adenosin zahlreiche Aufgaben. Es bewirkt am Herzen durch die Hemmung der Adenylatzyklase eine Vasodilatation der Koronararterien (Schrader et al., 1981; Schütz et al., 1981; Webster & Olsson, 1981; Berne et al., 1983; Kitakaze et al., 1993). Fox, I. H., Kelley, W. N.: The role of adenosine and 2’-deoxyadenosine in mammalian cells. Annu. Rev. Biochem. 47: 655-686 (1978). Schrader, J., Schütz, W., Bardenheuer, H.: Role of S-adenosylhomocysteine hydrolase in adenosine metabolism in mammalian heart. Biochem. J. 196: 65-79 (1981). Schütz, W., Schrader, J., Gerlach, E.: Different sites of adenosine formation in the heart. Am. J. Physiol. 240: H963-H970 (1981). Webster S., Olsson, R. A.: Adenosine formation of canine cardiac adenylate cyclase. Biochem. Pharmacol. 30: 369-373 (1981). Berne, R. M., Winn, H. R., Knabb, R. M., Ely, S. W., Rubio, R.: Blood flow regulation by adenosine in heart, brain and skeletal muscle. In Berne, R. M., Rall, T. W., Rubio, R. (eds.) Regulatory function of adenosine, pp.293-317 Martinus Nijhoff Publishers, The Hague/Boston/London (1983). Kitakaze, M., Hori, M., Kamada, T.: Role of Adenosine and ist interaction with a adrenoceptor activity in ischaemic and reperfusion injury of the myocardium. Cardiovascular Research 27: 18-27 (1993). |
Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. Der Nachweis für "Schütz et al. 1981" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph. |
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| [3.] Ph/Fragment 011 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 15:45:56 Schumann | Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 11, Zeilen: 1-4 |
Quelle: Lüdtke 2003 Seite(n): 4, Zeilen: 13-16 |
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| [In der Niere] erzeugt Adenosin eine Vasokonstriktion (Oßwald & Gleiter, 1993) und reguliert verschiedene Nierenfunktionen wie die glomeruläre Filtrationsrate, die Elektrolyte-Exkretion und die Freisetzung von Renin und EPO (Oßwald, 1984; Oßwald et al. 1991).
109. Osswald H, Gleiter C. Hypernatremia and kidney function. Zentralbl Chir 1993;118(5):267-72. 110. Osswald H, Gleiter C. Renal effects of adenosine: possible consequences for kidney transplantation. Zentralbl Chir 1993;118(2):90- 102. 108. Osswald H, Mühlbauer B, Schenk F. Adenosine mediates tubuloglomerular feedback response: an element of metabolic control of kidney function. Kidney Int Suppl. 1991 June;32:128-31. |
In der Niere erzeugt Adenosin eine Vasokonstriktion (Osswald & Gleiter, 1993) und reguliert verschiedene Nierenfunktionen wie die glomeruläre Filtrationsrate, die Elektrolyte-Exkretion und die Freisetzung von Renin und Erythropoietin (Osswald, 1984; Osswald et al., 1991).
Osswald, H., Gleiter, C.: Renale Wirkungen des Adenosins: mögliche Konsequenzen für die Nierentransplantation. Zentralblatt für Chirurgie 118: 90-102 (1993). Osswald, H.: The role of adenosine in the regulation of glomerular filtration rate and renin secretion. TIPS 5: 94-97 (1984). Osswald, H., Mühlbauer, B., Schenk, F.: Adenosine mediates tubuloglomerular feedback response: An element of metabolic control of kidney function. Kidney Int. 39: 128-131 (1991). |
Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. Der Nachweis für "Oßwald, 1984" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph. Alle Verweise auf Oßwald im Literaturverzeichnis von Ph erfolgen - obwohl der Verfasser im Fließtext die korrekte Schreibweise "Oßwald" benutzt - in der Form "Osswald", d.h. genau in derselben Form wie in Lüdtke (2003). |
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| [4.] Ph/Fragment 011 24 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 15:43:34 Schumann | Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 11, Zeilen: 24-29 |
Quelle: Lüdtke 2003 Seite(n): 5, Zeilen: 3-8 |
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| Eine hemmende Wirkung auf die Hydrolyse von SAH in vitro haben sowohl Adenosin als auch Hcy. Unter physiologischen Bedingungen jedoch werden diese Produkte in der Zelle sofort metabolisiert, so dass dieser hemmende Effekt nicht auftritt (De la Haba & Cantoni, 1959). Unter pathophysiologischen Bedingungen kann es jedoch zur Akkumulation von Adenosin oder Hcy in der Zelle kommen.
26. DE LA HABA, CANTONI GL. The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J Biol Chem 1959 March;234(3):603-8. |
Eine hemmende Wirkung auf die Hydrolyse von SAH in vitro haben sowohl Adenosin als auch Homocystein. Unter physiologischen Bedingungen jedoch werden diese Produkte in der Zelle sofort metabolisiert, so dass dieser hemmende Effekt nicht auftritt (De la Haba & Cantoni, 1959). Unter pathophysiologischen Bedingungen kann es jedoch zur Akkumulation von Adenosin oder Homocystein in der Zelle kommen.
De La Haba, G., Cantoni, G. L.: The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J. Biol. Chem. 234: 603-608 (1959). |
Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. |
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| [5.] Ph/Fragment 012 02 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2016-05-22 22:26:36 Schumann | Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 12, Zeilen: 2-18 |
Quelle: Lüdtke 2003 Seite(n): 5, Zeilen: 8-24 |
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| Ein Anstieg dieser Metabolite führt zur Synthese von SAH. Dadurch steigt in der Zelle der SAH-Spiegel (Johnston & Kredich, 1979; Kredich & Hershfield, 1979; Kredich & Martin, 1980) auf Werte von 30-60 µM (Kloor et al., 2002).
[Abbildung 3] SAH entsteht jedoch nicht nur aus der Synthese durch die SAH-Hydrolase, sondern ist auch Produkt bei allen S-Adenosylmethionin (SAM)-abhängigen Transmethylierungsreaktionen. Dabei wird eine aktivierte Methylgruppe von SAM auf verschiedenste Makromoleküle wie Proteine, RNA, DNA und Polysaccharide sowie auf kleine Moleküle wie Histamine, Phospholipide, Norepinephrin und Katecholamine übertragen (Keller & Borchardt, 1988). Aufgrund des hohen Potentials des SAM, Methylgruppen zu übertragen, ist dies der wichtigste biologische Transmethylierungsweg (Cantoni, 1975). Da SAH diese Methyltransferasen in Form einer Produkthemmung beeinflussen kann, reguliert die Aktivität der SAH-Hydrolase indirekt alle SAM-abhängigen Methyltransferasen (Deguchi & Barchas, 1971; Pugh et al. 1977; Hasobe et al. 1989). Da die SAH-Hydrolase als einziges Enzym den Abbau von SAH katalysiert (Cantoni, 1986), ist dies ein wichtiger Rückkopplungsmechanismus. 64. Johnston JM, Kredich NM. Inhibition of methylation by adenosine in adenosine deaminase-inhibited, phytohemagglutinin-stimulated human lymphocytes. J Immunol 1979 July;123(1):97-103. 72. Kredich NM, Hershfield MS. S-adenosylhomocysteine toxicity in normal and adenosine kinase-deficient lymphoblasts of human origin. Proc Natl Acad Sci U S A 1979 May;76(5):2450-4. 67. Kloor D, Danielyan L, Osswald H. Characterization of the cAMP binding site of purified S-adenosyl-homocysteine hydrolase from bovine kidney. Biochem Pharmacol 2002 October 15;64(8):1201-6. 12. Cantoni L, Maggi G, Mononi G, Preti G. [Relations between protidopoiesis and biological transmethylations: action of Sadenosylmethionine on protein crasis in chronic hepatopathies]. Minerva Med 1975 May 2;66(33):1581-9. 27. Deguchi T, Barchas J. Inhibition of transmethylations of biogenic amines by S-adenosylhomocysteine. Enhancement of transmethylation by adenosylhomocysteinase. J Biol Chem 1971 May 25;246(10):3175-81. 50. Hasobe M, McKee JG, Borchardt RT. Relationship between intracellular concentration of S-adenosylhomocysteine and inhibition of vaccinia virus replication and inhibition of murine L-929 cell growth. Antimicrob Agents Chemother 1989 June;33(6):828-34. |
Ein Anstieg dieser Metabolite führt zur Synthese von SAH. Dadurch steigt in der Zelle der SAH-Spiegel (Johnston & Kredich, 1979; Kredich & Hershfield, 1979; Kredich & Martin, 1980) auf Werte von 30-60 μM (Kloor et al., 2002).
SAH entsteht jedoch nicht nur aus der Synthese durch die SAH-Hydrolase, sondern ist auch Produkt bei allen S-Adenosylmethionin (SAM)-abhängigen Transmethylierungsreaktionen. Dabei wird eine aktivierte Methylgruppe vom SAM auf verschiedenste Makromoleküle wie Proteine, RNA, DNA und Polysaccharide, sowie auf kleine Moleküle wie Histamine, Phospholipide, Norepinephrin und Katecholamine übertragen (Keller & Borchardt, 1988). Aufgrund des hohen Potentials des SAM, Methylgruppen zu übertragen, ist dies der wichtigste biologische Transmethylierungsweg (Cantoni, 1975). Da SAH Methyltransferasen in Form einer Produkthemmung beeinflussen kann, reguliert die Aktivität der SAH-Hydrolase indirekt alle SAM-abhängigen Methyltransferasen (Deguchi & Barchas, 1971; Pugh et al., 1977; Hasobe et al., 1989). Da die SAH-Hydrolase als einziges Enzym den Abbau von SAH katalysiert (Cantoni, 1986), ist dies ein wichtiger Rückkoppelungsmechanismus. Johnston, J. M., Kredich, N. M.: Inhibition of methylation by adenosine in adenosine deaminase-inhibited, phytohemagglutinin-stimulated human lymphocytes. J. Immunol. 123: 97-103 (1979). Kredich, N. M., Hershfield, M. S.: S-adenosylhomocysteine toxicity in normal and adenosine kinase-deficient lymphoblasts of human origin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76: 2450-2454 (1979). Kredich, N. M., Martin, D. W., Jr.: Role of S-adenosylhomocysteine in adenosine mediated toxicity in cultured mouse T lymphoma cells. Cell 12: 931-938 (1977). Kloor, D., Delabar, U., Mühlbauer, B., Luippold, G., Osswald, H.: Tissue levels of S-adenosylhomocysteine in rat kidney: effects of ischemia and homocysteine. Biochem. Pharm. 63: 809-815 (2002). Keller, B. T., Borchardt, R. T.: In Antiviral Drug Development – A Multidisciplinary Approach (De Clerq, E., Walker, R. T., eds.) Plenum, New York, pp.123-138 (1988). Cantoni, G. L.: Biological methylation: selected aspects. Annu. Rev. Biochem. 44: 435-451 (1975). Deguchi, T., Barchas, J.: Inhibition of transmethylations of biogenic amines by S-adenosylhomocysteine. Enhancement of transmethylation by adenosylhomocysteinase. J. Biol. Chem. 246: 3175-3181 (1971). Pugh, C. S., Borchardt, R. T., Stone, H. O.: Inhibition of Newcastle disease virion messenger RNA (guanine-7-)- methyltransferase by analogues of S-adenosylhomocysteine. Biochemistry 16: 3928-3932 (1977). Hasobe, M., McKee, J. G., Borchardt, R. T. Relationship between intracellular concentration of S-adenosylhomocysteine and inhibition of vaccinia virus replication and inhibition of murine L-929 cell growth. Antimicrob. Agents Chemother. 33: 828-834 (1989). Cantoni, G. L.: In Biological Methylation and Drug Design (Borchardt, R. T., Creveling, C. R., Ueland, P. M., Eds.) Humana Press, Clifton, NJ: 227-238 (1986). |
Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. Die Nachweise für "Kredich & Martin, 1980", "Keller & Borchardt, 1988", "Pugh et al., 1977" und "Cantoni, 1986" fehlen im Literaturverzeichnis von Ph. |
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| [6.] Ph/Fragment 013 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 16:25:56 Schumann | Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 13, Zeilen: 1-6 |
Quelle: Lüdtke 2003 Seite(n): 5, Zeilen: 25-30 |
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| Durch Hemmung der SAH-Hydrolase und nachfolgende Erhöhung des intrazellulären SAH-Gehalts können u.a. antivirale (Wolfe & Borchardt, 1991; Patil et al. 1992; Liu et al. 1993; Villalon et al. 1993; Wnuk et al. 1994), antiparasitische (Bitonti et al. 1990; Henderson et al. 1992), antiarthritische und immunosuppressive Effekte (Wolos et al. 1993 a; Wolos et al. 1993 b) erzielt werden.
144. Wolfe MS, Borchardt RT. S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase as a target for antiviral chemotherapy. J Med Chem 1991 May;34(5):1521- 30. 78. Liu S, Wnuk SF, Yuan C, Robins MJ, Borchardt RT. Adenosine-5’- carboxaldehyde: a potent inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. J Med Chem 1993 April 2;36(7):883-7. 134. Villalon MD, Gil-Fernandez C, De CE. Activity of several S-adenosylhomocysteine hydrolase inhibitors against African swine fever virus replication in Vero cells. Antiviral Res 1993 February;20(2):131- 44. 142. Wnuk SF, Yuan CS, Borchardt RT, Balzarini J, De CE, Robins MJ. Nucleic acid related compounds. 84. Synthesis of 6’-(E and Z)-halohomovinyl derivatives of adenosine, inactivation of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, and correlation of anticancer and antiviral potencies with enzyme inhibition. J Med Chem 1994 October 14;37(21):3579-87. 9. Bitonti AJ, Byers TL, Bush TL, Casara PJ, Bacchi CJ, Clarkson AB, Jr., McCann PP, Sjoerdsma A. Cure of Trypanosoma brucei brucei and Trypanosoma brucei rhodesiense infections in mice with an irreversible inhibitor of S-adenosylmethionine decarboxylase. Antimicrob Agents Chemother 1990 August;34(8):1485-90. 145. Wolos JA, Frondorf KA, Esser RE. Immunosuppression mediated by an inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. Prevention and treatment of collagen-induced arthritis. J Immunol 1993 July 1;151(1):526-34. 146. Wolos JA, Frondorf KA, Babcock GF, Stripp SA, Bowlin TL. Immunomodulation by an inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase: inhibition of in vitro and in vivo allogeneic responses. Cell Immunol 1993 July;149(2):402-8. |
Durch Hemmung der SAH-Hydrolase und nachfolgende Erhöhung des intrazellulären SAH-Gehalts können antivirale (Wolfe & Borchardt, 1991; Patil et al., 1992; Liu et al., 1993; Villalon et al., 1993; Wnuk et al., 1994), antiparasitische (Bitonti et al., 1990; Henderson et al., 1992), antiarthritische und immunosuppressive Effekte (Wolos et al., 1993 a; Wolos et al., 1993 b) erzielt werden.
Wolfe, M. S., Borchardt, R. T.: S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase as a target for antiviral chemotherapy. J. Med. Chem. 34: 1521-1530 (1991). Patil, S. D., Schneller, S. W., Hosoya, M., Snoeck, R., Andrei, G., Balzarini. J., De Clercq, E.: Synthesis and antiviral properties of (+/-)-5'-noraristeromycin and related purine carbocyclic nucleosides. A new lead for anti-human cytomegalovirus agent design. J. Med. Chem. 35: 3372-3377 (1992). Liu, S., Wnuk, S. F., Yuan, C., Robins, M. J., Borchardt, R. T.: Adenosine-5'-carboxaldehyde: a potent inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. J. Med. Chem. 36: 883-887 (1993). Villalon, M. D., Gil-Fernandez, C., De Clercq, E.: Activity of several S-adenosylhomocysteine hydrolase inhibitors against African swine fever virus replication in Vero cells. Antiviral Res. 20: 131-144 (1993). Wnuk, S. F., Yuan, C. S., Borchardt, R. T., Balzarini, J., De Clercq, E., Robins, M. J.: Nucleic acid related compounds. 84. Synthesis of 6'-(E and Z)-halohomovinyl derivatives of adenosine, inactivation of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, and correlation of anticancer and antiviral potencies with enzyme inhibition. J. Med. Chem. 37: 3579-3587 (1994). Bitonti, A. J., Baumann, J., Jarvi, T., McCarthy, J. R., McCann, P. P.: Antimalarial activity of a 4’,5’-unsaturated 5’-fluoroadenosine mechanism-based inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. Biochem. Pharmacol. 40: 601-606 (1990). Henderson, D. M., Hanson, S., Allen, T., Wilson, K., Coulter-Karis, D. E., Greenberg, M. L., Hershfield, M. S., Ullman, B.: Cloning of the gene encoding Leishmania donovani S-adenosylhomocysteine hydrolase, a potential target for antiparasitic chemotherapy. Mol. Biochem. Parasitol. 53: 169-183 (1992). Wolos, J. A., Frondorf, K. A., Babcock, G. F., Stripp, S. A., Bowlin, T. L.: Immunomodulation by an inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase: inhibition of in vitro and in vivo allogeneic responses. Cell. Immunol. 149: 402-408 (1993) a. Wolos, J. A., Frondorf, K. A., Davis, G. F., Jarvi, E. T., McCarthy, J. R., Bowlin T. L.: Selective inhibition of T cell activation by an inhibitor of S-adenosyl-Lhomocysteine hydrolase. J. Immunol. 150: 3264-3273 (1993) b. |
Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. Die Nachweise für "Patil et al. 1992" und "Henderson et al. 1992" fehlen im Literaturverzeichnis von Ph. Nur bei der (identischen) Literaturangabe "Bitonti et al., 1990" verweist der Autor auf einen anderen Artikel als der Verfasser der Quelle. |
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