von Dr. Dr. Hakan Tastan
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| [1.] Ht/Fragment 008 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:18 Hindemith | Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 8, Zeilen: 1-15 |
Quelle: Sell 2001 Seite(n): 7, Zeilen: 2-18 |
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| [Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, sind in den als] Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran lokalisiert (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998). Die innere Membran ist für viele Metaboliten, polare Moleküle und die meisten Ionen aufgrund ihres hohen Gehalts an Cardiolipin (Capaldi, 1983; Hatefi, 1985; Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998) impermeabel. Nur Moleküle, für die spezielle Transportproteine vorhanden sind, sind durchlässig. Dies führt zu einer Abgrenzung und Isolierung des Mitochondriums vom Cytosol und ermöglicht den Aufbau eines elektrochemischen Potenzialgradienten über diese innere Membran (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998).
1.7.2 Mitochondrienmatrix Die innere Mitochondrienmembran umschließt die Matrix. Sie beinhaltet neben den löslichen Enzymen des oxidativen Stoffwechsels Substrate, Nucleotid-Kofaktoren sowie anorganische Ionen (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998). Außerdem enthält die Matrix den genetischen Apparat der Mitochondrien, der eine Reihe verschiedener Mitochondrienproteine synthetisiert (Capaldi, 1982). 1.7.3 Mitochondriale Atmungskette Lloreta-Trull J & Serrano S (1998), Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol 2: 357-367 Capaldi RA (1982), Arrangement of proteins in the mitochondrial inner membrane. Biochim Biophys Acta 694: 291-306 |
In diesen als Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran sind die Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, lokalisiert (Lloreta-Trull und Serrano, 1998). Die innere Membran ist für viele Metaboliten, polare Moleküle und die meisten Ionen aufgrund ihres hohen Gehalts an Cardiolipin (Capaldi, 1983; Hatefi, 1985; Lloreta-Trull und Serrano, 1998) impermeabel. Sie ist nur für Moleküle durchlässig, für die spezielle Transportproteine vorhanden sind. Dies führt zu einer Abgrenzung und Isolierung des Mitochondriums vom Cytosol und ermöglicht den Aufbau eines elektrochemischen Potentialgradienten über diese innere Membran (Lloreta-Trull und Serrano, 1998).
2.1.3.2 Mitochondrienmatrix Die innere Mitochondrienmembran umschließt die Matrix. Sie beinhaltet neben den löslichen Enzymen des oxidativen Stoffwechsels Substrate, Nucleotid-Kofaktoren sowie anorganische Ionen (Lloreta-Trull und Serrano, 1998). Außerdem enthält die Matrix den genetischen Apparat der Mitochondrien, der eine Reihe verschiedener Mitochondrienproteine synthetisiert (Capaldi, 1982; siehe 2.3). 2.1.4 Mitochondriale Atmungskette Lloreta-Trull J & Serrano S (1998) Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol; 2: 357-367 Capaldi RA (1982) Arrangement of proteins in the mitochondrial inner membrane. Biochim Biophys Acta; 694: 291-306 |
Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. |
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| [2.] Ht/Fragment 008 16 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:14 Hindemith | Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Täpper 2005, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 8, Zeilen: 16-20 |
Quelle: Täpper 2005 Seite(n): 17, Zeilen: 14-18 |
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| Mitochondrien sind semiautonome Organellen, die wichtige Funktionen wie die Regulation des Zellstoffwechsels und des apoptotischen Zelltods erfüllen. Die Hauptfunktion der Mitochondrien liegt in der Energieproduktion in Form von Adenosin-5´-triphosphat (ATP) durch die oxidative Phosphorylierung aus Adenosin-5´-diphosphat (ADP) und anorganischem Phosphat (Chandel & Schumacker, 1999).
Chandel NS & Schumacker PT (1999), Cells depleted of mitochondrial DNA (p0) yield insight into physiological mechanisms. FEBS Lett 454: 173-176 |
Mitochondrien sind semiautonome Organellen, denen essenzielle Funktionen im Zellstoffwechsel und der Regulation des apoptotischen Zelltods zukommen. Die Hauptfunktion der Mitochondrien liegt in der Energieproduktion in Form von Adenosin-5´-triphosphat (ATP) durch die oxidative Phosphorylierung aus Adenosin-5´-diphosphat (ADP) und anorganischem Phosphat (Chandel & Schumacker, 1999).
Chandel NS & Schumacker PT (1999) Cells depleted of mitochondrial DNA (rho0) yield insight into physiological mechanisms. FEBS Lett; 454: 173-176 |
Weitgehend wörtlich inklusive der Literaturangabe übernommen, aber kein Hinweis auf die Quelle. |
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| [3.] Ht/Fragment 008 21 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:11 Hindemith | Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 8, Zeilen: 21-31 |
Quelle: Hoffmann 2004 Seite(n): 5, Zeilen: 7-21 |
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| Die oxidative Phosphorylierung stellt einen Teil der in den Mitochondrien stattfindenden Atmungskette dar. Die mitochondriale Atmungskette besteht aus vier Enzymkomplexen, der NADH-Ubiquinon-Oxidoreduktase (Komplex I), der Succinat-Ubiquinon-Reduktase (Komplex II), der Cytochrom-c-Reduktase (Komplex III) und der Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV). Bei der oxidativen Phosphorylierung werden Elektronenpaare der energiereichen Moleküle NADH und FADH2, welche bei der Glykolyse der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus entstehen, über die Komplexe I, II, III und IV auf molekularen Sauerstoff übertragen. Energie, die dabei frei wird, wird zur ATP-Erzeugung verwendet. Während der Elektronenübertragung an den vier Komplexen kann es durch unvollständige Reduktion von Sauerstoff zur Entstehung von ROS kommen (Thannikal et al., 2000). Die dabei gebildeten ROS sind H2O2 und O2.- (Chance et al., [1979; Papa und Skulachev, 1997).]
Thannickal VJ, und Fanburg BL (2000), Reactive oxygen species in cell signalling. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 279: L1005-L1028 Chance B, Sies H, Boveris A (1979), Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. Physiol Rev 59: 527-605 Papa S und Skulachev VP (1997), Reactive oyxgen species, mitochondria apoptosis and aging. Mol cell biochem 174: 305-319 |
Der aerobe Energiestoffwechsel ist abhängig von der oxidativen Phosphorylierung, die einen Teil der in den Mitochondrien stattfindenen Atmungskette darstellt. Die mitochondriale Atmungskette besteht aus vier Enzymkomplexen, der NADH-Ubiquinon-Oxidoreduktase (Komplex I), der Succinat-Ubiquinon-Reduktase (Komplex II), der Cytochrom-c-Reduktase (Komplex III) und der Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV).
Bei der oxidativen Phosphorylierung werden Elektronenpaare der energiereichen Moleküle NADH und FADH2, welche bei der Glykolyse, der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus entstehen, über die Komplexe I, II, III und IV auf molekularen Sauerstoff übertragen. Die dabei freiwerdende Energie wird zur ATP-Erzeugung verwendet. Während der Elektronenübertragung an den vier Komplexen kann es durch unvollständige Reduktion von Sauerstoff zur Entstehung von ROS kommen (Thannikal et al. 2000). Die dabei gebildeten ROS sind H2O2 und O2.- (Chance et al., 1979; Papa und Skulachev, 1979). Thannickal VJ, und Fanburg BL (2000) Reactive oxygen species in cell signaling Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol, 279: L1005-L1028 Chance B, Sies H, Boveris A (1979) Hydroperoxide metabolism in mammalian organs Physiol Rev, 59: 527-605 Papa S und Skulachev VP (1997) Reactive oyxgen species, mitochondria apoptosis and aging Mol cell biochem, 174: 305-319 |
Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. |
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