31 gesichtete, geschützte Fragmente: Plagiat
| [1.] Anh/Fragment 001 03 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 20:46 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 20:17 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Wikipedia Chronisches Nierenversagen 2009 |
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Quelle: Wikipedia Chronisches Nierenversagen 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
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| Chronische Niereninsuffizienz
Bei chronischer Niereninsuffizienz handelt es sich um einen langsamen, über Monate oder Jahre voranschreitenden Verlust der Nierenfunktion. Im engeren Sinn bezeichnet der Begriff chronisches Nierenversagen das Terminal- oder Endstadium einer chronischen Nierenkrankheit, das gekennzeichnet ist durch eine Nierenleistung von 15 % der Norm oder darunter (entsprechend einer glomerulären Filtrationsrate von unter 15 ml/min/1,73 m²) und die Notwendigkeit einer Nierenersatztherapie in Form von Dialysebehandlung oder Nierentransplantation. |
Chronisches Nierenversagen
[...] Beim chronischen Nierenversagen (chronischer Niereninsuffizienz, chronischer Nierenkrankheit) handelt es sich um einen langsamen, über Monate oder Jahre voranschreitenden Verlust der Nierenfunktion. Im engeren Sinn der aktuellen Leitlinien bezeichnet der Begriff chronisches Nierenversagen das Terminal- oder Endstadium einer chronischen Nierenkrankheit, das gekennzeichnet ist durch eine Nierenleistung von 15 % der Norm oder darunter (entsprechend einer glomerulären Filtrationsrate von unter 15 ml/min/1,73 m²) und die Notwendigkeit einer Nierenersatztherapie in Form von Dialysebehandlung oder Nierentransplantation. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [2.] Anh/Fragment 002 09 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 20:55 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 16:04 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Dialyse 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 2, Zeilen: 9-11 |
Quelle: Wikipedia Dialyse 2009 Seite(n): 1 (internet), Zeilen: - |
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| Die Dialyse ist neben der Nierentransplantation die wichtigste Nierenersatztherapie bei chronischem Nierenversagen und eine der Behandlungsmöglichkeiten bei akutem Nierenversagen. | Die Dialyse ist neben der Nierentransplantation die wichtigste Nierenersatztherapie bei chronischem Nierenversagen und eine der Behandlungsmöglichkeiten bei akutem Nierenversagen. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Fortsetzung auf der folgenden Seite. |
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| [3.] Anh/Fragment 003 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 20:56 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 16:08 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Dialyse 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 3, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Wikipedia Dialyse 2009 Seite(n): 1 (internet), Zeilen: - |
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| Unter Dialyse wird dabei ein Stoffaustausch über eine Membran verstanden, wobei auf der einen Seite Blut/Plasma und auf der anderen Seite der Membran eine Dialyselösung anliegt.
Die weltweit erste „Blutwäsche“ über semipermeable Membranen beim Menschen wurde 1924 von Georg Haas in Gießen durchgeführt. Den Durchbruch brachte jedoch erst Willem Kolff 1945 in Kampen (Niederlande) mit seinem Trommeldialysegerät mit Zellophan- Schläuchen als Dialysemembran. Diese Membran erlaubte eine kontrollierte Blutreinigung von definierten Stoffmengen. Eine technisch überlegene Parallelentwicklung von Nils Alwall in Lund (Schweden) 1946 erlaubte auch die Ausschwemmung von Ödemflüssigkeit aus Lungen und Gewebe (Ultrafiltration). Es werden extrakorporale (außerhalb des Körpers erfolgende) und nicht-extrakorporale Verfahren unterschieden. Das gebräuchlichste extrakorporale Verfahren ist die Hämodialyse, darüber hinaus werden die Hämofiltration und Hämodiafiltration angewendet. Das nicht-extrakorporale Verfahren ist die Peritonealdialyse. Beide Verfahren werden in Deutschland bei chronischem Nierenversagen im Verhältnis von 20: 1 durchgeführt. Zu den extrakorporalen Verfahren zählen auch die Hämoperfusion (bei bestimmten akuten Vergiftungen) und die Apherese-Verfahren, die jedoch keine Nierenersatzverfahren darstellen, sondern zur Behandlung anderer Krankheitsbilder (z.B. Leberersatztherapie) eingesetzt werden. Da für die Durchführung der Verfahren umfassende Kenntnisse der möglichen Nebenwirkungen erforderlich sind, werden diese meist von Nephrologen oder Intensivmedizinern angewendet. Hier wird nach dem Prinzip des Konzentrationsausgleichs kleinmolekularer Substanzen zweier Flüssigkeiten verfahren, die durch eine semipermeable Membran getrennt sind (Osmose). Von der Filtermembran getrennt befindet sich auf der einen Seite das Blut mit Nephrotoxinen, Elektrolyten wie Kalium und Phosphat sowie harnpflichtigen Substanzen. Auf der anderen Seite der Membran befindet sich eine keimarme, aufbereitete Lösung (Dialysat), deren Wasser bei Online-Zubereitung durch Umkehrosmose aufbereitet wurde, die keine Abfallprodukte enthält und einen an den jeweiligen Bedürfnissen des Patienten orientierten Anteil an Elektrolyten aufweist. Die semipermeable Filtermembran (Dialysemembran) zwischen Blut und Dialyselösung besitzt Poren, die kleine Moleküle wie Wasser, Elektrolyte und harnpflichtige Substanzen (z. B. Harnstoff, Harnsäure) durchlassen, aber große Moleküle wie Eiweiße und Blutzellen zurückhalten. |
Unter Dialyse wird dabei ein Stoffaustausch über eine Membran verstanden, wobei auf der einen Seite Blut/Plasma und auf der anderen Seite der Membran eine Dialyselösung anliegt.
Die weltweit erste „Blutwäsche“ über semipermeable Membranen beim Menschen wurde 1924 von Georg Haas in Gießen durchgeführt. Den Durchbruch brachte jedoch erst Willem Kolff 1945 in Kampen (Niederlande) mit seinem Trommeldialysegerät mit Zellophan-Schläuchen als Dialysemembran. Diese Membran erlaubte eine kontrollierte Blutreinigung von definierten Stoffmengen. Eine technisch überlegene Parallelentwicklung von Nils Alwall in Lund (Schweden) 1946 erlaubte auch die Ausschwemmung von Ödemflüssigkeit aus Lungen und Gewebe (Ultrafiltration). [...] Es werden extrakorporale (außerhalb des Körpers erfolgende) und nicht-extrakorporale Verfahren unterschieden. Das gebräuchlichste extrakorporale Verfahren ist die Hämodialyse, darüber hinaus werden die Hämofiltration und Hämodiafiltration angewendet. Das nicht-extrakorporale Verfahren ist die Peritonealdialyse. Beide Verfahren werden in Deutschland bei chronischem Nierenversagen im Verhältnis von 20: 1 durchgeführt. Zu den extrakorporalen Verfahren zählen auch die Hämoperfusion (bei bestimmten akuten Vergiftungen) und die Apherese-Verfahren, die jedoch keine Nierenersatzverfahren darstellen, sondern zur Behandlung anderer Krankheitsbilder (z.B. Leberersatztherapie) eingesetzt werden. Da für die Durchführung der Verfahren umfassende Kenntnisse der möglichen Nebenwirkungen erforderlich sind, werden diese meist von Nephrologen oder Intensivmedizinern angewendet. [...] Hier wird nach dem Prinzip des Konzentrationsausgleichs kleinmolekularer Substanzen zweier Flüssigkeiten verfahren, die durch eine semipermeable Membran getrennt sind (Osmose). Von der Filtermembran getrennt befindet sich auf der einen Seite das Blut mit Nephrotoxinen, Elektrolyten wie Kalium und Phosphat sowie harnpflichtigen Substanzen. Auf der anderen Seite der Membran befindet sich eine keimarme, aufbereitete Lösung (Dialysat), deren Wasser bei Online-Zubereitung durch Umkehrosmose aufbereitet wurde, die keine Abfallprodukte enthält und einen an den jeweiligen Bedürfnissen des Patienten orientierten Anteil an Elektrolyten aufweist. Die semipermeable Filtermembran (Dialysemembran) zwischen Blut und Dialyselösung besitzt Poren, die kleine Moleküle wie Wasser, Elektrolyte und harnpflichtige Substanzen (z. B. Harnstoff, Harnsäure) durchlassen, aber große Moleküle wie Eiweiße und Blutzellen zurückhalten. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [4.] Anh/Fragment 004 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 20:58 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 16:10 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Dialyse 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 4, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Wikipedia Dialyse 2009 Seite(n): 1 (internet), Zeilen: - |
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| Grundvoraussetzung für die Durchführung einer Hämodialyse ist eine ausreichende Kreislaufstabilität, ein ausreichendes Blutvolumen und ein guter (arterieller, venöser) Zugang am Patienten. Letzteres wird durch die operative Anlage eines arteriovenösen Shunts am Unter- oder Oberarm erreicht. Bei problematischen Eigengefäßen werden dabei auch Gefäßprothesen (Goretex) verwendet. In sehr seltenen Fällen wird der Shunt am Oberschenkel oder zwischen der Arteria subclavia und der Vena subclavia (wegen der Lage auch Collier- oder Dekolletéshunt genannt), mit oder ohne Verwendung von künstlichen Gefäßen, angelegt. Eine weitere Möglichkeit ist das Einbringen eines Dialysekatheters in eine entsprechend große Körpervene (selten über die Leiste: Vena femoralis, meist über den Hals: Vena jugularis interna oder die Schlüsselbeingrube Vena subclavia für die Akutdialyse (Shaldon-Katheter), dauerhaft nur bei multimorbiden Patienten mit sehr schlechter Gefäßsituation oder schwerer Herzinsuffizienz (Demers-Vorhofkatheter).
Während einer Behandlung wird über den Patientenzugang Blut aus dem Patienten gepumpt, im Dialysator (Filter) an der Dialysemembran vorbeigeführt und gereinigt dem Patienten wieder zurückgegeben. Giftstoffe (Stoffwechselabbauprodukte) und Niedermolekulare Stoffe (Membrangängig Stoffe) werden aus dem Blut durch Konzentrationsgradienten (Diffusion) durch die Membran auf die andere Filterseite in die Dialyselösung (Dialysat) gefördert und kann entfernt werden. Der Dialysator wird dabei ständig von frischem Dialysat durchströmt (ca. 500 ml/min). Die Hämodialysebehandlung wird in der Regel ca. 4–5 Stunden (Nachtdialyse bis 8 Stunden) pro Behandlung und min. dreimal in der Woche durchgeführt (abhängig von Körpergewicht, Nierenrestfunktion, Herzleistung), was einer min. notwendigen Behandlungszeit darstellt. Patienten mit chronischer Niereninsuffizienz leiden häufig auch unter Überwässerung. Das überschüssige Wasser wird dem Blut durch Anlegen eines Druckgradienten (Unterdruck auf Dialysatseite) entzogen. Dadurch wird geregelt, wie viel Flüssigkeit dem Blut entzogen wird und hiermit die natürliche diuretische Funktion der Niere nachgeahmt. Der Flüssigkeitsentzug ist jedoch dadurch beschränkt, dass im Körper die Flüssigkeit (gilt ebenfalls auch für die Giftstoffe) nicht beliebig schnell in die Blutbahn nachdiffundieren kann, um den Flüssigkeitsverlust auszugleichen, wodurch ein lebensgefährlicher Blutdruckabfall droht. Außerdem geben verschiedene Gewebe Flüssigkeit unterschiedlich schnell ab, so kann es z.B. zu einem Krampf der Muskulatur kommen, obwohl noch zu viel Flüssigkeit im Körper vorhanden ist. Durch diese Effekte ist der erreichbare Flüssigkeitsentzug durch die Dialyse beschränkt und die Patienten dürfen daher nicht nach Belieben trinken. |
Grundvoraussetzung für die Durchführung einer Hämodialyse ist eine ausreichende Kreislaufstabilität, ein ausreichendes Blutvolumen und ein guter (arterieller, venöser) Zugang am Patienten. Letzteres wird durch die operative Anlage eines arteriovenösen Shunts (früher externer Scribner-Shunt, heute in der Regel interner Cimino-Shunt) am Unter- oder Oberarm erreicht. Bei problematischen Eigengefäßen werden dabei auch Gefäßprothesen (Goretex) verwendet. In sehr seltenen Fällen wird der Shunt am Oberschenkel oder zwischen der Arteria subclavia und der Vena subclavia (wegen der Lage auch Collier- oder Dekolletéshunt genannt), mit oder ohne Verwendung von künstlichen Gefäßen, angelegt. Eine weitere Möglichkeit ist das Einbringen eines Dialysekatheters in eine entsprechend große Körpervene (selten über die Leiste: Vena femoralis, meist über den Hals: Vena jugularis interna oder die Schlüsselbeingrube Vena subclavia für die Akutdialyse (Shaldon-Katheter), dauerhaft nur bei multimorbiden Patienten mit sehr schlechter Gefäßsituation oder schwerer Herzinsuffizienz (Demers-Vorhofkatheter).
Während einer Behandlung wird über den Patientenzugang Blut aus dem Patienten gepumpt, im Dialysator (Filter) an der Dialysemembran vorbeigeführt und gereinigt dem Patienten wieder zurückgegeben. Giftstoffe (Stoffwechselabbauprodukte) und Niedermolekulare Stoffe (Membrangängig Stoffe) werden aus dem Blut durch Konzentrationsgradienten (Diffusion) durch die Membran auf die andere Filterseite in die Dialyselösung (Dialysat) gefördert und kann entfernt werden. Der Dialysator wird dabei ständig von frischem Dialysat durchströmt (ca. 500 ml/min). Die Hämodialysebehandlung wird in der Regel ca. 4–5 Stunden (Nachtdialyse bis 8 Stunden) pro Behandlung und min. dreimal in der Woche durchgeführt (abhängig von Körpergewicht, Nierenrestfunktion, Herzleistung), was einer min. notwendigen Behandlungszeit darstellt. [...] Patienten mit chronischer Niereninsuffizienz leiden häufig auch unter Überwässerung. Das überschüssige Wasser wird dem Blut durch Anlegen eines Druckgradienten (Unterdruck auf Dialysatseite) entzogen. Dadurch wird geregelt, wie viel Flüssigkeit dem Blut entzogen wird und hiermit die natürliche diuretische Funktion der Niere nachgeahmt. Der Flüssigkeitsentzug ist jedoch dadurch beschränkt, dass im Körper die Flüssigkeit (gilt ebenfalls auch für die Giftstoffe) nicht beliebig schnell in die Blutbahn nachdiffundieren kann, um den Flüssigkeitsverlust auszugleichen, wodurch ein lebensgefährlicher Blutdruckabfall droht. Außerdem geben verschiedene Gewebe Flüssigkeit unterschiedlich schnell ab, so kann es z. B. zu einem Krampf der Muskulatur kommen, obwohl noch zu viel Flüssigkeit im Körper vorhanden ist. Durch diese Effekte ist der erreichbare Flüssigkeitsentzug durch die Dialyse beschränkt und die Patienten dürfen daher nicht nach Belieben trinken. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [5.] Anh/Fragment 005 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 20:59 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 16:15 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Dialyse 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 5, Zeilen: 1-3 |
Quelle: Wikipedia Dialyse 2009 Seite(n): 1 (internet), Zeilen: - |
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| [Da andererseits viele] Patienten aufgrund der Häufung harnpflichtiger Substanzen im Körper unter ständigem starken Durst leiden, wird die geringe erlaubte Trinkmenge (Restausscheidung in 24 Stunden plus 500 ml) häufig als belastend empfunden. | Da andererseits viele Patienten aufgrund der Häufung harnpflichtiger Substanzen im Körper unter ständigem starken Durst leiden, wird die geringe erlaubte Trinkmenge (Restausscheidung in 24 Stunden plus 500 ml) häufig als belastend empfunden. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Die Übernahme beginnt auf der Vorseite. |
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| [6.] Anh/Fragment 006 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:01 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:07 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Hellwig 2005, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 6, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 13, Zeilen: 1ff |
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Tabelle 1: Regulationsmechanismen und Expressionsorte der TRPC- und TRPV-Kanäle DAG: Diacylglycerol; 5’,6’-EET: 5’,6’-Epoxyeicosatetraensäure; ICRAC: „calcium release-activated calcium current”; InsP3R: Inositol-1,4,5-trisphosphat-Rezeptor; PIP2: Phosphoinsositol-4,5 biphosphat; ROC: rezeptorgesteuert („receptor-operated channel“); SOC: speichervermittelt reguliert („store-operated channels“); WF: Wachstumsfaktor. |
Tabelle EI: Regulationsmechanismen und Expressionsorte der TRPC- und TRPV-Kanäle DAG: Diacylglycerol; 5’,6’-EET: 5’,6’-Epoxyeicosatetraensäure; ICRAC: „calcium release-activatd (sic) calcium current”; InsP3R: Inositol-1,4,5-trisphosphat-Rezeptor; PIP2: Phosphoinsositol-4,5-bisphosphat; ROC: rezeptorgesteuert („receptor-operated channel“); SOC: speichervermittelt reguliert („store-operated channels“); WF: Wachstumsfaktor. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Offenbar wurde die Tabelle via copy-paste übernommen. |
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| [7.] Anh/Fragment 007 17 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:03 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:13 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Hellwig 2005, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 7, Zeilen: 17-31 |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 16, Zeilen: 13-27 |
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| Transient receptor potential Canonical (TRPC)-Subfamilie
Innerhalb der TRPC-Subfamilie sind 7 Säugerhomologe, TRPC1 bis TRPC7, kloniert worden. Die TRPC-Kanäle sind nicht-selektive, Ca²+-permeable Kationenkanäle und werden nach Stimulation von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren oder Rezeptortyrosinkinasen aktiviert („receptor-operated channel“; ROC), was sie somit zu molekularen Korrelaten des rezeptorvermittelten Ca²+-Einstroms macht. Die zugrundeliegenden direkten Aktivierungsmechanismen werden zur Zeit noch sehr kontrovers diskutiert. Dabei scheint es nicht unerheblich zu sein, dass von allen TRPC-Isoformen, außer bei TRPC5, Spleißvarianten existieren, die sich meist durch Deletionen im N- oder C-Terminus unterscheiden. Für TRPC1 konnte bislang kein eindeutiger Aktivierungsmechanismus nachgewiesen werden. Erste Arbeiten deuteten auf eine speicherabhängige Aktivierung hin (Zitt et al., 1996), die jedoch von anderen Arbeitsgruppen nicht bestätigt werden konnte (Sinkins et al., 1998; Brereton et al., 2000). In Studien, bei der die Antisense-Strategie genutzt wurde, konnte jedoch eine Reduktion des durch Speicherentleerung ausgelösten Ca²+-Einstroms gezeigt [werden (Liu et al., 2000; Wu et al., 2000; Brough et al., 2001).] |
TRPC-Subfamilie
Innerhalb der TRPC-Subfamilie sind 7 Säugerhomologe, TRPC1 bis TRPC7, kloniert worden. Die TRPC-Kanäle sind nicht-selektive, Ca2+-permeable Kationenkanäle und werden nach Stimulation von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren oder Rezeptortyrosinkinasen aktiviert („receptor-operated channel“; ROC), was sie somit zu molekularen Korrelaten des rezeptorvermittelten Ca2+-Einstroms macht. Die zugrundeliegenden direkten Aktivierungsmechanismen werden zur Zeit noch sehr kontrovers diskutiert. Dabei scheint es nicht unerheblich zu sein, dass von allen TRPC-Isoformen, außer bei TRPC5, Spleißvarianten existieren, die sich meist durch Deletionen im N- oder C-Terminus unterscheiden. Für TRPC1 konnte konnte bislang kein eindeutiger Aktivierungsmechanismus nachgewiesen werden. Erste Arbeiten deuteten auf eine speicherabhängige Aktivierung hin (Zitt et al., 1996), die jedoch von anderen Arbeitsgruppen nicht bestätigt werden konnte (Sinkins et al., 1998; Brereton et al., 2000). In Studien, bei der die Antisense-Strategie genutzt wurde, konnte jedoch eine Reduktion des durch Speicherentleerung ausgelösten Ca2+-Einstroms gezeigt werden (Liu et al., 2000; Wu et al., 2000; Brough et al., 2001). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [8.] Anh/Fragment 008 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:08 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:15 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Hellwig 2005, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 8, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 16, 17, Zeilen: 16: letzte Zeilen; 17: 1ff |
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| In der Arbeit von Hofmann et al. (2002) lag TRPC1 jedoch im heterologen Expressionssystem retiniert vor und konnte lediglich durch Coexpression mit TRPC4 bzw. TRPC5 an die Plasmamembran gesteuert werden. In HEK293- Zellen [sic] konnten heterooligomere Kanalkomplexe aus TRPC1 und TRPC5 durch Gq-koppelnde Rezeptoren, nicht aber durch Entleerung intrazellulärer Ca²+- Speicher aktiviert werden, wobei sich TRPC1/TRPC5-Heteromere durch eigenständige biophysikalische Eigenschaften auszeichnen (Strübing et al., 2001). Eine funktionelle Bedeutung könnten TRPC1/TRPC5- Kanalkomplexe im ZNS besitzen, da in Hirnhomogenaten der Ratte durch Immunpräzipitation entsprechende Heteromere nachgewiesen werden konnten (Strübing et al., 2001; Goel et al., 2002). Weiterhin konnte gezeigt werden, dass TRPC1 bei der Sekretion in den β-Zellen des Pankreas beteiligt ist (Sakura und Ashcroft, 1997) und in Purkinje Zellen des Cerebellums sowie in dopaminergen Neuronen nach Aktivierung von metabotropen Glutamatrezeptoren als wichtiger Modulator der synaptischen Aktivität fungiert (Bengtson et al., 2004; Kim et al., 2003; Tozzi et al., 2003).
TRPC2 liegt im Menschen und beim Rind als Pseudogen vor (Wes et al., 1995; Wissenbach et al., 1998). Bei Nagetieren konnte jedoch für TRPC2 eine Expression im Vomeronasalorgan (VNO) und eine Bedeutung bei der Pheromonperzeption nachgewiesen werden (Liman et al., 1999; Leypold et al., 2002). Das Ausschalten des TRPC2-Gens in Mäusen führte bei ihrem Paarungsverhalten zu einem Verlust der Geschlechtsspezifität (Stowers et al., 2002; Keverne, 2002). Es konnte weiterhin gezeigt werden, dass TRPC2 in vomeronasalen Neuronen durch Diacylglycerole aktiviert wird (Lucas et al., 2003). Weiterhin wurde TRPC2 eine Rolle in Spermien bei der Eizellbefruchtung zugewiesen (Jungnickel et al., 2001), jedoch konnte bei Mäusen keine Expression von TRPC2 in Testis nachgewiesen werden und die Fertilität in TRPC2-defizienten Tieren war unverändert (Stowers et al., 2002). Für TRPC2 wurde sowohl eine Aktivierung durch Rezeptorstimulation als auch durch Speichererntleerung gezeigt (Chu et al., 2002; Vannier et al., 1999). In verschiedenen heterologen Expressionssystemen konnte hingegen nur eine intrazelluläre Retention von TRPC2 und keine signifikante Funktion nachgewiesen werden (Hofmann et al., 2000). Die subzelluläre Zielsteuerung von nativ exprimiertem TRPC2 in VNO-Neuronen der Ratte erfolgte jedoch korrekt und zwar in den sensorischen Zilien (Liman et al., 1999). In den sensorischen Mikrovilli des VNO sind aber keine internen Ca²+-Speicher vorhanden, so dass hier eine speichervermittelte Aktivierung von TRPC2 ausgeschlossen werden kann. |
In der Arbeit von Hofmann et al. (2002) lag TRPC1 jedoch im heterologen Expressionssystem retiniert vor und konnte lediglich durch Coexpression mit TRPC4 bzw. TRPC5 an die Plasmamembran gesteuert werden. In HEK293-
[Seite 17] Zellen konnten heterooligomere Kanalkomplexe aus TRPC1 und TRPC5 durch Gq-koppelnde Rezeptoren, nicht aber durch Entleerung intrazellulärer Ca2+-Speicher aktiviert werden, wobei sich TRPC1/TRPC5-Heteromere durch eigenständige biophysikalische Eigenschaften auszeichnen (Strübing et al., 2001). Eine funktionelle Bedeutung könnten TRPC1/TRPC5- Kanalkomplexe im ZNS besitzen, da in Hirnhomogenaten der Ratte durch Immunpräzipitation entsprechende Heteromere nachgewiesen werden konnten (Strübing et al., 2001; Goel et al., 2002). Weiterhin konnte gezeigt werden, dass TRPC1 bei der Sekretion in den β-Zellen des Pankreas beteiligt ist (Sakura und Ashcroft, 1997) und in Purkinje Zellen des Cerebellums sowie in dopaminergen Neuronen nach Aktivierung von metabotropen Glutamatrezeptoren als wichtiger Modulator der synaptischen Aktivität fungiert (Bengtson et al., 2004; Kim et al., 2003; Tozzi et al., 2003). TRPC2 liegt im Menschen und beim Rind als Pseudogen vor (Wes et al., 1995; Wissenbach et al., 1998). Bei Nagetieren konnte jedoch für TRPC2 eine Expression im Vomeronasalorgan (VNO) und eine Bedeutung bei der Pheromonperzeption nachgewiesen werden (Liman et al., 1999; Leypold et al., 2002). Das Ausschalten des TRPC2-Gens in Mäusen führte bei ihrem Paarungsverhalten zu einem Verlust der Geschlechtsspezifität (Stowers et al., 2002; Keverne, 2002). Es konnte weiterhin gezeigt werden, dass TRPC2 in vomeronasalen Neuronen durch Diacylglycerole aktiviert wird (Lucas et al., 2003). Weiterhin wurde TRPC2 eine Rolle in Spermien bei der Eizellbefruchtung zugewiesen (Jungnickel et al., 2001), jedoch konnte bei Mäusen keine Expression von TRPC2 in Testis nachgewiesen werden und die Fertilität in TRPC2-defizienten Tieren war unverändert (Stowers et al., 2002). Für TRPC2 wurde sowohl eine Aktivierung durch Rezeptorstimulation als auch durch Speichererntleerung gezeigt (Chu et al., 2002; Vannier et al., 1999). In verschiedenen heterologen Expressionssystemen konnte hingegen nur eine intrazelluläre Retention von TRPC2 und keine signifikante Funktion nachgewiesen werden (Hofmann et al., 2000). Die subzelluläre Zielsteuerung von nativ exprimiertem TRPC2 in VNO-Neuronen der Ratte erfolgte jedoch korrekt und zwar in den sensorischen Zilien (Liman et al., 1999). In den sensorischen Mikrovilli des VNO sind aber keine internen Ca2+-Speicher vorhanden, so dass hier eine speichervermittelte Aktivierung von TRPC2 ausgeschlossen werden kann. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Ein Indiz für eine Copy-&-Paste-Übernahme: Die falsche Leerstelle in "In HEK293- Zellen" befindet sich dort, wo in der Quelle ein Seitenumbruch ist. |
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| [9.] Anh/Fragment 009 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:10 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:18 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Hellwig 2005, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 9, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 17, 18, 19, Zeilen: 17: letzte Zeile; 18: 1ff; 19: 1ff |
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| TRPC3, TRPC6 und TRPC7 bilden aufgrund ihrer engen strukturellen Verwandtschaft eine eigene Untergruppe und zeigen auch funktionell eine große Übereinstimmung. Alle drei Kanäle werden durch Ni²+, La³+ und Gd³+ blockiert. Erste Arbeiten zu TRPC3 beschrieben einen speicherabhängigen Aktivierungsmechanismus (Zhu et al., 1996; Preuss et al., 1997). Wenig später wurde jedoch eine Stimulation und Ca²+-abhängige Potenzierung von TRPC3 unabhängig von der Entleerung intrazellulärer Speicher gezeigt (Zitt et al., 1997). Darauf folgende Untersuchungen zur Regulation dieser Kanalfamilie bestätigten diesen Befund und ergaben weiterhin, dass TRPC3, TRPC6 und TRPC7 unabhängig von Proteinkinasen C durch Stimulation der PLC und durch Diacylglycerole aktiviert werden (Hofmann et al., 1999; Okada et al., 1999; McKay et al., 2000). Die Mitglieder dieser Kanaluntergruppe werden u.a. in glatter Muskulatur, Gehirn, Herz und Lunge exprimiert (Tabelle 1). Weitere Arbeiten zeigten, dass TRPC6 in glatten Gefäßmuskelzellen wahrscheinlich den nichtselektiven Kationenstrom nach Stimulation des α1-adrenergen Rezeptors vermittelt (Inoue et al., 2001) und in glatten Muskelzellen aus Ratten (A7r5-Zellen) beim rezeptorvermittelten Einstrom von Ca²+ involviert ist (Jung et al., 2002).
TRPC4 und TRPC5 bilden ebenfalls aufgrund struktureller und funktioneller Ähnlichkeiten eine weitere Kanaluntergruppe innerhalb der TRPC-Subfamilie. Die erste funktionelle Charakterisierung von heterolog exprimiertem bovinem TRPC4 ließ auf einen durch Speicherentleerung aktivierbaren Ca²+-selektiven Kationenkanal schließen (Warnat et al., 1999; Philipp et al., 1996; Philipp et al., 2000). Auch für TRPC5 wurde zunächst eine Aktivierbarkeit durch Speicherentleerung beschrieben (Philipp et al., 1998). In anderen Arbeiten konnten jedoch nicht-selektive Kationenströme in TRPC4- oder TRPC5- exprimierenden Zellen nach Stimulation Gq-koppelnder Rezeptoren aufgezeigt werden (Okada et al., 1998; Obukhov und Nowycky, 2002; Schaefer et al., 2000; Schaefer et al., 2002). Eine weitere Studie zeigte bei Expression von humanem TRPC4 in CHO-Zellen konstitutiv aktive Kationenströme (McKay et al., 2000). Mit Hilfe von Knock-out Mäusen konnte gezeigt werden, dass die Aktivierung speichervermittelt regulierter Kanalkomplexe (SOCs) und die endotheliale Relaxation der Blutgefäße in der Abwesenheit von TRPC4 verändert sind (Freichel et al., 2001). |
TRPC3, TRPC6 und TRPC7 bilden aufgrund ihrer engen strukturellen Verwandtschaft eine
[Seite 18] eigene Untergruppe und zeigen auch funktionell eine große Übereinstimmung. Alle drei Kanäle werden durch Ni2+, La3+ und Gd3+ blockiert. Erste Arbeiten zu TRPC3 beschrieben einen speicherabhängigen Aktivierungsmechanismus (Zhu et al., 1996; Preuss et al., 1997). Wenig später wurde jedoch eine Stimulation und Ca2+-abhängige Potenzierung von TRPC3 unabhängig von der Entleerung intrazellulärer Speicher gezeigt (Zitt et al., 1997). Darauf folgende Untersuchungen zur Regulation dieser Kanalfamilie bestätigten diesen Befund und ergaben weiterhin, dass TRPC3, TRPC6 und TRPC7 unabhängig von Proteinkinasen C durch Stimulation der PLC und durch Diacylglycerole aktiviert werden (Hofmann et al., 1999; Okada et al., 1999; McKay et al., 2000). [...] Die Mitglieder dieser Kanaluntergruppe werden u.a. in glatter Muskulatur, Gehirn, Herz und Lunge exprimiert (siehe Tabelle EI [sic]). Weitere Arbeiten zeigten, dass TRPC6 in glatten Gefäßmuskelzellen wahrscheinlich den nichtselektiven Kationenstrom nach Stimulation des α1-adrenergen Rezeptors vermittelt (Inoue et al., 2001) und in glatten Muskelzellen aus Ratten (A7r5-Zellen) beim rezeptorvermittelten Einstrom von Ca2+ involviert ist (Jung et al., 2002). TRPC4 und TRPC5 bilden ebenfalls aufgrund struktureller und funktioneller Ähnlichkeiten eine weitere Kanaluntergruppe innerhalb der TRPC-Subfamilie. Die erste funktionelle Charakterisierung von heterolog exprimiertem bovinem TRPC4 ließ auf einen durch Speicherentleerung aktivierbaren Ca2+-selektiven Kationenkanal schließen (Warnat et al., 1999; Philipp et al., 1996; Philipp et al., 2000). Auch für TRPC5 wurde zunächst eine Aktivierbarkeit durch Speicherentleerung beschrieben (Philipp et al., 1998). In anderen Arbeiten konnten jedoch nicht-selektive Kationenströme in TRPC4- oder TRPC5-exprimierenden Zellen nach Stimulation Gq-koppelnder Rezeptoren aufgezeigt werden (Okada et al., 1998; Obukhov und Nowycky, 2002; [Seite 19] Schaefer et al., 2000; Schaefer et al., 2002). Eine weitere Studie zeigte bei Expression von humanem TRPC4 in CHO-Zellen konstitutiv aktive Kationenströme (McKay et al., 2000). Mit Hilfe von Knock-out Mäusen konnte gezeigt werden, dass die Aktivierung speichervermittelt regulierter Kanalkomplexe (SOCs) und die endotheliale Relaxation der Blutgefäße in der Abwesenheit von TRPC4 verändert sind (Freichel et al., 2001). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. In der Quelle sollte es "Tabelle E1" anstatt "Tabelle EI" heißen. |
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| [10.] Anh/Fragment 010 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:10 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:24 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Hellwig 2005, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 10, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 11, 12, Zeilen: 11: 16ff.; 12: 1-4, 11-17 |
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Abbildung 1: Schematische Darstellung der postulierten Domänenstruktur der TRPC- und TRPV Subfamilie Alle TRPC- und TRPV-Kanaluntereinheiten enthalten 6 Transmembransegmente (S1-S6) mit einer putativen Porenregion zwischen dem 5. und 6. Transmembransegment und drei bis vier Ankyrinhomologe Wiederholungen (A). Die Mitglieder der TRPC-Subfamilie besitzen weiterhin eine coiled-coil Domäne (CC) im N-Terminus sowie eine TRP-Box (TRP) und eine prolinreiche Region (P) im CTerminus. Strukturelle Eigenschaften der TRPC Kanäle Alle TRPC- und TRPV-Kanaluntereinheiten besitzen eine Proteinstruktur mit cytosolischen N und C-Termini, sechs putativen Transmembransegmenten und einer putativen Porenregion, welche aus einem kurzen hydrophoben Abschnitt zwischen dem 5. und 6. Transmembransegment besteht (Vannier et al., 1998; Clapham et al., 2003). Die Struktur ähnelt somit jener der spannungsgesteuerten Kaliumkanäle, der durch zyklische Nukleotide regulierten Kanäle (CNG) und der „hyperpolarization-activated and cyclic nucleotide-gated channels” (HCN). Dem 4. Transmembransegment fehlen allerdings die positiv geladenen Aminosäurereste, die in den spannungsgesteuerten Ionenkanälen als Spannungssensor fungieren. Die Kanaluntereinheiten der TRPC- und TRPV-Subfamilien besitzen am N-Terminus mehrere Ankyrin-homologe Wiederholungen („ankyrin-repeats”), deren Funktion innerhalb der TRP-Kanäle noch nicht aufgeklärt ist. Einige der Ankyrin-homologen Wiederholungen können durch Bildung von coiled-coil Strukturen, die Interaktion zwischen TRP-Kanaluntereinheiten und der Ausbildung von Kanalkomplexen vermitteln. In Analogie zu den spannungsgesteuerten 12 Kaliumkanälen und CNG-Kanälen werden funktionelle TRP-Kanalkomplexe durch eine homo bzw. auch heteromere Quartärstruktur aus vier [Kanaluntereinheiten aufgebaut, wie dies bereits für Vertreter der TRPC- und einige Mitglieder der TRPV-Familie gezeigt werden konnte (Kedei et al., 2001; Hofmann et al., 2002; Hoenderop et al., 2003).] |
1.2.1. Strukturelle Eigenschaften
Alle TRPC- und TRPV-Kanaluntereinheiten besitzen eine Proteinstruktur mit cytosolischen N- und C-Termini, sechs putativen Transmembransegmenten und einer putativen Porenregion, welche aus einem kurzen hydrophoben Abschnitt zwischen dem 5. und 6. Transmembransegment besteht (Vannier et al., 1998; Clapham et al., 2003; Abb. E3). Die Struktur ähnelt somit jener der spannungsgesteuerten Kaliumkanäle, der durch zyklische Nukleotide regulierten Kanäle (CNG) und der „hyperpolarization-activated and cyclic nucleotide-gated channels” (HCN). Dem 4. Transmembransegment fehlen allerdings die positiv geladenen Aminosäurereste, die in den spannungsgesteuerten Ionenkanälen als Spannungssensor fungieren. Die Kanaluntereinheiten der TRPC- und TRPV-Subfamilien besitzen am N-Terminus mehrere Ankyrin-homologe Wiederholungen („ankyrin-repeats”), deren Funktion innerhalb der TRP-Kanäle noch nicht aufgeklärt ist. Einige der Ankyrin-homologen Wiederholungen können durch Bildung von coiled-coil Strukturen, die Interaktion zwischen TRP-Kanaluntereinheiten und der Ausbildung von Kanalkomplexen vermitteln. In Analogie zu den spannungsgesteuerten [Seite 12] Kaliumkanälen und CNG-Kanälen werden funktionelle TRP-Kanalkomplexe durch eine homo- bzw. auch heteromere Quartärstruktur aus vier Kanaluntereinheiten aufgebaut, wie dies bereits für Vertreter der TRPC- und einige Mitgleider (sic) der TRPV-Familie gezeigt werden konnte (Kedei et al., 2001; Hofmann et al., 2002; Hoenderop et al., 2003). [...]
Abbildung E3: Schematische Darstellung der postulierten Domänenstruktur der TRPC- und TRPV-Subfamilie Alle TRPC- und TRPV-Kanaluntereinheiten enthalten 6 Transmembransegmente (S1-S6) mit einer putativen Porenregion zwischen dem 5. und 6. Transmembransegment und drei bis vier Ankyrinhomologe Wiederholungen (A). Die Mitglieder der TRPC-Subfamilie besitzen weiterhin eine coiled-coil Domäne (CC) im N-Terminus sowie eine TRP-Box (TRP) und eine prolinreiche Region (P) im CTerminus. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [11.] Anh/Fragment 011 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:12 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:27 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Hellwig 2005, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 11, Zeilen: 1-8 |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 11, 12, Zeilen: 11: letzte Zeile; 12: 1-10 |
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| [In Analogie zu den spannungsgesteuerten 12 Kaliumkanälen und CNG-Kanälen werden funktionelle TRP-Kanalkomplexe durch eine homo bzw. auch heteromere Quartärstruktur aus vier] Kanaluntereinheiten aufgebaut, wie dies bereits für Vertreter der TRPC- und einige Mitglieder der TRPV-Familie gezeigt werden konnte (Kedei et al., 2001; Hofmann et al., 2002; Hoenderop et al., 2003). Welche Domänen für die Zusammenlagerung erforderlich sind, ist bislang noch unbekannt. Zu den hochkonservierten Regionen innerhalb der TRPC-Subfamilie zählen zudem eine coiled-coil Domäne im cytosolischen N-Terminus, ein kurz hinter dem 6. Transmembransegment befindliches Motiv aus sechs Aminosäuren, das als TRP-Box bzw. nach der Abfolge der Aminosäuren als EWKFAR Motiv bezeichnet wird sowie ein prolinreiches Motiv im zytosolischen C-Terminus. | In Analogie zu den spannungsgesteuerten
[Seite 12] Kaliumkanälen und CNG-Kanälen werden funktionelle TRP-Kanalkomplexe durch eine homo- bzw. auch heteromere Quartärstruktur aus vier Kanaluntereinheiten aufgebaut, wie dies bereits für Vertreter der TRPC- und einige Mitgleider (sic) der TRPV-Familie gezeigt werden konnte (Kedei et al., 2001; Hofmann et al., 2002; Hoenderop et al., 2003). Welche Domänen für die Zusammenlagerung erforderlich sind, ist bislang noch unbekannt. Zu den hochkonservierten Regionen innerhalb der TRPC-Subfamilie zählen zudem eine coiled-coil Domäne im cytosolischen N-Terminus, ein kurz hinter dem 6. Transmembransegment befindliches Motiv aus sechs Aminosäuren, das als TRP-Box bzw. nach der Abfolge der Aminosäuren als EWKFAR-Motiv bezeichnet wird sowie ein prolinreiches Motiv im cytosolischen C-Terminus. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [12.] Anh/Fragment 011 12 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:13 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:34 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Monozyt 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 11, Zeilen: 12-28 |
Quelle: Wikipedia Monozyt 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
|---|---|
| Die Aufgabe der Monozyten ist die Zerstörung körperfremder Strukturen durch Phagozytose und die Aktivierung der erworbenen Immunabwehr mittels Antigenpräsentation. Sie haben eine Lebensdauer von 1 bis 3 Tagen, bevor sie ausdifferenzieren und in die Gewebe einwandern. Dort leben sie als Makrophagen für mehrere Wochen bis Monate weiter.
Mit einem Durchmesser von 5–20 μm gehören Monozyten zu den größten der weißen Blutkörperchen (Leukozyten) und machen ca. 3–8 % der Leukozyten-Population aus. Sie besitzen einen charakteristischen (von griech. monos, „einzig“) großen Kern von meist bohnenartiger Form und verhältnismäßig wenig Zytoplasma. Monozyten sind keine homogene Zellpopulation, sondern es werden verschiedene Subpopulationen unterschieden. Neben dem für Monozyten typischen Oberflächenmarker CD14 gibt es Subpopulationen, die zusätzlich den Marker CD16 tragen. Bei Patienten mit koronarer Herzerkrankung können vermehrt CD16+ Monozyten nachgewiesen werden. Darüber hinaus sind CD16+ Prädiktoren zukünftiger kardiovaskulärer Ereignisse bei Dialysepatienten. Da bisher kein Oberflächenmarker bekannt ist, der ausschließlich auf Monozyten exprimiert wird, müssen Kombinationen von Oberflächenmarkern verwendet werden, um die Monozyten im Durchflusszytometer eindeutig zu identifizieren. |
Ihre Aufgabe ist die Zerstörung körperfremder Strukturen durch Phagozytose und die Aktivierung der erworbenen Immunabwehr mittels Antigenpräsentation. Sie haben eine Lebensdauer von 1 bis 3 Tagen, bevor sie ausdifferenzieren und in die Gewebe einwandern. Dort leben sie als Makrophagen für mehrere Wochen bis Monate weiter.
[...] Mit einem Durchmesser von 5–20 µm gehören Monozyten zu den größten der weißen Blutkörperchen (Leukozyten) und machen ca. 3–8 % der Leukozyten-Population aus. Sie besitzen einen charakteristischen (von griech. monos, „einzig“) großen Kern von meist bohnenartiger Form und verhältnismäßig wenig Zytoplasma. Monozyten sind keine homogene Zellpopulation, sondern es werden verschiedene Subpopulationen unterschieden. Neben dem für Monozyten typischen Oberflächenmarker CD14[1] gibt es Subpopulationen, die zusätzlich den Marker CD16 tragen.[2] Bei Patienten mit koronarer Herzerkrankung können vermehrt CD16+ Monozyten nachgewiesen werden.[3] Darüber hinaus sind CD16+ Prädiktoren zukünftiger kardiovaskulärer Ereignisse bei Dialysepatienten. Da bisher kein Oberflächenmarker bekannt ist, der ausschließlich auf Monozyten exprimiert wird, müssen Kombinationen von Oberflächenmarkern verwendet werden, um die Monozyten im Durchflusszytometer eindeutig zu identifizieren. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [13.] Anh/Fragment 012 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:14 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:37 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Monozyt 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 12, Zeilen: 1-11 |
Quelle: Wikipedia Monozyt 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
|---|---|
Bisher werden beim Menschen mindestens fünf Subpopulationen unterschieden:
Die beiden Subpolulationen, die CD14+CD16- sind, differenzieren zu Dendritischen Zellen. Die zur Identifikation herangezogenen Oberflächenmarker auf den Monozyten anderer Säugetiere unterscheiden sich zum Teil von denen des Menschen. Bei Ratten werden ED9, CD43 und CD62, bei Schweinen CD163 verwendet. |
Bisher werden beim Menschen mindestens fünf Subpopulationen unterschieden[4]:
Die beiden Subpolulationen, die CD14+CD16- sind, differenzieren zu Dendritischen Zellen. [4] Die zur Identifikation herangezogenen Oberflächenmarker auf den Monozyten anderer Säugetiere unterscheiden sich zum Teil von denen des Menschen. Bei Ratten werden ED9, CD43 und CD62, bei Schweinen CD163 verwendet. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [14.] Anh/Fragment 012 12 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:14 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:41 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Hellwig 2005, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 12, Zeilen: 12-27 |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 5, Zeilen: 2ff |
|---|---|
| Calcium
Das divalente Calciumkation (Ca²+) ist ein ubiquitär in eukaryoten Zellen genutzter intrazellulärer Botenstoff, der diverse physiologische Prozesse kontrolliert. Hierzu gehören u.a. die Ausschüttung von Neurotransmittern, die Kontraktion von Muskelzellen, die Sekretionstätigkeit endo- und exokriner Drüsen, die Gentranskription, die Zellproliferation, die Regulation von Ionenkanälen sowie einer Reihe von Ca²+-abhängigen enzymatischen Stoffwechselprozessen (Ebashi, 1972; Llinás, 1982; Eckert und Chad, 1984; Carafoli und Penniston, 1986; Rasmussen, 1989; Rogers, 1989; Somlyo und Himpens, 1989; Pietrobon et al., 1990; Sheng et al., 1991; Bading et al., 1993; Ghosh und Greenberg; 1995; van Haasteren et al., 1999). Diese zellulären Effekte werden über einen Anstieg der intrazellulären Ca²+-Konzentration ([Ca²+]i) hervorgerufen, der auch als Ca²+-Signal bezeichnet wird. Die internen Ca²+-Quellen befinden sich innerhalb des interzellulären Membransystems, im endoplasmatischen Retikulum (ER), welches bei Muskelzellen als sarcoplasmatisches Retikulum (SR) bezeichnet wird. Im Lumen des ER bzw. SR wird Ca²+ durch Speicherproteine wie Calsequestrin und Calreticulin gepuffert, die eine geringe Ca²+-Affinität jedoch eine hohe Kapazität mit ca. 50 Calciumionen pro Speicherprotein besitzen. |
1.1. Calcium-Homöostase
Das divalente Calciumkation (Ca2+) ist ein ubiquitär in eukaryoten Zellen genutzter intrazellulärer Botenstoff, der diverse physiologische Prozesse kontrolliert. Hierzu gehören u.a. die Ausschüttung von Neurotransmittern, die Kontraktion von Muskelzellen, die Sekretionstätigkeit endo- und exokriner Drüsen, die Gentranskription, die Zellproliferation, die Regulation von Ionenkanälen sowie einer Reihe von Ca2+-abhängigen enzymatischen Stoffwechselprozessen (Ebashi, 1972; Llinás, 1982; Eckert und Chad, 1984; Carafoli und Penniston, 1986; Rasmussen, 1989; Rogers, 1989; Somlyo und Himpens, 1989; Pietrobon et al., 1990; Sheng et al., 1991; Bading et al., 1993; Ghosh und Greenberg; 1995; van Haasteren et al., 1999). Diese zellulären Effekte werden über einen Anstieg der intrazellulären Ca2+-Konzentration ([Ca2+]i) hervorgerufen, der auch als Ca2+-Signal bezeichnet wird. [...] [...] Die internen Ca2+-Quellen befinden sich innerhalb des interzellulären Membransystems, im endoplasmatischen Retikulum (ER), welches bei Muskelzellen als sarcoplasmatisches Retikulum (SR) bezeichnet wird. Im Lumen des ER bzw. SR wird Ca2+ durch Speicherproteine wie Calsequestrin und Calreticulin gepuffert, die eine geringe Ca2+-Affinität (Kd im mM-Bereich) jedoch eine hohe Kapazität mit ca. 50 Calciumionen pro Speicherprotein besitzen. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [15.] Anh/Fragment 013 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:16 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 22:47 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Hellwig 2005, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 13, Zeilen: 1-10 |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 5, 6, 7, Zeilen: 5: 25-28; 6: Bildunterschrift; 7: 8f. |
|---|---|
| [Die] Freisetzung von Ca²+ aus diesen internen Speichern wird durch verschiedene Kanäle kontrolliert, wobei die TRPC Kanäle eine bedeutende Rolle spielen.
In ruhenden Zellen beträgt die [Ca²+]i um 50-100 nM. Nach Stimulation der Zelle kann extrazelluläres Ca²+ über plasmamembranäre Kationenkanäle in das Cytosol gelangen. Hierzu gehören spannungsgesteuerte Ca²+-Kanäle („voltage-operated Ca²+ channels“, VOC), Liganden-gesteuerten Kanäle („ligand-operated channels“, LOC), über sekundäre Botenstoffe gesteuerte Kanäle („second messenger-operated channels“, SMOC) und speichervermittelt regulierten Kanäle („store-operated channels“, SOC). Der Ca²+-Einstrom aus dem extazellulären Medium in das Cytosol wird über Ca²+-permeable Kationenkanäle gesteuert. |
Die Freisetzung von Ca2+ aus diesen internen Speichern wird durch verschiedene Kanäle kontrolliert, wobei die Familie der Inositol-1,4,5-trisphosphat-Rezeptoren (InsP3R) und der Ryanodin- Rezeptoren (RyR) bislang am besten und weitesten untersucht wurden (Abb. E1).
[Seite 6] [...] In ruhenden Zellen beträgt die [Ca2+]i um 50-100 nM. Nach Stimulation der Zelle kann extrazelluläres Ca2+ über plasmamembranäre Kationenkanäle in das Cytosol gelangen. Hierzu gehören spannungsgesteuerte Ca2+-Kanäle („voltage-operated Ca2+ channels“, VOC), Liganden-gesteuerten Kanäle („ligand-operated channels“, LOC), über sekundäre Botenstoffe gesteuerte Kanäle („second messenger-operated channels“, SMOC) und speichervermittelt regulierten Kanäle („store-operated channels“, SOC). [Seite 7] Der Ca2+-Einstrom aus dem extazellulären Medium in das Cytosol wird über Ca2+-permeable Kationenkanäle gesteuert, |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [16.] Anh/Fragment 013 11 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:16 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 20:01 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Calciumchlorid 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 13, Zeilen: 11-30 |
Quelle: Wikipedia Calciumchlorid 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
|---|---|
| Calciumchlorid (auch Kalziumchlorid) ist ein Chlorid des Erdalkalimetalls Calcium mit der Summenformel CaCl2. Calcium liegt dabei in der Oxidationsstufe +2 vor, Chlor hat die Oxidationstufe −1. Calciumchlorid kommt in der Natur gelöst in Salzsolen vor. Calciumchlorid ist ein Salz. Calcium und Chlor liegen aufgrund des großen Elektronegativitätsunterschiedes als Ionen vor. Die Bindung erfolgt somit über elektrostatische Wechselwirkungen. Calciumchlorid bildet farblose Kristalle, die eine verzerrte Rutil-Struktur ausbilden. Calciumchlorid bildet in Reinform farblose Kristalle und ist in wasserfreiem Zustand stark hygroskopisch. Es nimmt leicht Wasser aus seiner Umgebung auf und bildet dabei einen Hydrat-Komplex. Das Auflösen in Wasser ist exotherm. Calciumchlorid reagiert mit Wasser unter Bildung eines Hexahydrat-Komplexes und starker Wärmeentwicklung (exotherm, ΔH < 0):
Die Kristalle des Hexahydrats lösen sich bei ungefähr 30 °C im eigenen Kristallwasser. Erhitzen auf ungefähr 200 °C setzt das gebundene Wasser wieder frei. Das Auflösen in Wasser führt im Gegensatz zu wasserfreiem Calciumchlorid zu einer starken Abkühlung. Beide Calciumchlorid-Formen sind zudem gut löslich in Ethanol. Wasserfreies Calciumchlorid ist aufgrund seiner Hygroskopie ein wichtiges Trocknungsmittel im Labor, beispielsweise im Exsikkator, und in der technischen Chemie für verschiedenste Gase und Flüssigkeiten. Anwendungsfelder sind die Trocknung von Wohnräumen, der Einsatz als Frostschutzmittel, im speziellen als Frostschutzmittel und Abbindebeschleuniger im Beton, sowie als Staubbindemittel (z.B. auf Baustellen). |
Calciumchlorid (auch Kalziumchlorid) ist ein Chlorid des Erdalkalimetalls Calcium mit der Summenformel CaCl2. Calcium liegt dabei in der Oxidationsstufe +2 vor, Chlor hat die Oxidationstufe −1.
[...] Calciumchlorid kommt in der Natur gelöst in Salzsolen vor. [...] Calciumchlorid ist ein Salz. Calcium und Chlor liegen aufgrund des großen Elektronegativitätsunterschiedes als Ionen vor. Die Bindung erfolgt somit über elektrostatische Wechselwirkungen. Calciumchlorid bildet farblose Kristalle, die eine verzerrte Rutil-Struktur ausbilden. Calciumchlorid bildet in Reinform farblose Kristalle und ist in wasserfreiem Zustand stark hygroskopisch. Es nimmt leicht Wasser aus seiner Umgebung auf und bildet dabei einen Hydrat-Komplex. Das Auflösen in Wasser ist exotherm. [...] Calciumchlorid reagiert mit Wasser unter Bildung eines Hexahydrat-Komplexes und starker Wärmeentwicklung (exotherm, ΔH < 0): [...] Die Kristalle des Hexahydrats lösen sich bei ungefähr 30 °C im eigenen Kristallwasser. Erhitzen auf ungefähr 200 °C setzt das gebundene Wasser wieder frei. Das Auflösen in Wasser führt im Gegensatz zu wasserfreiem Calciumchlorid zu einer starken Abkühlung. Beide Calciumchlorid-Formen sind zudem gut löslich in Ethanol. [...] Wasserfreies Calciumchlorid ist aufgrund seiner Hygroskopie ein wichtiges Trocknungsmittel im Labor, beispielsweise im Exsikkator, und in der technischen Chemie für verschiedenste Gase und Flüssigkeiten. Anwendungsfelder sind die Trocknung von Wohnräumen, der Einsatz als Frostschutzmittel, im speziellen als Frostschutzmittel und Abbindebeschleuniger im Beton, sowie als Staubbindemittel (z.B. auf Baustellen). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Der Doppelpunkt am Ende des ersten Abschnittes macht in der Quelle Sinn, in der Dissertation nicht. |
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| [17.] Anh/Fragment 014 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:18 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 20:04 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Calciumchlorid 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 14, Zeilen: 1-11 |
Quelle: Wikipedia Calciumchlorid 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
|---|---|
| Es wird als Festigungsmittel, Geschmacksverstärker und Stabilisator eingesetzt (unter anderem bei der Trinkwasseraufbereitung, Oberflächenbehandlung von Obst). Es ist in der EU als Lebensmittelzusatzstoff der Nummer E 509 zugelassen.
Unter Ausnutzung der exothermen Hydratation bei der Reaktion mit Wasser findet Calciumchlorid Einsatz zur Erwärmung von Fertiggetränken. Darüber hinaus kommt es als Streusalz sowie zur Herstellung von Kältemischungen zum Einsatz. Weiterhin dient es zur Gerinnung von Eiweißen in der Lebensmitteltechnologie und findet Anwendung bei der Herstellung von Produkten wie Tofu oder künstlichem Kaviar. Zudem dient es in der Molekularbiologie zur Herstellung kompetenter Zellen. Calciumionen verändern hierbei die Permeabilität der Zellmembran und steigern so das Aufnahmepotenzial der Zelle für DNA. |
Es wird als Festigungsmittel, Geschmacksverstärker und Stabilisator eingesetzt (unter anderem bei der Trinkwasseraufbereitung, Oberflächenbehandlung von Obst). Es ist in der EU als Lebensmittelzusatzstoff der Nummer E 509 zugelassen.
Unter Ausnutzung der exothermen Hydratation bei der Reaktion mit Wasser findet Calciumchlorid Einsatz zur Erwärmung von Fertiggetränken. Darüber hinaus kommt es als Streusalz sowie zur Herstellung von Kältemischungen zum Einsatz (siehe oben). Weiterhin dient es zur Gerinnung von Eiweißen in der Lebensmitteltechnologie und findet Anwendung bei der Herstellung von Produkten wie Tofu oder künstlichem Kaviar. Zudem dient es in der Molekularbiologie zur Herstellung kompetenter Zellen. Calciumionen verändern hierbei die Permeabilität der Zellmembran und steigern so das Aufnahmepotenzial der Zelle für DNA. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [18.] Anh/Fragment 014 12 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:18 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 18:16 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Natriumchlorid 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 14, Zeilen: 12-31 |
Quelle: Wikipedia Natriumchlorid 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
|---|---|
| Natriumchlorid
Natriumchlorid (Kochsalz) ist das Natriumsalz der Salzsäure mit der chemischen Formel NaCl. Natriumchlorid ist in der Natur in großer Menge vorhanden, größtenteils gelöst im Meerwasser mit einem Gehalt von ca. 3 %, insgesamt 3,6 × 1016 Tonnen, außerdem als Mineral Halit mit einem Gehalt von bis zu 98 % in den häufigen Steinsalzlagerstätten, die in erdgeschichtlicher Zeit in austrocknenden Meeresbuchten sedimentierten. Steinsalzschichten sind plastisch und werden neben anderen geologischen Prozessen, denen sie unterliegen, vielfach verformt, u. a. zu leichter abbaubaren Salzstöcken und Salzkissen. Wenn eine Salzlagerstätte im Gebirge an die Oberfläche austritt, kann sogar ein Salzgletscher entstehen. Allein die unterirdischen Salzvorkommen in Deutschland werden auf etwas mehr als 100.000 Kubikkilometer geschätzt. Da Natriumchlorid der wichtigste Mineralstoff für Menschen und Tiere ist (der menschliche Körper besteht zu etwa 0,9 % aus Salz und verliert davon täglich 3–20 Gramm), wurde es schon in vorgeschichtlicher Zeit gewonnen und blieb lange Zeit ein teures Handelsgut. Natriumchlorid bildet farblose Kristalle, die eine Natriumchlorid-Struktur ausbilden (Abbildung 6). Diese Kristalle sind, im Gegensatz zu vielen anderen Kristallen, nicht doppelbrechend. Hierbei ist jeder Natrium- sowie jeder Chlorkern oktaedrisch vom jeweils anderen Kern umgeben. Es ist sehr gut wasserlöslich. Natriumchlorid besitzt den typischen Salzgeschmack. |
Natriumchlorid
[...] Natriumchlorid (Kochsalz) ist das Natriumsalz der Salzsäure mit der chemischen Formel NaCl. Natriumchlorid ist in der Natur in großer Menge vorhanden, größtenteils gelöst im Meerwasser mit einem Gehalt von ca. 3 %, insgesamt 3,6 × 1016 Tonnen,[4] außerdem als Mineral Halit mit einem Gehalt von bis zu 98 % in den häufigen Steinsalzlagerstätten, die in erdgeschichtlicher Zeit in austrocknenden Meeresbuchten sedimentierten. Steinsalzschichten sind plastisch und werden neben anderen geologischen Prozessen, denen sie unterliegen, vielfach verformt, u. a. zu leichter abbaubaren Salzstöcken und Salzkissen. Wenn eine Salzlagerstätte im Gebirge an die Oberfläche austritt, kann sogar ein Salzgletscher entstehen. Allein die unterirdischen Salzvorkommen in Deutschland werden auf etwas mehr als 100.000 Kubikkilometer geschätzt. Da Natriumchlorid der wichtigste Mineralstoff für Menschen und Tiere ist (der menschliche Körper besteht zu etwa 0,9 % aus Salz und verliert davon täglich 3–20 Gramm), wurde es schon in vorgeschichtlicher Zeit gewonnen und blieb lange Zeit ein teures Handelsgut. [...] Natriumchlorid bildet farblose Kristalle, die eine Natriumchlorid-Struktur ausbilden. Diese Kristalle sind, im Gegensatz zu vielen anderen Kristallen, nicht doppelbrechend. Hierbei ist jeder Natrium- sowie jeder Chlorkern oktaedrisch vom jeweils anderen Kern umgeben. Es ist sehr gut wasserlöslich. Natriumchlorid besitzt den typischen Salzgeschmack. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [19.] Anh/Fragment 015 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:21 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 18:23 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Natriumchlorid 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 15, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Wikipedia Natriumchlorid 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
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| Die wässrige Lösung sowie die Schmelze leiten auf Grund der (elektrolytischen bzw. thermischen) Dissoziation von Natriumchlorid in seine Ionen elektrischen Strom, reines kristallines Natriumchlorid hingegen nicht.
Mit einem Gehalt von 23,3 % Natriumchlorid in wässriger Lösung bildet es ein eutektisches Gemisch. Dieses erstarrt am eutektischen Punkt von −21,3 °C homogen und ohne Entmischung. Diese Lösung wird Kryohydrat genannt. Als Speisesalz ist Natriumchlorid schon seit Alters her ein wichtiger Bestandteil der menschlichen Ernährung. Es wird zum Würzen von fast allen Speisen benutzt. Seit der Zeit der Industrialisierung spielt jedoch mengenmäßig die industrielle Verwendung die weitaus größere Rolle. Je nach der Anwendung werden unterschiedliche Zusatzstoffe beigemischt. Nach der Verwendung wird unterschieden zwischen Industriesalz als Rohstoff der chemischen Industrie, Auftausalz für winterlichen Straßendienst, Gewerbesalz für die verschiedensten industriellen und gewerblichen Zwecke und Speisesalz zum menschlichen Genuss. In der modernen Medizin wird nach starkem Blutverlust, etwa bei einer Operation oder einem Unfall, eine 0,9%ige Lösung von Natriumchlorid in Wasser zur Auffüllung des Blutvolumens intravenös verabreicht (isotonische Kochsalzlösung, auch physiologische Kochsalzlösung). Sie ist isoosmotisch mit dem Blutplasma. In der Antike und im Mittelalter galten Medikamente auf Salzbasis als reine Wundermittel. Die Haut Neugeborener wurde zu deren Stärkung mit Salz abgerieben. Es wurde in Wundverbänden, Pflastern, Salben, Pudern und Bädern eingesetzt. Besondere Bedeutung maß man der trocknenden und wärmenden Wirkung des Salzes bei. Man streute Salz in Wunden, um Entzündungen zu verhindern – eine mitunter sehr schmerzhafte Prozedur, die in einer entsprechenden Redewendung („Salz in offene Wunden streuen“) Einzug in die deutsche Sprache gefunden hat.[9] Reines Salz zerstört über Osmose alle Zellen - also auch krankmachende Mikroorganismen wie Bakterien und Pilze, allerdings die Zellen des Verwundeten ebenso. Diese Art der Desinfektion ist also zweischneidig wie das ebenso praktizierte Ausbrennen von Wunden. Der gleiche Wirkmechanismus verhinderte, dass in Kochsalz konservierte Lebensmittel verdarben – also von Mikroorganismen zersetzt wurden. |
Die wässrige Lösung sowie die Schmelze leiten auf Grund der (elektrolytischen bzw. thermischen) Dissoziation von Natriumchlorid in seine Ionen elektrischen Strom, reines kristallines Natriumchlorid hingegen nicht.
Mit einem Gehalt von 23,3 % Natriumchlorid in wässriger Lösung bildet es ein eutektisches Gemisch. Dieses erstarrt am eutektischen Punkt von −21,3 °C homogen und ohne Entmischung. Diese Lösung wird Kryohydrat genannt. [...] Als Speisesalz ist Natriumchlorid schon seit Alters her ein wichtiger Bestandteil der menschlichen Ernährung. Es wird zum Würzen von fast allen Speisen benutzt. Seit der Zeit der Industrialisierung spielt jedoch mengenmäßig die industrielle Verwendung die weitaus größere Rolle. Je nach der Anwendung werden unterschiedliche Zusatzstoffe beigemischt. Nach der Verwendung wird unterschieden zwischen Industriesalz als Rohstoff der chemischen Industrie, Auftausalz für winterlichen Straßendienst, Gewerbesalz für die verschiedensten industriellen und gewerblichen Zwecke und Speisesalz zum menschlichen Genuss. [...] In der modernen Medizin wird nach starkem Blutverlust, etwa bei einer Operation oder einem Unfall, eine 0,9%ige Lösung von Natriumchlorid in Wasser zur Auffüllung des Blutvolumens intravenös verabreicht (isotonische Kochsalzlösung, auch physiologische Kochsalzlösung). Sie ist isoosmotisch mit dem Blutplasma. In der Antike und im Mittelalter galten Medikamente auf Salzbasis als reine Wundermittel. Die Haut Neugeborener wurde zu deren Stärkung mit Salz abgerieben. Es wurde in Wundverbänden, Pflastern, Salben, Pudern und Bädern eingesetzt. Besondere Bedeutung maß man der trocknenden und wärmenden Wirkung des Salzes bei. Man streute Salz in Wunden, um Entzündungen zu verhindern – eine mitunter sehr schmerzhafte Prozedur, die in einer entsprechenden Redewendung („Salz in offene Wunden streuen“) Einzug in die deutsche Sprache gefunden hat.[9] Reines Salz zerstört über Osmose alle Zellen - also auch krankmachende Mikroorganismen wie Bakterien und Pilze, allerdings die Zellen des Verwundeten ebenso. Diese Art der Desinfektion ist also zweischneidig wie das ebenso praktizierte Ausbrennen von Wunden. Der gleiche Wirkmechanismus verhinderte, dass in Kochsalz konservierte Lebensmittel verdarben – also von Mikroorganismen zersetzt wurden. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Das Fußnotenzeichen [9] wird aus der Wikipedia ohne die entsprechende Fußnote mitkopiert: Ein klares Indiz für Copy-&-Paste-Arbeitsstil. |
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| [20.] Anh/Fragment 016 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:23 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 18:25 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Natriumchlorid 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 16, Zeilen: 1-7 |
Quelle: Wikipedia Natriumchlorid 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
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| Noch heute werden Solebäder als Heilmittel eingesetzt. Kuraufenthalte am Meer oder in salzhaltiger Luft bei Salinen und früher auch in Salzbergwerken dienen der Behandlung von Atemwegserkrankungen. Wo dies nicht möglich oder zu teuer ist, werden Inhalationsgeräte eingesetzt, bei denen Salz-Aerosol eingeatmet wird.
Kochsalz-Lösung wird auch zur Nasenspülung und zum Gurgeln verwendet. Für die Nasenspülung verwendet man isotonische Kochsalzlösung, da normales Wasser aufgrund der Osmose die Schleimhäute aufquellen lassen würde. |
Noch heute werden Solebäder als Heilmittel eingesetzt. Kuraufenthalte am Meer oder in salzhaltiger Luft bei Salinen und früher auch in Salzbergwerken dienen der Behandlung von Atemwegserkrankungen. Wo dies nicht möglich oder zu teuer ist, werden Inhalationsgeräte eingesetzt, bei denen Salz-Aerosol eingeatmet wird.
Kochsalz-Lösung wird auch zur Nasenspülung und zum Gurgeln verwendet. Für die Nasenspülung verwendet man isotonische Kochsalzlösung, da normales Wasser aufgrund der Osmose die Schleimhäute aufquellen lassen würde. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [21.] Anh/Fragment 016 08 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:23 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 18:52 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wikipedia Magnesiumchlorid 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 16, Zeilen: 8-23 |
Quelle: Wikipedia Magnesiumchlorid 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
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| Magnesiumchlorid
Magnesiumchlorid, MgCl2, ist das Magnesiumsalz der Salzsäure. Es bildet mehrere Hydrate. Magnesiumchlorid kommt in der Natur im Mineral Carnallit (KMgCl3 · 6 H2O) als Doppelsalz vor. Eine weitere natürliche Quelle ist das Meerwasser.In [sic] manchen Salzseen ist Konzentration an Magnesium-Ionen sogar höher als die der Natrium-Ionen. Die technische Gewinnung von Magnesiumchlorid erfolgt durch Eindampfen der Endlaugen aus der Produktion von Kaliumchlorid. Dabei wird zuerst das Magnesiumchlorid-Hexahydrat (MgCl2 · 6H2O) erhalten. Weiteres Eindampfen liefert ein wasserärmeres Produkt. Wasserfreies Magnesiumchlorid wird durch Umsetzung von Magnesiumoxid mit Koks und Chlor gewonnen. Magnesiumchlorid ist stark hygroskopisch. Seine Neigung zur Hydrolyse ist weniger ausgeprägt als beim Aluminiumchlorid (AlCl3). Wasserfreies Magnesiumchlorid kristallisiert im CdCl2-Gittertyp. Magnesiumchlorid-Hexahydrat besitzt eine molare Masse von 203,3 g·mol–1, eine Dichte von 1,57 g·cm–3 und einen Schmelzpunkt von ca. 117 °C (Zersetzung). Die Löslichkeit des Hexahydrates beträgt 1700 g/L (bei 20 °C). |
Magnesiumchlorid
[...] Magnesiumchlorid, MgCl2, ist das Magnesiumsalz der Salzsäure. Es bildet mehrere Hydrate. [...] Magnesiumchlorid kommt in der Natur im Mineral Carnallit (KMgCl3 · 6 H2O) als Doppelsalz vor. Eine weitere natürliche Quelle ist das Meerwasser.In [sic] manchen Salzseen ist Konzentration an Magnesium-Ionen sogar höher als die der Natrium-Ionen. [...] Die technische Gewinnung von Magnesiumchlorid erfolgt durch Eindampfen der Endlaugen aus der Produktion von Kaliumchlorid. Dabei wird zuerst das Magnesiumchlorid-Hexahydrat (MgCl2 · 6H2O) erhalten. Weiteres Eindampfen liefert ein wasserärmeres Produkt. Wasserfreies Magnesiumchlorid wird durch Umsetzung von Magnesiumoxid mit Koks und Chlor gewonnen: [...] Magnesiumchlorid ist stark hygroskopisch. Seine Neigung zur Hydrolyse ist weniger ausgeprägt als beim Aluminiumchlorid (AlCl3). Wasserfreies Magnesiumchlorid kristallisiert im CdCl2-Gittertyp. Magnesiumchlorid-Hexahydrat besitzt eine molare Masse von 203,3 g·mol–1, eine Dichte von 1,57 g·cm–3 und einen Schmelzpunkt von ca. 117 °C (Zersetzung).[1] Die Löslichkeit des Hexahydrates beträgt 1700 g/L (bei 20 °C). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Die Übernahme erfolgt offensichtlich im Copy-&-Paste-Verfahren bis ins Detail: "siehe das Meerwasser.In" im ersten Absatz. |
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| [22.] Anh/Fragment 016 24 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:23 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 19:19 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Seilnacht Chemielexikon Barium 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 16, Zeilen: 24-29 |
Quelle: Seilnacht Chemielexikon Barium 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
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| Barium
Barium ist ein silberweiß glänzendes Leichtmetall, das an der Luft grauschwarz anläuft. Beim Anlaufen verbindet es sich mit dem Kohlenstoffdioxid der Luft zu schwarzem Bariumcarbonat. Es wird daher unter Luftabschluss aufbewahrt. Barium ist relativ weich, aber etwas härter als Blei. Barium ist eines der unedelsten Metalle und ein sehr starkes Reduktionsmittel. |
Barium
[...] Barium ist ein silberweiß glänzendes Leichtmetall, das an der Luft grauschwarz anläuft. Beim Anlaufen verbindet es sich mit dem Kohlenstoffdioxid der Luft zu schwarzem Bariumcarbonat. Es wird daher unter Luftabschluss aufbewahrt. Barium ist relativ weich, aber etwas härter als Blei. Barium ist eines der unedelsten Metalle und ein sehr starkes Reduktionsmittel. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Fortsetzung auf der nächsten Seite. |
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| [23.] Anh/Fragment 017 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:27 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 19:22 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Seilnacht Chemielexikon Barium 2009 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 17, Zeilen: 1-22 |
Quelle: Seilnacht Chemielexikon Barium 2009 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
|---|---|
| [Feines Bariumpulver ist pyrophor, d.h. es entzündet sich von selbst und] verbrennt mit grüner Flamme zu Bariumoxid und Bariumnitrid. Beim Erhitzen lässt sich auch das kompakte Metall verbrennen. Mit Wasser reagiert es heftig unter Bildung von Wasserstoff und Bariumhydroxid. Die Reaktion mit Wasser verläuft heftiger als beim Calcium oder beim Strontium, aber schwächer als beim Natrium. Barium reagiert auch mit fast allen Säuren unter Bildung von Wasserstoff und der entsprechenden Salze. Gegen konzentrierte Schwefelsäure ist es beständig, da sich dabei eine Schutzschicht aus Bariumsulfat auf der Oberfläche des Metalls bildet. Das Metall verbindet sich auch leicht mit den Halogenen und mit Schwefel und bei höheren Temperaturen auch mit Stickstoff und Wasserstoff. Bei 1300°C reagiert es mit Kohlenstoff zu Bariumcarbid, das ähnlich wie Calciumcarbid mit Wasser Ethin bildet. Bariumsalze erzeugen bei der Flammprobe eine typische, gelbgrüne Flammenfarbe.
Verwendung: Das Metall Barium besitzt nur einen geringen technischen Nutzen. In geringem Umfang wird es in Fernsehröhren oder als Zusatz in Bleilegierungen zur Härtung verwendet. Von größerer Bedeutung sind die Bariumverbindungen. Bariumnitrat erzeugt in Feuerwerkskörpern und Signalraketen die grüne Farbe. Der Zusatz von Bariumoxid in Gläsern und optischen Instrumenten ("Barytgläser") verändert die Brechkraft und das Dispersionsvermögen. Barytweiß (Bariumsulfat) ist ein beliebtes weißes Pigment für Malerfarben. Es wird auch als Füllstoff in Papieren und Kunststoffen eingesetzt. In der Medizin ist es ein bekanntes Röntgen-Kontrastmittel. Barytgelb (Bariumchromat) ist ein gelbes Pigment für Farben und keramische Erzeugnisse. Aufgrund seiner Giftigkeit wird es heute jedoch nur noch selten eingesetzt. Bariumchlorid dient im analytischen Labor zum Nachweis von Sulfationen. Es spielt auch bei der Stahlhärtung eine bedeutende Rolle. |
Feines Bariumpulver ist pyrophor, d.h. es entzündet sich von selbst und verbrennt mit grüner Flamme zu Bariumoxid und Bariumnitrid. Beim Erhitzen lässt sich auch das kompakte Metall verbrennen. Mit Wasser reagiert es heftig unter Bildung von Wasserstoff und Bariumhydroxid:
[...] Die Reaktion mit Wasser verläuft heftiger als beim Calcium oder beim Strontium, aber schwächer als beim Natrium. Barium reagiert auch mit fast allen Säuren unter Bildung von Wasserstoff und der entsprechenden Salze. Gegen konzentrierte Schwefelsäure ist es beständig, da sich dabei eine Schutzschicht aus Bariumsulfat auf der Oberfläche des Metalls bildet. Das Metall verbindet sich auch leicht mit den Halogenen und mit Schwefel und bei höheren Temperaturen auch mit Stickstoff und Wasserstoff. Bei 1300°C reagiert es mit Kohlenstoff zu Bariumcarbid, das ähnlich wie Calciumcarbid mit Wasser Ethin bildet. Bariumsalze erzeugen bei der Flammprobe eine typische, gelbgrüne Flammenfarbe. [...] Verwendung: Das Metall Barium besitzt nur einen geringen technischen Nutzen. In geringem Umfang wird es in Fernsehröhren oder als Zusatz in Bleilegierungen zur Härtung verwendet. Von größerer Bedeutung sind die Bariumverbindungen. Bariumnitrat erzeugt in Feuerwerkskörpern und Signalraketen die grüne Farbe. Der Zusatz von Bariumoxid in Gläsern und optischen Instrumenten ("Barytgläser") verändert die Brechkraft und das Dispersionsvermögen. Barytweiß (Bariumsulfat) ist ein beliebtes weißes Pigment für Malerfarben. Es wird auch als Füllstoff in Papieren und Kunststoffen eingesetzt. In der Medizin ist es ein bekanntes Röntgen-Kontrastmittel. Barytgelb (Bariumchromat) ist ein gelbes Pigment für Farben und keramische Erzeugnisse. Aufgrund seiner Giftigkeit wird es heute jedoch nur noch selten eingesetzt. Bariumchlorid dient im analytischen Labor zum Nachweis von Sulfationen. Es spielt auch bei der Stahlhärtung eine bedeutende Rolle. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [24.] Anh/Fragment 025 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:29 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 21:34 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Koch 2009, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 25, Zeilen: 1-15 |
Quelle: Koch 2009 Seite(n): 31, 32, Zeilen: 31: 4ff; 32: 3ff |
|---|---|
| Eine Normalisierung der Signalintensitäten gegen ein anderes Protein, ein so genanntes „housekeeping“ Protein ist wichtig, da dadurch Unterschiede, zum Beispiel in der Zellkonzentration der verschiedenen Wells oder auch kleine Unterschiede bei Inkubationszeiten, korrigiert werden können. Diese Referenzproteine gelten als unregulierte Proteine, von denen man annimmt, das sie in allen Zellen etwa gleich stark exprimiert werden. Das untersuchte Protein wird zum Referenzproteinen ins Verhältnis gesetzt.
Ausgehend von den isolierten Monozyten, wurden nun je 100μl der präparierten Monozytenlösung in die einzelnen Wells von 96well Platten verteilt, und mit 150μl Fixing Solution (4,5ml PBS + 0,5ml 35 % Formaldehyd) durch 20 minütiges Inkubieren an der Platte fixiert. Anschließend wurden die Zellen durch viermaliges Waschen mit je 200μl Washing Solution (49,5ml HBSS + 0,5ml 10 % Triton X100) für jeweils 5 Minuten permeabilisiert und damit für die spätere Zugabe der Antikörper vorbereitet. Mittels eines Magneten, können durch die superparamagnetische [sic] Dynabeads, welche die Monozyten festhalten, die zugegebenen Lösungen wieder entfernt werden, ohne dabei die am Boden haftenden Zellen zu verlieren. |
Eine Normalisierung der Signalintensitäten gegen ein anderes Protein, ein so genanntes „housekeeping“ Protein ist wichtig, da dadurch Unterschiede, zum Beispiel in der Zellkonzentration der verschiedenen Wells oder auch kleine Unterschiede bei Inkubationszeiten, korrigiert werden können. Diese Referenzproteine gelten als unregulierte Proteine, von denen man annimmt, das sie in allen Zellen etwa gleich stark exprimiert werden. Das untersuchte Protein wird zum Referenzproteinen ins Verhältnis gesetzt.
[Seite 32] Ausgehend von den isolierten Monozyten, wurden nun je 100μl der präparierten Monozytenlösung in die einzelnen Wells von 96well Platten verteilt, und mit 150μl Fixing Solution (4,5ml PBS + 0,5ml 35 % Formaldehyd) durch 20 minütiges Inkubieren an der Platte fixiert. Anschließend wurden die Zellen durch viermaliges Waschen mit je 200μl Washing Solution (49,5ml HBSS + 0,5ml 10 % Triton X100) für jeweils 5 Minuten permeabilisiert und damit für die spätere Zugabe der Antikörper vorbereitet. Mittels eines Magneten, können, durch die superparamagnetischen Dynabeads, welche die Monozyten festhalten, die zugegebenen Lösungen wieder entfernt werden, ohne dabei die am Boden haftenden Zellen zu verlieren. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [25.] Anh/Fragment 026 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:30 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 21:41 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Koch 2009, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 26, Zeilen: 1ff |
Quelle: Koch 2009 Seite(n): 32, 33, Zeilen: 32: 10ff; 33: 1ff |
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| Nach Aufnahme in 150μl Blocking Buffer über Nacht, zur Absättigung frei gebliebener unspezifischer Bindungsstellen, wurde dieser am 2. Tag wieder mittels des Magneten entfernt. Vor der anschließenden Behandlung der Platte mit den Antikörpern folgte eine Einteilung in verschiedene Abschnitte. Im ersten Abschnitt sollen die unspezifische [sic] Hintergrundsignale erfasst werden, der Background 1. In diesem Abschnitt wird den Zellen mit den Proteinen nur der sekundäre, fluoreszenzmarkierte Antikörper zugegeben, nicht aber der primäre, an den der sekundäre sich spezifisch binden sollte. Jedes Signal, das in diesem Abschnitt gemessen wird, resultiert aus der ungezielten Bindung des 2. Antikörpers zum Beispiel direkt an ein Protein oder das Kunststoff der Platten. Diese Signale gelten als Hintergrund und müssen, da sie in jedem Well entstehen, auch von den Messergebnisse der Proteine abgezogen werden.
In einem zweiten Abschnitt soll ein weiterer Hintergrund ermittelt werden, der Background 2. Dabei handelt es sich um einen Bereich, in den wiederum die Zellen und diesmal der primäre Antikörper gegeben wurde, aber kein fluoreszenzmarkierter Antikörper vorhanden ist. Es handelt sich hierbei um eine Kontrolle der Reinheit der Reagenzien und Platten des jeweiligen Versuches. Dieser Wert wird nicht von den Proteinwerten abgezogen. Vom 1. Antikörper wurden jeweils 50μl in einer Verdünnung von 1:1000 (mit Blocking Buffer/PBS 1:1 verdünnt) auf die Zellen gegeben, wobei die Wells, die als Background 1 gewertet werden sollten, ausgespart wurden. Für diese Wells wurde stattdessen die Antikörper-freie Mischung von Blocking Buffer/PBS im Verhältniss 1:1 verwendet. Nach einer Inkubationszeit von 2h, wurden die Wells mit 200μl Tween washing solution (9,95ml HBSS + 50μl 20 % Tween20), unter Zuhilfenahme des Magneten, viermal mal 5 Minuten gewaschen wodurch nicht gebundene Antikörper wieder entfernt werden sollten. Anschließend erfolgte die Reaktion mit 50μl des 2. Antikörper, in gleicher Verdünnung wie bereits beim Erstantikörper beschrieben, unter Zugabe von 0,125 % Tween 20 zur Verringerung der Hintergrundsignale. Der 2. Antikörper wurde dafür in jedes Well, mit Ausnahme der Wells des 2. Backgrounds gegeben. Während der Inkubationszeit von einer Stunde musste die Platte wegen der Lichtempfindlichkeit des 2. Antikörpers vor Licht geschützt behandelt werden. Im darauf folgenden letzten Schritt wurden abermals unspezifisch gebundene Antikörper durch viermaliges Waschen von je 5 Minuten mit Tween washing solution entfernt. Nach dem letzten Waschdurchgang wurde die Fluoreszenz der trockenen Platte durch den Odyssey® Scanner bei 700 und 800 nm gemessen und mit der zugehörigen Software ausgewertet. (Abbildung) Für die anschließende Auswertung wurden die Messergebnisse in eine Excel-Tabelle umgewandelt und die Konzentration der Proteine berechnet |
Nach Aufnahme in 150μl Blocking Buffer über Nacht, zur Absättigung frei gebliebener unspezifischer Bindungsstellen, wurde dieser am 2. Tag wieder mittels des Magneten entfernt. Vor der anschließenden Behandlung der Platte mit den Antikörpern folgte eine Einteilung in verschiedene Abschnitte. Im ersten Abschnitt sollen die unspezifischen Hintergrundsignale erfasst werden, der Background 1. In diesem Abschnitt wird den Zellen mit den Proteinen nur der sekundäre, fluoreszenzmarkierte Antikörper zugegeben, nicht aber der primäre, an den der sekundäre sich spezifisch binden sollte. Jedes Signal, das in diesem Abschnitt gemessen wird, resultiert aus der ungezielten Bindung des 2. Antikörpers zum Beispiel direkt an ein Protein oder das Kunststoff der Platten. Diese Signale gelten als Hintergrund und müssen, da sie in jedem Well entstehen, auch von den Messergebnisse der Proteine abgezogen werden. In einem zweiten Abschnitt soll ein weiterer Hintergrund ermittelt werden, der Background 2. Dabei handelt es sich um einen Bereich, in den wiederum die Zellen und diesmal der primäre Antikörper gegeben wurden, aber kein fluoreszenzmarkierter Antikörper vorhanden ist. Es handelt sich hierbei um eine Kontrolle der Reinheit der Reagenzien und Platten des jeweiligen Versuches. Dieser Wert wird nicht von den Proteinwerten abgezogen.
Vom 1. Antikörper wurden jeweils 50μl in einer Verdünnung von 1:1000 (mit Blocking Buffer/PBS 1:1 verdünnt) auf die Zellen gegeben, wobei die Wells, die als Background 1 gewertet werden sollten, ausge- [Seite 33] spart wurden. Für diese Wells wurde stattdessen die Antikörper-freie Mischung von BlockingBuffer/PBS im Verhältniss 1:1 verwendet. Nach einer Inkubationszeit von 2h, wurden die Wells mit 200μl Tween Washing Solution (9,95ml HBSS + 50μl 20 % Tween20), unter Zuhilfenahme des Magneten, viermal mal 5 Minuten gewaschen, wodurch nicht gebundene Antikörper wieder entfernt werden sollten. Anschließend erfolgte die Reaktion mit 50μl des 2. Antikörper, in gleicher Verdünnung wie bereits beim Erstantikörper beschrieben, unter Zugabe von 0,125 % Tween 20 zur Verringerung der Hintergrundsignale. Der 2. Antikörper wurde dafür in jedes Well, mit Ausnahme der Wells des 2. Backgrounds gegeben. Während der Inkubationszeit von einer Stunde musste die Platte wegen der Lichtempfindlichkeit des 2. Antikörpers vor Licht geschützt behandelt werden. Im darauf folgenden letzten Schritt wurden abermals unspezifisch gebundene Antikörper durch viermaliges Waschen von je 5 Minuten mit Tween Washing Solution entfernt. Nach dem letzten Waschdurchgang wurde die Fluoreszenz der trockenen Platte durch den Odyssey® Scanner bei 700 und 800 nm gemessen und mit der zugehörigen Software ausgewertet. (Abbildung 13) [...] Für die anschließende Auswertung wurden die Messergebnisse in eine Exel-Tabelle [sic] umgewandelt und die Konzentration der Proteine berechnet. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [26.] Anh/Fragment 027 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:32 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 21:44 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Koch 2009, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 27, Zeilen: 1-3 |
Quelle: Koch 2009 Seite(n): 33, Zeilen: letzte Zeilen |
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| Bei der Auswertung eines In-cell Western gilt es, vor der schon beschriebenen Normalisierung der Proteinkonzentrationen, die unspezifische Hintergrundmessung für jedes Protein abzuziehen. | Bei der Auswertung eines In-Cell Western gilt es, vor der schon beschriebenen Normalisierung der Proteinkonzentrationen, die unspezifische Hintergrundmessung für jedes Protein abzuziehen. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Die Übernahme beginnt auf der Vorseite. |
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| [27.] Anh/Fragment 027 04 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:32 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 21:03 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 27, Zeilen: 4-27 |
Quelle: Burkert 2006 Seite(n): 32, 33, Zeilen: 32: 7ff; 33: 1ff |
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| Fluoreszenzspektrophotometrie
Die Untersuchung der intrazellulären Calciumhomöostase am Beispiel isolierter Monozyten erfolgte durch Fluoreszenzspektrophotometrie. Es wurde ein Fluoreszenzspektrophotometer Fluoroskan Ascent FL von Labysystems, Helsinki, Finnland verwendet. Bei dem angewandten Verfahren handelt es sich um ein optisches Messverfahren zur Konzentrationsbestimmung fluoreszierender Substanzen anhand ihrer Absorption bzw. Extinktion monochromatischen Lichtes. Farbstoffmoleküle, die durch eine Lichtquelle wie z.B. eine Xenon-Lampe angeregt werden, absorbieren Strahlung einer bestimmten Wellenlänge. Das Xenon-Licht wird durch einen Exzitationsfilter auf eine spezifische Wellenlänge reduziert. Wird die spezifische Wellenlänge von den Farbstoffmolekülen absorbiert, überführt es diese in einen energiereicheren Zustand (Exzitationsstrahlung). Bei der Rückkehr der Moleküle aus dem angeregten Zustand in den Grundzustand wird die entsprechende Differenzenergie in Form von Photonen freigesetzt, was als Fluoreszenz bezeichnet wird (Haeckel et al., 1989). Erfolgt diese Rückkehr vom angeregten Zustand in den Grundzustand über mittlere Energiezustände, entsteht ein vollständiges Fluoreszenzspektrum (Hollemann et al., 1985). Ein Teil der Strahlungsenergie, die von den Molekülen absorbiert wird, geht als Bewegungsenergie verloren. Dies erklärt, dass die Fluoreszenz, die von dem Molekül emittiert wird, eine längere Wellenlänge als die Exzitationsstrahlung hat. Die Intensität der von dem Fluoreszenzspektrophotometer in dem Emissionsspektrum gemessenen Fluoreszenz erlaubt einen Rückschluss auf die Anzahl der in der Probe befindlichen Moleküle und somit eine Bestimmung der Konzentration. In der vorliegenden Arbeit sollte die intrazelluläre, zytosolische Calciumionenkonzentration am Beispiel isolierter Monozyten bei Patienten mit chronischer Niereninsuffizienz fluoreszenzspektrophotometrisch bestimmt werden. |
2.7 Fluoreszenzspektrophotometrie
Die Untersuchung der intrazellulären Calciumhomöostase am Beispiel isolierter Monozyten erfolgte durch Fluoreszenzspektrophotometrie. Es wurde ein Fluoreszenzspektrophotometer Fluoroskan Ascent FL von Labysystems, Helsinki, Finnland verwendet. Bei dem angewandten Verfahren handelt es sich um ein optisches Messverfahren zur Konzentrationsbestimmung fluoreszierender Substanzen anhand ihrer Absorption bzw. Extinktion monochromatischen Lichtes. Farbstoffmoleküle, die durch eine Lichtquelle wie z.B. eine Xenon-Lampe angeregt werden, absorbieren Strahlung einer bestimmten Wellenlänge. Das Xenon-Licht wird durch einen Exzitationsfilter auf eine spezifische Wellenlänge reduziert. Wird die spezifische Wellenlänge von den Farbstoffmolekülen absorbiert, überführt es diese in einen energiereicheren Zustand (Exzitationsstrahlung). Bei der Rückkehr der Moleküle aus dem angeregten Zustand in den Grundzustand wird die entsprechende Differenzenergie in Form von Photonen freigesetzt, was als Fluoreszenz bezeichnet wird (Haeckel et al., 1989). Erfolgt diese Rückkehr vom angeregten Zustand in den Grundzustand über mittlere Energiezustände, entsteht ein vollständiges Fluoreszenzspektrum (Hollemann et al., 1985). Ein Teil der Strahlungsenergie, die von den Molekülen absorbiert wird, geht als Bewegungsenergie verloren. Dies erklärt, dass die Fluoreszenz, die von dem Molekül emittiert wird, eine längere Wellenlänge als die Exzitationsstrahlung hat. Die Intensität der von dem Fluoreszenzspektrophotometer in dem Emissionsspektrum gemessenen Fluoreszenz erlaubt einen Rückschluss auf die Anzahl der in der Probe befindlichen Moleküle und somit eine Bestimmung der Konzentration. [Seite 33] In der vorliegenden Arbeit sollte die intrazelluläre, zytosolische Calciumionenkonzentration am Beispiel isolierter Monozyten vor und nach Hämodialysebehandlung in Ab- und Anwesenheit von Acetylcystein fluoreszenzspektrophotometrisch bestimmt werden. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [28.] Anh/Fragment 028 03 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:33 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 21:12 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 28, Zeilen: 3-22 |
Quelle: Burkert 2006 Seite(n): 33, Zeilen: 4ff |
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| Die fluoreszierende Eigenschaft des Calcium-sensitiven Farbstoffes Fura-2 Pentaacetoxymethylester (Calbiochem, San Diego, CA, USA) wurde sich zunutze gemacht. Dieser Fluoreszenzfarbstoff wurde in Form von lipophilem Acetoxymethylester (AM), der zellmembranpermeabel und insensitiv für Ionen ist, appliziert. Im Zytosol der Monozyten wird der Ester durch intrazelluläre Esterasen gespalten, wodurch die freie Säure des Fluoreszenzfarbstoffes gebildet wird, die ionensensitiv und nicht mehr zellmembranpermeabel ist (Moore et al., 1990).
1 ml der isolierten Monozyten wurde nach Resuspension in physiologischer Elektrolytlösung mit vier verschiedenen Caciumkonzentrationen: 0.5, 1.0, 1.5 und 2.0 mmol/L 3 Stunden, im Anschluss eine weitere Stunde mit 2 μl Farbstoff Fura-2-AM im Wasserbad bei 37°C inkubiert und anschließend bei einer Exzitationsstrahlung von 340 bzw. 485 nm mit einer Emission von 510 nm fluoreszenzspektrophotometrisch gemessen. Zur Quantifizierung der intrazellulären Calciumionenkonzentration Fura-2-AM beladener Monozyten wurde die Fluoreszenz-Ratio-Methode angewandt (Rodland et al., 1997; Scholze et al., 2005). Hierbei wird der Quotient aus der gemessenen Fluoreszenz bei 340 nm und 485 nm gebildet. Bei einer Exzitationswellenlänge von 340 nm wird die calciumgebundene Form des Farbstoffes angeregt. Mit steigender Calciumionenkonzentration kommt es zu einem Anstieg der Fluoreszenz bei 340 nm. Bei 485 nm dagegen ist die Fluoreszenz, die vom Farbstoff ausgeht, Calcium-unabhängig. Eventuelle Fehlerquellen, wie z.B. Unterschiede in der Farbstoffkonzentration oder Farbstoffverteilung innerhalb der Zellen, unterschiedliche [Zelldurchmesser, Ausbleichen oder Ausströmen des Farbstoffs werden mit Hilfe dieser Ratio Messung eliminiert.] |
Die fluoreszierende Eigenschaft des Calcium-sensitiven Farbstoffes Fura-2 Pentaacetoxymethylester (Calbiochem, San Diego, CA, USA) wurde sich zunutze gemacht. Dieser Fluoreszenzfarbstoff wurde in Form von lipophilem Acetoxymethylester (AM), der zellmembranpermeabel und insensitiv für Ionen ist, appliziert. Im Zytosol der Monozyten wird der Ester durch intrazelluläre Esterasen gespalten, wodurch die freie Säure des Fluoreszenzfarbstoffes gebildet wird, die ionensensitiv und nicht mehr zellmembranpermeabel ist (Moore et al., 1990).
1 ml der isolierten Monozyten wurde nach Resuspension in physiologischer Elektrolytlösung mit 2 μl Farbstoff Fura-2-AM für 1 Stunde bei 4°C inkubiert und anschließend bei einer Exzitationsstrahlung von 340 bzw. 485 nm mit einer Emission von 510 nm fluoreszenzspektrophotometrisch gemessen. Zur Quantifizierung der intrazellulären Calciumionenkonzentration Fura-2-AM beladener Monozyten wurde die Fluoreszenz-Ratio-Methode angewandt (Rodland et al., 1997; Scholze et al., 2005). Hierbei wird der Quotient aus der gemessenen Fluoreszenz bei 340 nm und 485 nm gebildet. Bei einer Exzitationswellenlänge von 340 nm wird die calciumgebundene Form des Farbstoffes angeregt. Mit steigender Calciumionenkonzentration kommt es zu einem Anstieg der Fluoreszenz bei 340 nm. Bei 485 nm dagegen ist die Fluoreszenz, die vom Farbstoff ausgeht, Calcium-unabhängig. Eventuelle Fehlerquellen, wie z.B. Unterschiede in der Farbstoffkonzentration oder Farbstoffverteilung innerhalb der Zellen, unterschiedliche Zelldurchmesser, Ausbleichen oder Ausströmen des Farbstoffs werden mit Hilfe dieser Ratio-Messung eliminiert. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [29.] Anh/Fragment 029 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:35 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 21:18 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 29, Zeilen: 1-8 |
Quelle: Burkert 2006 Seite(n): 33, 34, Zeilen: 33: 22ff; 34: 23ff |
|---|---|
| [Eventuelle Fehlerquellen, wie z.B. Unterschiede in der Farbstoffkonzentration oder Farbstoffverteilung innerhalb der Zellen, unterschiedliche] Zelldurchmesser, Ausbleichen oder Ausströmen des Farbstoffs werden mit Hilfe dieser Ratio Messung eliminiert. Jede Fura-2-AM beladene Monozytenprobe wurde in vier 100 μl umfassende Wells aufgeteilt. Zu den Wells wurde eine Calciumlösung dazuggeben [sic] und 180 s fluoreszenzspektrophotometrisch gemessen. Nach 180 s wurden die Monozyten mit 1-Oleoyl-2-Acetyl-sn-Glycerol (OAG) (Calbiochem, San Diego, CA, USA) stimuliert und für weitere 360s fluoreszenzspektrophotometrisch gemessen.
Die Messungen in der vorliegenden Arbeit wurden mit einer Exzitationswellenlänge von 380 nm bei einer Emission von 510 nm durchgeführt. |
Eventuelle Fehlerquellen, wie z.B. Unterschiede in der Farbstoffkonzentration oder Farbstoffverteilung innerhalb der Zellen, unterschiedliche Zelldurchmesser, Ausbleichen oder Ausströmen des Farbstoffs werden mit Hilfe dieser Ratio-Messung eliminiert.
Jede Fura-2-AM beladene Monozytenprobe vor und nach der Hämodialyse in Abwesenheit und Anwesenheit von Acetylcystein wurde in drei 100 μl umfassende Wells aufgeteilt und 180 s fluoreszenzspektrophotometrisch gemessen. Nach 180 s wurden 3 μl Thapsigargin (30 μmol/l; Calbiochem, San Diego, CA, USA) bzw. 3 μl einer Calciumlösung (30 mmol/l) dazugegeben und für weitere 360 s fluoreszenzspektrophotometrisch gemessen. [Seite 34] Die Messungen in der vorliegenden Arbeit wurden mit einer Exzitationswellenlänge von 380 nm bei einer Emission von 510 nm durchgeführt. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Die Übernahme beginnt auf der Vorseite. |
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| [30.] Anh/Fragment 029 13 - Diskussion Bearbeitet: 28. September 2014, 21:54 [[Benutzer:|]] Erstellt: 27. September 2014, 20:07 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Chemgapedia Inositol-1-4-5-triphosphat (IP3) 2006, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 29, Zeilen: 13-24 |
Quelle: Chemgapedia Inositol-1-4-5-triphosphat (IP3) 2006 Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: - |
|---|---|
| IP3 bewirkt die rasche Freisetzung von Ca2+Ionen [sic] aus dem endoplasmatischen Retikulum und dem sarkoplasmatischem [sic] Retikulum glatter Muskelzellen. Dadurch erhöht sich der intrazelluläre Ca2+ -Spiegel.
[Abbildung 7] Der von IP3 kontrollierte Ionenkanal ist ein sehr großes Molekül mit mehreren transmembranen Segmenten. Zur Bildung des Kanals lagern sich vier Untereinheiten zusammen; zur Öffnung des Kanals müssen mindestens drei IP3-Moleküle an Bindungsstellen auf der cytosolischen Seite des Kanals binden. IP3 ist ein kurzlebiger Botenstoff; er wird innerhalb weniger Sekunden (in Nervenzellen des Riechsystems innerhalb von 100 ms) weiter abgebaut und verhindert so eine zu lange Öffnung der Kanäle. IP3 kann zu Inositol-1,3,4,5-tetraphosphat phosphoryliert oder auch von Phosphatasen zu Inositol abgebaut werden. |
IP3 bewirkt die rasche Freisetzung von Ca2+-Ionen aus dem endoplasmatischen Retikulum und dem sarkoplasmatischen Retikulum glatter Muskelzellen. Dadurch erhöht sich der intrazelluläre Ca2+-Spiegel und löst Prozesse wie die Kontraktion glatter Muskeln, den Glycogen-Abbau und die Exocytose aus. Durch Injektion von IP3 in Xenopus-Oocyten werden frühe Ereignisse der Befruchtung in Gang gesetzt.
Der von IP3 kontrollierte Ionenkanal ist ein sehr großes Molekül mit mehreren transmembranen Segmenten. Zur Bildung des Kanals lagern sich vier Untereinheiten zusammen; zur Öffnung des Kanals müssen mindestens drei IP3-Moleküle an Bindungsstellen auf der cytosolischen Seite des Kanals binden. IP3 ist ein kurzlebiger Botenstoff; er wird innerhalb weniger Sekunden (in Nervenzellen des Riechsystems innerhalb von 100 ms) weiter abgebaut und verhindert so eine zu lange Öffnung der Kanäle. IP3 kann zu Inositol-1,3,4,5-Tetrakisphosphat phosphoryliert oder auch von Phosphatasen zu Inositol abgebaut werden. |
Ohne Hinweis auf die Quelle. |
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| [31.] Anh/Fragment 030 01 - Diskussion Bearbeitet: 27. September 2014, 21:39 [[Benutzer:|]] Erstellt: 25. September 2014, 21:46 ([[Benutzer:|]]) | Anh, Fragment, Gesichtet, Koch 2009, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 30, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Koch 2009 Seite(n): 38, Zeilen: 1ff |
|---|---|
| 2.3 Datenverarbeitung und Statistik
Auswertungen und Berechnungen der erhobenen Daten wurden mit Hilfe des Tabellenkalkulationsprogramms Excel und OpenOffice.org Calc 2.3 sowie mit GraphPad Prism 5.0 durchgeführt. Textverarbeitung erfolgte mit OpenOffice.org writer 2.3, Grafiken wurden unter der Verwendung von Prism, Abbildungen durch OpenOffice.org Draw erstellt. Die Ergebnisse der Messdaten werden als Mittelwert ± SEM dargestellt. Als statistische Tests wurden der parametrische t-Test, sowie der nicht-parametrische Mann Whitney-Test zur Anwendung. Beim Vergleich von mehr als 2 gepaarten Stichproben wurde der nichtparametrische Friedman-Test,bei [sic] ungepaarten Daten der Kruskal-Wallis-Test verwendet. Bei Vorhandensein einer Normalverteilung der Daten wurde auf die Varianzanalyse nach ANOVA zurückgegriffen. Alle Tests nach Signifikanz sind zweiseitig. Das statistische Signifikanzniveau wurde mit p<0,05 definiert. |
2.4 Datenverarbeitung und Statistik
Auswertungen und Berechnungen der erhobenen Daten wurden mit Hilfe des Tabellenkalkulationsprogramms Exel [sic] und OpenOffice.org Calc 2.3 sowie mit GraphPad Prism 2.01 durchgeführt. Textverarbeitung erfolgte mit OpenOffice.org writer 2.3, Grafiken wurden unter der Verwendung von Prism, Abbildungen durch OpenOffice.org Draw erstellt. Die Ergebnisse der Messdaten werden als Mittelwert ± SEM dargestellt. Als statistische Tests wurden der parametrische t-Test sowie der nichtparametrische Wilcoxen-Test [sic] für verbundene Stichproben verwendet. Bei unverbundenen Stichproben kamen der ungepaarte t-Test sowie der nicht-parametrische Mann Whitney-Test zur Anwendung. Beim Vergleich von mehr als 2 gepaarten Stichproben wurde der nichtparametrische Friedman-Test sowie zusätzlich bei beiden der Dunn's Multiple Comparison Test verwendet. Bei ungepaarten Daten gilt der Kruskal-Wallis-Test. Bei Vorhandensein einer Normalverteilung der Daten wurde auf die Varianzanalyse nach ANOVA zurückgegriffen. Alle Tests nach Signifikanz sind zweiseitig. Das statistische Signifikanzniveau wurde mit p<0,05 definiert. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Man beachte in der untersuchten Arbeit den grammatikalisch falschen Satz: "Als statistische Tests wurden der parametrische t-Test, sowie der nicht-parametrische Mann Whitney-Test zur Anwendung." In der Quelle stehen hier zwei (grammatisch korrekte) Sätze. In der Quelle wäre "Wilcoxon" anstatt "Wilcoxen" richtig. |
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