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| Untersuchte Arbeit: Seite: 19, Zeilen: 1-4, 12-17 |
Quelle: Regn 2002 Seite(n): 18, 25, Zeilen: 18: 17 ff.; 25: Abb. 6 |
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Abbildung 3. MHC-Klasse I-Moleküle bestehen aus zwei Polypeptidketten, eine α- oder schwere Kette, die im MHC-kodiert wird und eine kleinere, nicht kovalent angelagerte Kette, (β2-Mikroglobulin (β2-M)), die nicht im MHC kodiert wird. Nur die α-Kette ist fest in der Zellmembran verankert und besteht aus drei Domänen. Die Struktur der α1 und α2 Domänen bilden ein Paar und schaffen an der Oberfläche des Moleküls den Peptidbindenden Spalt. MHC-Klasse II- Moleküle bestehen aus einem nichtkovalenten Komplex zweier α und β –Ketten, die beide die Membran durchdringen. Beide Ketten haben jeweils zwei Domänen, die gemeinsam den peptidbindenden Spalt bilden (nach Janeway 1997, verändert) Wenn das antigene Protein in den endozytotischen Apparat der Zelle eintritt, wird es bei Makrophagen zunächst in lysosomale Vesikel geschleust, wo es in Peptidfragmente zerlegt wird, die daraufhin auf wenige MHC-Klasse-II-Moleküle geladen werden (Banchereau und Steinman 1998). [...] Weiterhin werden bei DCs große Mengen an MHC-Klasse-II-Moleküle produziert, die in zahlreichen spezialisierten MHC-Klasse-II-reichen Kompartimenten, den MIIC-Vesikeln auf ihre Beladung mit Peptidantigenen warten. Sie kommen nur in unreifen DCs vor und stellen späte endosomale Strukturen dar, die zusätzlich über die notwendige Ausrüstung an HLA-DM-Molekülen verfügen, die dabei helfen das Peptid auf die Bindungsfurche der MHC-II Moleküle zu laden. |
Wenn das antigene Protein in den endozytotischen Apparat der Zelle eintritt, wird es bei Makrophagen zunächst in lysosomale Vesikel geschleust, wo es in Peptidfragmente zerlegt wird, die daraufhin auf wenige MHC-Klasse-II-Moleküle geladen werden (Banchereau und Steinman 1998). Bei DCs dagegen werden riesige Mengen an MHC-Klasse-II-Moleküle produziert, die in zahlreichen spezialisierten MHC-Klasse-II-reichen Kompartimenten, den MIIC-Vesikeln auf ihre Beladung mit Peptidantigenen warten. Sie kommen nur in unreifen DCs vor und stellen späte endosomale Strukturen dar, die zusätzlich über die notwendige Ausrüstung an HLA-DM-Molekülen verfügen, die dabei helfen das Peptid auf die Bindungsfurche der MHC-II Moleküle zu laden.
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Abbildung 6: MHC-Klasse I-Moleküle bestehen aus zwei Polypeptidketten, eine α- oder schwere Kette, die im MHC-kodiert wird und eine kleinere, nicht kovalent angelagerte Kette, (β2-Mikroglobulin (β2-M)), die nicht im MHC kodiert wird. Nur die α-Kette ist fest in der Zellmembran verankert und besteht aus drei Domänen. Die Struktur der α1 und α2 Domänen bilden ein Paar und schaffen an der Oberfläche des Moleküls den Peptidbindenden Spalt. MHC-Klasse II- Moleküle bestehen aus einem nichtkovalenten Komplex zweier α und β –Ketten, die beide die Membran durchdringen. Beide Ketten haben jeweils zwei Domänen, die gemeinsam den peptidbindenden Spalt bilden (nach Janeway 1997, verändert) |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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