von Erkan Arslan
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| [1.] Ea/Fragment 013 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-04-20 21:01:58 Singulus | Ea, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Turhan 2008 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 13, Zeilen: 1ff. (komplett) |
Quelle: Turhan 2008 Seite(n): 11-12, Zeilen: 10-22; 1-19 |
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| [Die Aktivierung des Protein C durch das Thrombomodulin-Thrombin-Komplex erfolgt etwa] 20000 mal schneller als freies Thrombin (Esmon und Owen 1981). Das aktivierte Protein C ist wie Prothrombin das Zymogen einer Serinprotease und baut zusammen mit Protein S, welches auf phospholipidhaltigen Oberflächen eine komplexe Bindung mit Protein C eingeht, eine proteolytische Aktivität gegenüber Faktor VIIIa und Faktor Va auf. Im Plasma zirkuliert Protein S zu 40% ungebunden, und zu 60% als Komplex mit C4b-bindendem Protein. Nur das freie Protein S ist in der Lage, mit Protein C zu reagieren (Walker 1981).
Eine Protein C (APC-) Resistenz liegt vor, wenn der Komplex aus aktivierten Protein C und Protein S nicht in der Lage ist den Faktor Va zu inaktivieren (Dahlbäck et al 1993). Hierfür wird eine Punktmutation Arg 506-Gln auf dem Faktor V Gen verantwortlich gemacht (Bertina et al 1994), die nach dem Entdeckungsort Faktor V-Leiden benannt wurde. Die Faktor V-Leiden Mutation ist häufige [sic!] Ausgangspunkt für eine thrombophile Diatheseneigung, die bei homozygoten Patienten besonders ausgeprägt ist. 1.1.4 Fibrinolyse Ein Blutgerinnsel ist nur ein vorübergehender Verschluss, es muss sich mit fortschreitender Wundheilung wieder auflösen. Besonders wichtig ist dieser Prozess, wenn sich ein Gerinnsel ohne Notwendigkeit gebildet hat oder wenn es abgerissen und so als Embolie in den Kreislauf gelangt ist. Das Fibrinmolekül ist so aufgebaut, dass es sich [sic!] leicht durch das System der Fibrinolyse gespalten werden kann. Der dafür zuständige Wirkstoff ist Plasmin, eine Serin-Protease des Blutplasmas, die die dreisträngig gewundenen Helices des Fibrins spezifisch spaltet und die kovalent gebundenen Ausstülpungen der alpha-Ketten abtrennt. Die recht offene maschenartige Struktur eines Blutgerinnsels ermöglicht den relativ freien Zugang des Plasmins zu den polymerisierten Fibrinmolekülen und erleichtert so die Auflösung des Thrombus. Plasmin bildet sich durch die proteolytische Spaltung des Plasminogens, ein Zymogen, dass zu den weiteren Zymogenen der Gerinnungskaskade homolog ist. Aktivatoren der Fibrinolyse: |
Die Aktivierung des Protein C durch das Thrombomodulin-Thrombin-Komplex erfolgt etwa 20000 mal schneller als freies Thrombin (Esmon und Owen 1981). Das aktivierte Protein C ist wie Prothrombin das Zymogen einer Serinprotease und baut zusammen mit Protein S, welches auf phospholipidhaltigen Oberflächen eine komplexe Bindung mit Protein C eingeht, eine proteolytische Aktivität gegenüber Faktor VIIIa und Faktor Va auf. Im Plasma zirkuliert Protein S zu 40% ungebunden, und zu 60% als Komplex mit C4b-bindendem Protein. Nur das freie Protein S ist in der Lage, mit Protein C zu reagieren (Walker 1981).
Eine Protein C (APC-) Resistenz liegt vor, wenn der Komplex aus aktivierten Protein C und Protein S nicht in der Lage ist den Faktor Va zu inaktivieren (Dahlbäck et al 1993). Hierfür wird eine Punktmutation Arg 506-Gln auf dem Faktor V Gen verantwortlich gemacht (Bertina et al 1994), die nach dem Entdeckungsort Faktor V-Leiden benannt wurde. Die Faktor V-Leiden Mutation [Seite 12] ist häufige [sic] Ausgangspunkt für eine thrombophile Diatheseneigung, die bei homozygoten Patienten besonders ausgeprägt ist. Fibrinolyse Ein Blutgerinnsel ist nur ein vorübergehender Verschluss, es muss sich mit fortschreitender Wundheilung wieder auflösen. Besonders wichtig ist dieser Prozess, wenn sich ein Gerinnsel ohne Notwendigkeit gebildet hat oder wenn es abgerissen und so als Embolie in den Kreislauf gelangt ist. Das Fibrinmolekül ist so aufgebaut, dass es sich [sic] leicht durch das System der Fibrinolyse gespalten werden kann. Der dafür zuständige Wirkstoff ist Plasmin, eine Serin-Protease des Blutplasmas, die die dreisträngig gewundenen Helices des Fibrins spezifisch spaltet und die kovalent gebundenen Ausstülpungen der alpha-Ketten abtrennt. Die recht offene maschenartige Struktur eines Blutgerinnsels ermöglicht den relativ freien Zugang des Plasmins zu den polymerisierten Fibrinmolekülen und erleichtert so die Auflösung des Thrombus. Plasmin bildet sich durch die proteolytische Spaltung des Plasminogens, ein Zymogen, dass zu den weiteren Zymogenen der Gerinnungskaskade homolog ist. Aktivatoren der Fibrinolyse: |
Textidentisch (ohne Angabe der Quelle) einschießlich zweier Grammatikfehler. |
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