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| Untersuchte Arbeit: Seite: 3, Zeilen: 12-15, 16-20 |
Quelle: Wenner 2006 Seite(n): 2-3, 4, Zeilen: S.2,29-31 - S.3,1-2 und S.4,27-30 |
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| [Zeilen 12-15]
Das von Hippel-Lindau Tumorsuppressorprotein (pVHL) vermittelt dann die Ubiquitinierung und Degradation von HIF (Maxwell et al., 1999; Srinivas et al., 1999; Cockman et al., 2000; Kim und Kaelin, 2003). [Zeilen 16-20] Die PHD sind ein Eisen- und 2-Oxoglutarat-abhängiges Enzymsystem, die für ihre Funktion des Weiteren Ascorbat und molekularen Sauerstoff benötigen. Sie gelten deshalb unter anderem als Sauerstoffsensoren in der Zelle, insbesondere, wenn Änderungen in der Genexpression eingeleitet werden (Acker und Acker, 2004). |
[Seite 2, Zeilen 29-31]
Die hydroxylierte ODD-Domäne wird von pVHL (VHL = von Hippel-Lindau), einer E3-Ubiquitin-Ligase, erkannt. pVHL vermittelt dann zusammen mit Elongin B und C die Ubiquitinierung und Degradation von HIF (Maxwell, Wiesener et al. [Seite 3, Zeilen 1-2] 1999; Srinivas, Zhu et al. 1999; Cockman, Masson et al. 2000; Review: Kim und Kaelin 2003). [Seite 4, Zeilen 27-30] Die PHDs sind ein Eisen- und 2-Oxoglutarat-abhängiges Enzymsystem in der Familie der Dioxygenasen. Sie benötigen für ihre Funktion des Weiteren Ascorbat und molekularen Sauerstoff und gelten deshalb unter anderem als Sauerstoffsensoren in der Zelle (Review: Acker und Acker 2004). |
Patchwork. Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. |
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