von Peter Hammel
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| [1.] Ph/Fragment 004 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2016-05-22 22:15:50 Schumann | Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 4, Zeilen: 1-11 |
Quelle: Hoffmann 2004 Seite(n): 8, Zeilen: 12-22 |
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| [HIF-1 ist ein] Transkriptionsfaktor, dessen Struktur eine heterodimere Doppelhelix bildet und welcher durch eine reduzierte Sauerstoffspannung stabilisiert wird (Wenger & Gassmann, 1997). Der HIF-1-Komplex besteht aus zwei Untereinheiten: die HIF-1β/ARNT-Untereinheit (aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator) und eine Isoform der α-Untereinheiten (HIF-1α, HIF-2α, HIF-3α). Die HIF-1α-Untereinheit wird unter normoxischen Bedingungen kontinuierlich synthetisiert und über das Ubiquitin-Proteasom-System wieder abgebaut. Unter Hypoxie reichert sich die HIF-1α-Untereinheit vermehrt an (Salceda & Caro, 1997; Semenza, 2001). Hypoxie induziert die Stabilisation der HIF-1α-Untereinheit, was zu einer Aktivierung der Transkription oben genannter Zielgene führt (Carraro et al. 2000).
122. Salceda S, Caro J. Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) protein is rapidly degraded by the ubiquitin-proteasome system under normoxic conditions. Its stabilization by hypoxia depends on redox-induced changes. J Biol Chem 1997 September 5;272(36):22642-7. 126. Semenza GL. HIF-1 and mechanisms of hypoxia sensing. Curr Opin Cell Biol 2001 April;13(2):167-71. 14. Carrero P, Okamoto K, Coumailleau P, O’Brien S, Tanaka H, Poellinger L. Redox-regulated recruitment of the transcriptional coactivators CREBbinding protein and SRC-1 to hypoxia-inducible factor 1alpha. Mol Cell Biol 2000 January;20(1):402-15. |
HIF-1 ist ein Transkriptionsfaktor, dessen Struktur eine heterodimere Doppelhelix (bHLH = basic-helix-loop-helix) bildet, und welcher durch eine reduzierte Sauerstoffspannung aktiviert wird (Wenger und Gassmann, 1997). Der HIF-1 Komplex besteht aus zwei Untereinheiten: Die HIF-1β/ARNT-Untereinheit (aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator) und eine Isoform der α-Untereinheiten (HIF-1α, HIF-2α HIF-3α). Die HIF-1α-Untereinheit wird unter normoxischen Bedingungen kontinuierlich synthetisiert und über das Ubiquitin-Proteasom-System wieder abgebaut. Unter Hypoxie reichert sich die HIF-1α-Untereinheit vermehrt an (Salceda und Caro, 1997; Semenza, 2001). Hypoxie induziert die Stabilisation der HIF-1α-Untereinheit, was zu einer Aktivierung der Transkription der oben genannten Gene (EPO, VEGF, glykolytische Enzyme) führt (Salceda und Caro, 1997; Srinivas et al, 1998).
Wenger RH, Gassmann M (1997) Oxygen(es) and the hypoxia-inducible factor-1 Biol Chem, 378: 609-616 Salceda S, Caro J (1997) Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) protein is rapidly degraded by the ubiquitin-proteasome system under normoxic conditions. Its stabilization by hypoxia depends on redox-induced changes J Biol Chem, 272: 22642-22647 Semenza GL (2001) HIF-1 and mechanism of hypoxia sensing Curr Opin Cell Biol, 13: 167-171 Srinivas V, Zhu X, Salceda S, Nakamura R, Caro J (1998) Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) is a non-heme iron protein. Implications for oxygen sensing J Biol Chem, 273: 18019-18022 |
Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. Der Nachweis für "Wenger & Gassmann, 1997" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph. |
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| [2.] Ph/Fragment 004 15 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2017-03-04 22:53:39 Schumann | Fragment, Gesichtet, Hosbach 2002, KomplettPlagiat, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 4, Zeilen: 15-20 |
Quelle: Hosbach 2002 Seite(n): 10, Zeilen: 37-40, 42 |
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| Der bei Anämie oder Hypoxie erhöhte EPO-Spiegel führt im Knochenmark zu einer beschleunigten Ausreifung von unreifen BFU-e (burst forming uniterythroid) zu reifen BFU-e und weiter zu CFU-e-Zellen (colony forming uniterythroid, erythroide Vorläuferzellen), Erythroblasten und Retikulozyten, die dann frühzeitiger in das periphere Blut abgegeben werden (Cipolleschi et al. 1997).
19. Cipolleschi MG, D’Ippolito G, Bernabei PA, Caporale R, Nannini R, Mariani M, Fabbiani M, Rossi-Ferrini P, Olivotto M, Dello SP. Severe hypoxia enhances the formation of erythroid bursts from human cord blood cells and the maintenance of BFU-E in vitro. Exp Hematol 1997 October;25(11):1187-94. |
Der bei Anämie oder Hypoxie erhöhte Erythropoetinspiegel führt im Knochenmark zu einer beschleunigten Ausreifung von unreifen BFUe (erythroid blast forming units) zu reifen BFUe und weiter zu CFUe (erythroid colony forming units), Erythroblasten und Retikulozyten, die dann frühzeitiger in das periphere Blut abgegeben werden. [...] [39].
[39] Cipolleschi M.G., D´Ippolito G., Bernabei P.A., Caporale R., Nannini R., Mariani M., Fabbiani M., Rossi-Ferrini P., Olivotto M., Sbarba P.D., Severe hypoxia enhances the formation of erythroid bursts from human cord blood cells and the maintenanse of BFU-E in vitro, Exp Hematol, 25(11), 1997, S. 1187-1194 |
Bis auf die Tatsache, dass Ph grundsätzlich nur "EPO" schreibt, identisch (inkl. des Literaturverweises). Ein Hinweis auf eine Übernahme erfolgt nicht. |
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| [3.] Ph/Fragment 004 21 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 16:18:32 Schumann | Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 4, Zeilen: 21-31 |
Quelle: Schwarz 1999 Seite(n): 25, Zeilen: 15-23 |
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| Die Wirkung von EPO wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-e- und CFU-e-Zellen-Kompartiments vermittelt (Jelkmann, 1994; Samtleben & Gurland, 1990; Adamson, 1996). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase-Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transkription der Globin-mRNA wird induziert (Samtleben & Gurland, 1990). Der EPO-Effekt im Knochenmark auf die EPO-abhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (Fisher et al. 1980). Vermutlich wird durch die Bindung von EPO ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (Miller et al. 1990; Yelamarty et al. 1990) und die Tyrosinkinase C aktiviert (Mason-Garcia et al. 1990).
4. Adamson JW. Regulation of red blood cell production. Am J Med 1996 August 26;101(2A):4S-6S. 36. Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A. Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells. Exp Hematol 1980;8 Suppl 8:65-89. 96. Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL. Decreased erythropoietin response in patients with the anemia of cancer. N Engl J Med 1990 June 14;322(24):1689-92. 147. Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Jr., Yu FT, Tillotson DL, Cheung JY. Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst-forming units-erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin. J Clin Invest 1990 June;85(6):1799-809. 85. Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS. Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells. Biochem Biophys Res Commun 1990 April 30;168(2):490-7. |
Die Wirkung von Erythropoietin wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-E-(burst forming unit-erythroid) und CFU-E-Zellen-(colony forming unit-erythroid, erythroide Vorläuferzellen) Kompartiments vermittelt (100; 183; 2). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transskription der Globin-m-RNA wird induziert (183). Der Erythropoietin-Effekt im Knochenmark auf die erythropoietinabhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (57). Vermutlich wird durch die Bindung von Erythropoietin ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (146; 223) und die Thyrosinkinase C aktiviert (134).
[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994) [183] Samtleben W und Gurland HJ: Pathogenese der renalen Anämie; Cilag 1990 [2] Adamson JW: Regulation of red blood cell production; Am J Med 101 (suppl. 2A): 4 - 6 (1996) [57] Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A: Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells; Experimental Hematology 8 (Suppl 8): 65 - 89 (1980) [146] Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL: Decreased Erythropoietin Response in Patients with the Anemia of Cancer; N Engl J Med 322: 1689-1692 (1990) [223] Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Yu FTS, Tillotson DL, Cheung JY: Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst forming units erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin; J Clin Invest 85: 1799 - 1809 (1990) [134] Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS: Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells; Biochem Biophys Res Commun 168: 490 - 497 (1990) |
Trotz völliger inhaltlicher und weitgehend wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme. Zwei Literaturangaben bei Ph - die offensichtlich auch mit denen der Quelle übereinstimmen (sollen) - sind in dessen Literaturverzeichnis nicht zu finden. |
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