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| Untersuchte Arbeit: Seite: 18, Zeilen: 11-21 |
Quelle: Luigs 2004 Seite(n): 9, Zeilen: 10ff |
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| Zusätzlich hemmt es kompetetiv Plasminogen, da es ebenfalls an Fibrin bindet. In das entstehende Fibringerinnsel eingebaut, ist α2-Antiplasmin funktionell aktiv und bewirkt eine Resistenz des Fibrinnetzes gegenüber einer plasmininduzierten Fibrinolyse (Aoki et al. 1977, Moroi et Aoki 1977, Wallen et al. 1983).
α2-Makroglobulin neutralisiert Kallikrein und t-PA, und bindet überschüssiges Plasmin, sobald die Bindungskapazität von α2-Antiplasmin überschritten ist. [...] Der C1-Inaktivator hemmt Kallikrein sowie den Faktor XIIa und Faktor XIa, welche alle schwache Plasminogenaktivatoren sind, und hemmt somit auch die Umwandlung von scu-PA zu tcu-PA (Colman 1969, Goldsmith et al. 1978, Mandle et Kaplan 1979). Darüber hinaus neutralisiert er auch Plasmin direkt (Bachmann 1987). 7. Bachmann F. Fibrinolysis. In: Verstraete M, Vermylen J, Lijnen R, Arnout J (eds). Thrombosis and haemostasis. Leuven University Press 1987:227-265. 141. Moroi M, Aoki N. Inhibition of plasminogen binding to fibrin by alpha2-plasmin inhibitor. Thromb Res 1977 Jun;10(6):851-856. 142. Moroi M, Aoki N. Inhibition of proteases in coagulation, kinin-forming and complement systems by alpha2-plasmin inhibitor. J Biochem (Tokyo) 1977 Oct;82(4):969-972. 143. Moroi M, Aoki N. On the interaction of alpha2-plasmin inhibitor and proteases. Evidence for the formation of a covalent crosslinkage and non-covalent weak bondings between the inhibitor and proteases. Biochim Biophys Acta 1977 Jun 10;482(2):412-420. 223. Wallen P, Pohl G, Bergsdorf N, Randby M, Ny T, Jornwall H. Structural characterization of tissure-plasminogen activator purified by immunosorbent chromatography. In: Davidson JF, Bachmann F, Bouvier CA, Kruithof EKO (eds). Progress in fibrinolysis. Vol 6 Churchill Livingstone, Edinburgh 1983; 338-343. |
Zusätzlich hemmt es kompetetiv Plasminogen, da es ebenfalls an Fibrin bindet. In das entstehende Fibringerinnsel eingebaut, ist es funktionell aktiv und bewirkt eine Resistenz des Fibrinnetzes gegenüber einer plasmininduzierten Fibrinolyse (Moroi et Aoki 1977, Wallen et al. 1983).
α2-Makroglobulin neutralisiert Kallikrein und t-PA, und bindet überschüssiges Plasmin, wenn die Bindungskapazität von a2-AP überschritten ist. C1-Inaktivator hemmt, wie schon erwähnt, Kallikrein, und den Faktor XIIa und somit auch die Umwandlung von scu-PA zu tcu-PA. Aber er neutralisiert auch direkt Plasmin (Bachmann 1987). 7) Bachmann F. Fibrinolysis. In: Verstraete M, Vermylen J, Lijnen R, Arnout J (eds). Thrombosis and haemostasis. Leuven University Press 1987: 227-265. 141) Moroi M, Aoki N. Inhibition of plasminogen binding to fibrinby a2-plasmin inhibitor. Thromb Res 1977; 10:851-856. 142) Moroi M, Aoki N. Inhibition of proteases in coagulation, kinik-forming complement systems by a2-plasmin inhibitor. J Biochem 1977; 82: 969-972. 198) Wallen P, Pohl G, Bergsdorf N, Randby M, Ny T, Jornwall H. Structural characterization of tissue-plasminogen activator purified by immunosorbent chromatography. In: Davidson JF, Bachmann F, Bouvier CA, Kruithof EKO (eds). Progress in fibrinolysis. Vol 6 Churchill Livingstone, Edingburgh 1983; 338-343. |
Die Quelle wird hier nicht genannt. "Aoki et al. 1977" findet sich nicht im Literaturverzeichnis, genausowenig "Colman 1969", "Goldsmith et al. 1978", sowie "Mandle et Kaplan 1979". Zu "Moroi et Aoki 1977" passen drei Einträge im Literaturverzeichnis. |
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