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| [1.] Analyse:Ig/Fragment 003 02 - Diskussion Bearbeitet: 16. August 2017, 06:48 Hindemith Erstellt: 16. August 2017, 06:46 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 3, Zeilen: 2-28 |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 1, Zeilen: 2ff |
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| 2.1 Zur Physiologie der Gerinnung
2.1.1 Allgemeine Zusammenhänge der Hämostaseologie Die Lehre von der Blutstillung oder Hämostaseologie umfasst das Zusammenspiel von Gefäßwand, Thrombozyten, plasmatischen Gerinnungsfaktoren und Fibrinolysemechanismen (Kleihauer et al 1978). Das Ergebnis ist eine primäre Blutstillung durch den Plättchenthrombus, gefolgt von der Fibrinbildung, die den Thrombus vergrößert und verfestigt. Der Thrombus wird später organisiert und überflüssiges Fibrin unterliegt unter Normalbedingungen einer Wiederauflösung durch das fibrinolytische System. Im erweiterten Sinne befasst sich Hämostaseologie heute mit den physiologischen und pathophysiologischen Aspekten der Aufrechterhaltung der Gefäßwandintegrität sowie der Fluidität des Blutes. Hierbei werden Aspekte der Blutviskosität, der gerinnungsabhängigen proteolytischen Enzymsysteme des Blutes und der Interaktion von gelösten und korpuskulären Blutbestandteilen mit Endothelzellen berücksichtigt. Aus der Sicht der Hämostaseologie drohe dem Organismus zwei Gefahren, durch die das Blut seine Funktion als Organ verlieren kann: diese sind einmal der Blutverlust, zum anderen Gefässverschlüsse durch Thrombosen. Die Vorgänge, die der Beseitigung dieser Gefahr oder der Wiederherstellung der physiologischen Verhältnisse dienen, lassen sich folgendermaßen aufgliedern: • Verhinderung von Blutungen durch das funktionelle Zusammenwirken von Thrombozyten, plasmatischen Gerinnungsfaktoren und Gefäßwand • Blutstillung nach Verletzungen der Gefäßintegrität • Verhinderung intravasaler Gerinnung • Beseitigung intravasaler Fibrinablagerung Die physiologische Reaktion auf einen durch die Gefaßverletzung [sic] im Bereich von Arteriolen und Venolen drohendem Blutverlust werden als Blutstillung be-[zeichnet.] |
1.1. Gerinnungsphysiologie: Allgemeine Zusammenhänge der Hämostaseologie
Die Lehre von der Blutstillung oder Hämostaseologie umfaßt das Zusammenspiel von Gefäßwand, Thrombozyten, plasmatischen Gerinnungsfaktoren und Fibrinolysemechanismen (Kleihauer et al 1978). Das Ergebnis ist eine primäre Blutstillung durch den Plättchenthrombus, gefolgt von der Fibrinbildung, die den Thrombus vergrößert und verfestigt. Der Thrombus wird später organisiert und überflüssiges Fibrin unterliegt unter Normalbedingungen einer Wiederauflösung durch das fibrinolytische System. Im erweiterten Sinne befaßt sich die Hämostaseologie heute mit den physiologischen und pathophysiologischen Aspekten der Aufrechterhaltung der Gefäßwandintegrität sowie der Fluidität des Blutes. Hierbei werden Aspekte der Blutviskosität, der gerinnungsunabhängigen proteolytischen Enzymsysteme des Blutes und der Interaktion von gelösten und korpuskulären Blutbestandteilen mit Endothelzellen berücksichtigt. Aus der Sicht der Hämostaseologie drohen dem Organismus zwei Gefahren, durch die das Blut seine Funktion als Organ verlieren kann: diese sind einmal der Blutverlust, zum anderen Gefäßverschlüsse durch Thrombosen. Die Vorgänge, die der Beseitigung dieser Gefahr oder der Wiederherstellung der physiologischen Verhältnisse dienen, lassen sich folgendermaßen aufgliedem: 1. Verhinderung von Blutungen durch das funktionelle Zusammenwirken von Thrombozyten, plasmatischen Gerinnungsfaktoren und Gefäßwand. 2. Blutstillung nach Verletzung der Gefäßintegrität. 3. Verhinderung intravasaler Gerinnung. 4. Beseitigung intravasaler Fibrinablagerungen. Die physiologischen Reaktionen auf einen durch die Gefäßverletzung im Bereich von Arteriolen und Venolen drohenden Blutverlust werden als Blutstillung bezeichnet. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [2.] Analyse:Ig/Fragment 004 01 - Diskussion Bearbeitet: 16. August 2017, 06:59 Hindemith Erstellt: 16. August 2017, 06:58 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 4, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 1, 2, Zeilen: 1: 28ff; 2: 1ff |
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| Bei Verletzung größerer Gefäße ist in der Regel keine spontane Blutstillung möglich.
Der Ablauf der Blutstillung lässt sich in drei Phasen aufteilen, wobei die Übergänge fließend sind (Hiemeyer et al 1972): • Die 1. Phase ist die posttraumatische Sofort- oder Frühphase. Diese Phase dauert 0 – 15 Sekunden und umfasst eine reflektorische Vasokonstriktion, die Primäradhäsion der Thrombozyten durch Kollagen und elektrostatische Phänomene sowie die sprunghafte Thrombinbildung über Aktivierung des Extrinsic- und des Intrinsic-Systems der Blutgerinnung. • Die 2. Phase besteht in der Ausbildung eines Gefäßwandverschlusses und dauert etwa 15 Sekunden bis 10 Minuten. Es kommt zu der Bildung eines lockeren reversiblen Plättchenaggregats ausgelöst durch Kollagen, ADP und den von Willebrand-Faktor aus verletzten Endothelzellen und primer [sic] adhärenten Thrombozyten. Danach schließt sich die Bildung eines irreversiblen Plättchenaggregats unter wesentlicher Mitwirkung des von Willebrand-Faktors aus Thrombozyten und Thrombin an. • Die 3. Phase besteht in der Verfestigung des Gefäßwandverschlusses mit einer Dauer von 10 Minuten bis 2 Stunden. Sie besteht aus der „viskösen Metamorphose“ der Thrombozyten, der Fibrinbildung über Extrinsic- und Intrinsic System, der humoralen Vasokonstriktion sowie der Gerinnselstabilisierung durch Gerinnselretraktion und Wirkung von Faktor XIII. Die Bildung von Fibrin kann sowohl über das endogene als auch über das exogene Gerinnungssystem erfolgen, beide sind sowohl durch wechselseitige Interaktionen miteinander als auch mit der Thrombozytenaktivierung verknüpft und führen zu einer Aktivierung des im Überschuss vorhandenen Faktors X zu Xa. Unter dem Einfluss von Thrombin wird dann Fibrinogen in Fibrin umgewandelt. Unter physiologischen Bedingungen zirkulieren die Gerinnungsfaktoren, diese sind in der Mehrzahl Serinproteasen, als inaktive Form im Blut und sind da-[durch dem Einfluss der Inhibitoren entzogen.] |
Bei Verletzungen größerer Gefäße ist in der Regel keine spontane Blutstillung möglich.
Der Ablauf der Blutstillung läßt sich in drei Phasen aufteilen, wobei die Übergänge fließend sind (Hiemeyer et al 1972): 1. posttraumatische Sofort - oder Frühphase. Diese Phase dauert 0-15 Sekunden und umfaßt eine reflektorische Vasokonstriktion, die Primäradhäsion der Thrombozyten durch Kollagen und elektrostatische Phänomene sowie die sprunghafte Thrombinbildung über Aktivierung des Extrinsic - und des Intrinsic-Systems der Blutgerinnung. Die 2. Phase besteht in der Ausbildung eines Gefäßwandverschlusses und dauert etwa 15 Sekunden bis 10 Minuten. Es kommt zu der Bildung eines lockeren reversiblen Plättchenaggregates ausgelöst durch Kollagen, ADP und den von Willebrand - Faktor aus verletzten Endothelzellen und primär adherenten Thrombozyten. Danach schließt sich die Bildung eines irreversiblen Plättchenaggregates unter wesentlicher Mitwirkung des von Willebrand-Faktor aus Thrombozyten und Thrombin an. [Seite 2] Die 3. Phase besteht in der Verfestigung des Gefäßwandverschlusses mit einer Dauer von 10 Minuten bis 2 Stunden. Sie besteht aus der "viskosen Metamorphose" der Thrombozyten, der Fibrinbildung über Extrinsic - und Intrinsic System, der humoralen Vasokonstriktion sowie der Gerinnselstabilisierung durch Gerinnselretraktion und Wirkung von Faktor XIII. Die Bildung von Fibrin kann sowohl über das endogene als auch über das exogene Gerinnungssystem erfolgen, beide sind sowohl durch wechselseitige Interaktionen miteinander als auch mit der Thrombozytenaktivierung verknüpft und führen zu einer Aktivierung von Faktor X zu Xa. Unter dem Einfluß von Thrombin wird dann Fibrinogen in Fibrin umgewandelt. Unter physiologischen Bedingungen zirkulieren die Gerinnungsfaktoren, diese sind in der Mehrzahl Serinproteasen, als inaktive Form im Blut und sind dadurch dem Einfluß der Inhibitoren entzogen. |
Ein VErweis auf die |
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| [3.] Analyse:Ig/Fragment 005 01 - Diskussion Bearbeitet: 16. August 2017, 07:01 Hindemith Erstellt: 16. August 2017, 07:01 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 5, Zeilen: 1-5 |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 2, Zeilen: 13ff |
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| Ihre Aktivierung erfolgt durch die Einwirkung mehrerer Reaktionspartner, die dem Fibrinolyse-, dem Kinin- und dem Komplementsystem angehören. Faktor V und Faktor VIII haben selber keine enzymatische Aktivität, sie aktivieren die Faktoren IX und X durch Komplexbildung (Nemerson und Furie 1980). | Ihre Aktivierung erfolgt durch die Einwirkung mehrerer Reaktionspartner, die dem Fibrinolyse -, dem Kinin - und dem Komplementsystem angehören. Faktor V und Faktor VIII haben selber keine enzymatische Aktivität, sie aktivieren die Faktoren IX und X durch Komplexbildung (Nemerson und Furie 1980). |
Ein VErweis auf die Quelle fehlt. |
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| [4.] Analyse:Ig/Fragment 006 01 - Diskussion Bearbeitet: 16. August 2017, 07:16 Hindemith Erstellt: 16. August 2017, 07:10 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 6, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 2, 3, Zeilen: 2: 18ff; 3: 1 |
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| 2.2 Das Extrinsic System
Das Extrinsic System wird aktiviert durch die Freisetzung von Gewebsthrombokinase im Überschuss aus verletzen [sic] extravasalen Strukturen. Hierdurch erfolgt eine Aktivierung des im Plasma zirkulierenden Faktor VII mit anschließender langsamer Aktivierung der Gerinnungsfaktoren IX und X. Wird dieser Reaktionsschritt in einem statischen System in vitro untersucht, so ist die Bildung von Faktor X und die dafür erforderliche Reaktionsgeschwindigkeit proportional abhängig von der Konzentration an zugesetztem Faktor VIIa. Eine der normalen Physiologie viel näher kommende Betrachtungsweise stellen Gerinnungsuntersuchungen in einem Flow Reaction System dar. In diesem Untersuchungssystem finden Contino, Repke und Nemerson (1991) keine lineare Abhängigkeit mehr zwischen zugesetztem Faktor VIIa und der Bildung von Faktor X. Bei 100-fachem Zusatz von Faktor VIIa wird nur die doppelte Bildungsrate an Faktor X gemessen. Die Gerinnungsfaktoren IX und X aktivieren nun wiederum den Faktor VII und beschleunigen damit den Gerinnungsablauf (Williams und Noriss [sic] 1966, Zur et al 1982). Faktor Xa bewirkt eine sehr langsame Umwandlung von Prothrombin zu Thrombin. Diese Reaktion wird um ein Vielfaches beschleunigt durch die Anwesenheit von Phospholipiden, Calciumionen und Faktor V (Jobin und Esnouf 1967). Thrombin spaltet die Fibrinopeptide A und B vom Fibrinmolekül ab, die verbleibenden Fibrinmonomere lagern sich zu Fibrinpolymeren zusammen und bilden unter Einwirkung von Faktor XIII kovalente Bildungen [sic] zwischen benachbarten Fibrinmonomeren und damit ein gefestigtes Fibringerinnsel [sic]. Dieses ist gegen den fibrinolytischen Abbau durch Plasmin weitgehend geschützt (Bettelheim 1956, Blombäck et al 1978, McKee et al 1970). |
Das Extrinsic System
Das Extrinsic System wird aktiviert durch die Freisetzung von Gewebsthrombokinase im Überschuß aus verletzten extravasalen Strukturen. Hierdurch erfolgt eine Aktivierung des im Plasma zirkulierenden Faktor VII mit anschließender langsamer Aktivierung der Gerinnungsfaktoren IX und X. Wird dieser Reaktionsschritt in einem statischen System in vitro untersucht, so ist die Bildung von Faktor X und die dafür erforderliche Reaktionsgeschwindigkeit proportional abhängig von der Konzentration an zugesetztem Faktor VIIa. Eine der normalen Physiologie viel näher kommende Betrachtungsweise stellen Gerinnungsuntersuchungen in einem "Flow Reaction System" dar. In diesem Untersuchungssystem finden Contino, Repke und Nemerson (1991) keine lineare Abhängigkeit mehr zwischen zugesetztem Faktor VIIa und der Bildung von Faktor X: bei 100- fachem Zusatz von Faktor VIIa wird nur die doppelte Bildungsrate an Faktor X gemessen. Die Gerinnungsfaktoren IX und X aktivieren nun wiederum den Faktor VII und beschleunigen damit den Gerinnungsablauf (Williams und Norris 1966, Zur et al 1982). Faktor Xa bewirkt eine sehr langsame Umwandlung von Prothrombin zu Thrombin. Diese Reaktion wird um ein Vielfaches beschleunigt durch Anwesenheit von Phospholipiden, Calciumionen und Faktor V (Jobin und Esnouf 1967). Thrombin spaltet die Fibrinopeptide A und B vom Fibrinmolekül ab, die verbleibenden Fibrinmonomere lagern sich zu Fibrinpolymeren zusammen und bilden unter Einwirkung von Faktor XIII kovalente Bindungen zwischen benachbarten Fibrinmonmomeren [sic] und damit ein gefestigtes Fibringerinsel. Dieses ist gegen den fibrinolytischen Abbau durch Plasmin weitgehend geschützt (Bettelheim [Seite 3] 1956, Blombäck et al 1978, McKee et al 1970). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [5.] Analyse:Ig/Fragment 007 01 - Diskussion Bearbeitet: 16. August 2017, 08:44 Hindemith Erstellt: 16. August 2017, 08:41 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 7, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 3, Zeilen: 2ff |
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| 2.3 Das Intrinsic System
Im endogenen System nimmt der Faktor XII eine zentrale Rolle ein. Nach Adsorption an subendotheliale Kollagenfasern ändert er seine Konformation und wird durch Kallikrein aktiviert (Cochrane et al 1973). Umgekehrt katalysiert Faktor XIIa die Umwandlung von Präkallikrein zu Kallikrein. Faktor XIIa aktiviert dann an der Gefäßoberfläche Faktor XI (Bouma und Griffin 1977). Dem hochmolekularen Kininogen kommt eine Bedeutung als nichtenzymatischer Cofaktor bei den Interaktionen zwischen Präkallikrein und Faktor XII sowie bei der Aktivierung von Faktor XI zu (Mandle et al 1976, Thompson et al 1977). Die Aktivierung von Faktor IX durch Faktor XIa erfolgt in Anwesenheit von Calciumionen. Faktor IXa aktiviert anschließend wiederum unter Mithilfe von Calciumionen, Phospholipiden und Faktor VII den Gerinnungsfaktor X (Margolias 1956, 1957, Barton 1967, Hemker und Kahn 1967, Hougie et al 1967). Unter pathophysiologischen Bedingungen kann der Gerinnungsablauf auch durch kleine Mengen Gewebsthrombokinase ausgelöst werden: Es erfolgt eine indirekte Aktivierung von Faktor X über Faktor IX durch Faktor VII. Dieser Reaktionsweg wird als „Josso loop“ bezeichnet (Hemker 1984, Ma et al 1989, Hemker 1991). Die weitere Aktivierung der Gerinnungskaskade erfolgt analog dem exogenen Ablauf. Zu den wichtigen Inhibitoren dieser Gerinnungskaskade gehören Antithrombin, Heparin, Cofaktor II, Protein C, die Resistenz gegen die antikoagulatorische Wirkung von Protein C (APCR: Dahlbäck et al 1993), Protein S, Alpha-2-Makroglobulin und C1-Inaktivator. Antithrombin III hat seinen Ansatzpunkt am Thrombin und den Gerinnungsfaktoren Xa, IXa, XIa, und XIIa, Kallikrein, und Plasmin (Damus et al 1973, Burrowes et al 1975, Highsmith und Rosenberg 1974). Heparin beschleunigt die Bildung [sic] von Antithrombin an diese Enzyme. Das Vitamin K abhängige Protein C wird durch an Thrombomodulin gebundenes Thrombin aktiviert, die Aktivierung nur durch Thrombin erfolgt sehr viel langsamer. Thrombomodulin ist ein Protein der Plasmamembran und bindet mit hoher Affinität und Spezifität Thrombin im Verhältnis 1:1. |
Das Intrinsic System
Im endogenen System nimmt der Faktor XII eine zentrale Rolle ein. Nach Adsorption an subendotheliale Kollagenfasern ändert er seine Konformation und wird durch Kallikrein aktiviert (Cochrane et al 1973). Umgekehrt katalysiert Faktor XIIa die Umwandlung von Präkallikrein zu Kallikrein. Faktor XIIa aktiviert dann an der Gefäßoberfläche Faktor XI (Bouma und Griffin 1977). Dem hochmolekularen Kininogen kommt eine Bedeutung als nichtenzymatischer Cofaktor bei den Interaktionen zwischen Präkallikrein und Faktor XII sowie bei der Aktivierung von Faktor XI zu (Mandle et al 1976, Thompson et al 1977). Die Aktivierung von Faktor IX durch Faktor XIa erfolgt in Anwesenheit von Calciumionen. Faktor IXa aktiviert anschließend wiederum unter Mithilfe von Calciumionen, Phospholipiden und Faktor VII den Gerinnungsfaktor X (Margolias 1956, 1957, Barton 1967, Hemker und Kahn 1967, Hougie et al 1967). Unter pathophysiologischen Bedingungen kann der Gerinnungsablauf auch durch kleine Mengen Gewebsthrombokinase ausgelöst werden: Es erfolgt eine indirekte Aktivierung von Faktor X über Faktor IX durch Faktor VII. Dieser Reaktionsweg wird als "Josso loop” bezeichnet (Hemker 1984, Ma et al 1989, Hemker 1991). Die weitere Aktivierung der Gerinnungskaskade erfolgt analog dem exogenem [sic] Ablauf. Zu den wichtigen Inhibitoren dieser Gerinnungskaskade gehören Antithrombin III, Heparin Cofaktor II, Protein C, Protein S, Alpha-2-Makroglobulin und C1- Inaktivator. Antithrombin III hat seinen Ansatzpunkt am Thrombin und den Gerinnungsfaktoren Xa, IXa, XIa und XIIa, Kallikrein und Plasmin (Damus et al, 1973, Burrowes et al 1975, Highsmith und Rosenberg 1974). Heparin beschleunigt die Bindung von Antithrombin an diese Enzyme. Das Vitamin K abhängige Protein C wird durch an Thrombomodulin gebundenes Thrombin aktiviert, die Aktivierung nur durch Thrombin erfolgt sehr viel langsamer. Thrombomodulin ist ein Protein der Plasmamembran und bindet mit hoher Affinität und Spezifität Thrombin im Verhältnis 1:1. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [6.] Analyse:Ig/Fragment 008 01 - Diskussion Bearbeitet: 16. August 2017, 08:50 Hindemith Erstellt: 16. August 2017, 08:48 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 8, Zeilen: 1-12 |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 3, 4, Zeilen: 3: 34ff; 4: 1ff |
|---|---|
| [Der Thrombomodulin-Thrombin-] Komplex aktiviert Protein C etwa 20.000-mal schneller als freies Thrombin (Esmon und Owen 1981, Owen und Esmon 1981). Thrombomodulin wirkt hemmend auf die prokoagulatorische Funktion von Thrombin und ist somit ein endothelialer Rezeptor, der entscheidend in das Hämostasesystem eingreift (Esmon et al 1982, Esmon et al 1983). Das Prinzip der Protein C-Aktivierung am Gefäßendothel ist calcium-und phospholipidabhängig.
Aktiviertes Protein C hemmt die Gerinnungsfaktoren Va und VIIIa, beide haben keine eigene enzymatische Aktivität, durch eine limitierte Proteolyse in Anwesenheit von Calciumionen und Phospholipiden (Kisiel et al 1977, Walker et al 1979, Vehar und Davie 1980). Protein S geht mit aktiviertem Protein C auf phospholipidhaltigen Oberflächen eine komplexe Bindung ein und beschleunigt dadurch die Inaktivierung von Faktor Va (Walker 1981). |
Der Thrombomodulin-Thrombin- Komplex aktiviert Protein C etwa 20.000 mal schneller als freies Thrombin (Esmon und Owen 1981, Owen und Esmon 1981). Thrombomodulin wirkt hemmend auf die prokoagulatorische Funktion von Thrombin und ist somit ein endothelialer Rezeptor, der entscheidend in das Hämostasesystem eingreift (Esmon et al 1982, Esmon et al 1983). Das Prinzip der calcium - und phospholipidabhängigen Protein C-Aktivierung am Gefäßendothel zeigt Abbildung 1.0a.
Aktiviertes Protein C hemmt die Gerinnungsfaktoren Va und VIIIa, beide haben [Seite 4] keine eigene enzymatische Aktivität, durch eine limitierte Proteolyse in Anwesenheit von Calciumionen und Phospholipiden (Kisiel et al 1977, Walker et al 1979, Vehar und Davie 1980). Protein S geht mit aktiviertem Protein C auf phospholipidhaltigen Oberflächen eine komplexe Bindung ein und beschleunigt dadurch die Inaktivierung von Faktor Va (Walker 1981). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [7.] Analyse:Ig/Fragment 010 01 - Diskussion Bearbeitet: 16. August 2017, 09:32 Hindemith Erstellt: 16. August 2017, 09:30 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 10, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 4, 11, Zeilen: 4: 12ff; 11: 1 |
|---|---|
| 2.4 Das fibrinolytische System
Die Aktivierung der Fibrinolyse geht hervor über den Faktor XII, Gewebsplasminogenaktivator (t-PA) und Plasminogenaktivator vom Urokinasetyp (scu-PA) sowie indirekt über eine Hemmung des Plasminogenaktivator Inhibitors (PAI-1) durch Protein C (Van Hinsberg et al 1985, De Fouw et al 1987). Neben PAI-1 sind Alpha-2-Antiplasmin und Alpha-2-Makroglobulin die wichtigsten Inhibitoren der Fibrinolyse. Tissue-Type-Plasminogen Aktivator wird in seiner nativen Form als Single Chain t-PA (sct-PA) von Endothelzellen sezerniert und zirkuliert im Plasma als Komplex mit Plasminogen-Aktivator Inhibitor. Der ungebundene Anteil beträgt nur 5% (Kristensen et al 1984, Sprengers und Kluft 1987), kann aber durch lokale Freisetzung aus Endothelzellen um ein vielfaches gesteigert werden (Bachmann und Kruithof 1984). Die Umwandlung des einkettigen in die zweikettige Form two chain t-PA (tct-PA) erfolgt bereits durch geringe Mengen von Plasmin, Faktor Xa oder Kallikrein. Beide Formen können Glu-Plasminogen aktivieren. Bei Anwesenheit von Fibrin wird diese Reaktion um das 200- 400fache beschleunigt (Bachmann 1987). Urinary-Type-Plasminogen Aktivator kann ebenfalls in 2 Formen vorliegen, als Single chain u-PA und als Two chain u-PA. Die Umwandlung von scu-PA in tcu- PA erfolgt durch Plasmin und durch Anwesenheit von Kallikrein (Gurewich et al 1984, Ichinose et al 1986). Die genaue Wirkungsweise ist zurzeit nicht bekannt, wahrscheinlich wirken t-PA und u-PA synergistisch. Möglicherweise stellt erst die Konformationsänderung von Plasminogen bei Anlagerung von t-PA an Fibrin die Voraussetzung für die Bindung von scu-PA dar (Gurewich 1989). Die Inhibitoren der Fibrinolyse werden in „Antiaktivatoren“ und „Antiplasmine“ aufgeteilt. Zu den Antiaktivatoren gehören Plasminogen-Aktivator Inhibitor PAI-1, PAI-2 und histidinreiches Glykoprotein. PAI-1 wirkt auf alle physiologischen Plasminogen- Aktivatoren durch die Bildung von stabilen 1:1 molaren Komplexen (Wimann et al 1984, Kruithoff et al 1984). |
Das fibrinolytische System
Abbildung 1.4 zeigt die Aktivierung der Fibrinolyse über Faktor XII, Gewebeplasminogenaktivator (t-PA) und Plasminogenaktivator vom Urokinasetyp (scu- PA) sowie indirekt über eine Hemmung des Plasminogenaktivator Inhibitors (PAI 1) durch Protein C (Van Hinsberg et al 1985, Sakata et al 1985, De Fouw et al 1987). Neben PAI 1 sind Alpha-2-Antiplasmin und Alpha-2-Makroglobulin die wichtigsten Inhibitoren der Fibrinolyse. Tissue-Type-Plasminogen Aktivator wird in seiner nativen Form als Single Chain-t-PA (sct-PA) von Endothelzellen sezerniert und zirkuliert im Plasma als Komplex mit Plasminogen- Aktivator Inhibitor. Der ungebundene Anteil beträgt nur 5% (Kristensen et al 1984, Sprengers und Kluft 1987), kann aber durch lokale Freisetzung aus Endothelzellen um ein Vielfaches gesteigert werden (Bachmann und Kruithof 1984). Die Umwandlung des einkettigen in die zweikettige Form Two chain -t-PA (tct-PA) erfolgt bereits durch geringe Mengen von Plasmin, Faktor Xa oder Kallikrein. Beide Formen können Glu-Plasminogen aktivieren. Bei Anwesenheit von Fibrin wird diese Reaktion um das 200 - 400 fache beschleunigt (Bachmann 1987). Urinary-Type-Plasminogen Activator kann ebenfalls in 2 Formen vorliegen, als Single chain- u-PA und als Two chain -u-PA. Die Umwandlung von scu-PA in tcu-PA erfolgt durch Plasmin und durch Anwesenheit von Kallikrein (Gurewich et al 1984, Ichinose et al 1986). Die genaue Wirkungsweise ist zur Zeit noch nicht bekannt, wahrscheinlich wirken t-PA und u- PA synergistisch. Möglicherweise stellt erst die Konformationsänderung von Plasminogen bei Anlagerung von t-PA an Fibrin die Voraussetzung für die Bindung von scu-PA dar (Gurewich 1989). Die Inhibitoren der Fibrinolyse werden in "Antiaktivatoren" und "Antiplasmine" aufgeteilt. Zu den Antiaktivatoren gehören Plasminogen-Aktivator Inhibitor PAI 1, PAI 2 und histidinreiches Glykoprotein. PAI 1 wirkt auf alle physiologischen Plasminogen- Aktivatoren durch die Bildung von stabilen 1:1 molaren Komplexen (Wiman [seite 11] et al 1984, Kruithoff et al 1984) |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [8.] Analyse:Ig/Fragment 011 01 - Diskussion Bearbeitet: 16. August 2017, 09:42 Hindemith Erstellt: 16. August 2017, 09:37 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 11, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 11, Zeilen: 1ff |
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| [PAI-2 hemmt die zweikettige Form von] t-PA und u-PA (Kruithoff et al 1987, Lecander et al 1986). Histidinreiches Glykoprotein geht mit zirkulierendem Plasminogen reversible Komplexe ein und hemmt so die Bindung an Fibrin (Lijnen et al 1980).
Alpha-2-Antiplasmin, Alpha-2-Maktoglobulin [sic] und C1- Inaktivator gehören zu den Antiplasminen. Die hemmende Funktion von Alpha-2-Antiplasmin besteht in der Bildung von 1:1 Komplexen mit Plasmin. Außerdem konkurriert es mit Plasminogen um die Bildung [sic] an Fibrin und schützt auf diese Weise den Thrombus vor einem Abbau durch Plasmin (Müllertz und Clemmensen 1976, Wallen et al 1983). Alpha-2-Makroglobulin bindet überschüssiges Plasmin sobald die Bindungskapazität von Alpha-2-Antiplasmin überschritten ist. Weiterhin neutralisiert Alpha-2-Makroglobulin Kallikrein und t-PA (Bachmann 1987). Der C1-Inaktivator übt inhibitorische Wirkung aus auf die Faktoren des Kontaktphasesystems, Faktor XIIa, XIa und Kallikrein und hemmt somit die Umwandlung von scu-PA zu tcu-PA. C1-Inaktivator neutralisiert auch Plasmin (Bachmann 1987). Erfolgt über diese Faktoren eine Aktivierung der Fibrinolyse wird das Glykoprotein Plasminogen, dessen native Form als „Glu-Plasminogen“ bezeichnet wird, unter Einwirkung von Plasmin in „Lys-Plasminogen“ ungewandelt. Die Unwandlung von Glu-, bzw. Lys-Plasminogen in Glu-, bzw. Lys- Plasmin erfolgt unter Einfluss von Plasminogenaktivatoren durch Aufspaltung spezieller Peptidbindungen (Robbins 1987) [sic]. Die Bedeutung des zweikettigen Polypeptids Plasminogen besteht in der enzymatischen Aufspaltung von Fibrinogen und Fibrin in unterschiedlich große Fibrin- und Fibrinogenspaltprodukte hemmen sowohl die Fibrinpolymerisation als auch die Thrombozytenaggregation und wirken damit im Sinne eines negativen Feed-back-Mechanismus (Gaffney 1987). 57. Robbins K. C. The biochemistry of plasminogen and plasmin. In: Ogston D., Bennet B. (Hg). Haemostasis: biochemistry, physiology and pathology. Wiley, London 1967; 208-220 |
PAI 2 hemmt die zweikettige Form von t-PA und u-PA (Kruithof et al 1987, Lecander et al 1986). Histidinreiches Glykoprotein geht mit zirkulierendem Plasminogen reversible Komplexe ein und hemmt so die Bindung an Fibrin (Lijnen et al 1980).
Alpha-2-Antiplasmin, Alpha-2-Makroglobulin und C1-Inaktivator gehören zu den Antiplasminen. Seine hemmende Funktion besteht in der Bildung von 1:1 molaren Komplexen mit Plasmin. Außerdem konkurriert es mit Plasminogen um die Bindung an Fibrin und schützt auf diese Weise den Thrombus vor einem Abbau durch Plasmin (Müllertz und Clemmensen 1976, Wallen et al 1983). Alpha- 2-Makroglobulin bindet überschüssiges Plasmin sobald die Bindungskapazität von Alpha-2-Antiplasmin überschritten ist. Weiterhin neutralisiert Alpha-2- Makroglobulin Kallikrein und t-PA (Bachmann 1987). Der C1-Inaktivator übt inhibitorische Wirkung aus auf die Faktoren des Kontaktphasesystems, Faktor XIIa, XIa und Kallikrein und hemmt somit die Umwandlung von scu-PA zu tcu-PA. C1-Inaktivator neutralisiert auch Plasmin (Bachmann 1987).Erfolgt über diese Faktoren eine Aktivierung der Fibrinolyse wird das Glykoprotein Plasminogen, dessen native Form als "Glu-Plasminogen" bezeichnet wird unter Einwirkung von Plasmin in "Lys-Plasminogen" umgewandelt. Die Umwandlung von Glu - bzw Lys - Plasminogen in Glu - bzw Lys-Plas- min erfolgt unter dem Einfluß von Plasminogenaktivatoren durch Aufspaltung spezieller Peptidbindungen (Robbins 1967). Die Bedeutung des zweikettigen Polypeptids Plasminogen besteht in der enzymatischen Aufspaltung von Fibrinogen und Fibrin in unterschiedliche große Fibrin - und Fibrinogenspaltprodukte. Fibrinogenspaltprodukte hemmen sowohl die Fibrinpolymerisation als auch die Thrombozytenaggregaton und wirken damit im Sinne eines negativen feed back-Mechanismus (Gaffney 1987). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [9.] Analyse:Ig/Fragment 012 01 - Diskussion Bearbeitet: 6. March 2019, 21:57 WiseWoman Erstellt: 16. August 2017, 09:46 (Hindemith) | Fragment, Ig, KomplettPlagiat, Nowak-Göttl 1991, SMWFragment, Schutzlevel, ZuSichten |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 12, Zeilen: 1-4 |
Quelle: Nowak-Göttl 1991 Seite(n): 11, Zeilen: letzter Absatz |
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| Gerinnung und Fibrinolyse stehen unter physiologischen Bedingungen in einem eukoagulatorischen Gleichgewicht, das unter pathologischen Bedingungen erhebliche Störungen aufweist: es kann dabei sowohl eine Blutungsneigung als auch eine Thromboseneigung resultieren. | Gerinnung und Fibrinolyse stehen unter physiologischen Bedingungen in einem eukoagulatorischen Gleichgewicht, das unter pathologischen Bedingungen erhebliche Störungen aufweist: es kann dabei sowohl eine Blutungsneigung (Abb. 1.5) als auch eine Thromboseneigung (Abbildung 1.6.) resultieren. |
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Fragmente (Verwaist)
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Quellen
| Quelle | Autor | Titel | Verlag | Jahr | Lit.-V. | FN |
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| Ig/Nowak-Göttl 1991 | Ulrike Nowak-Göttl | Hämostaseologische Gemeinsamkeiten bei Kindern mit idiopathischen Thrombosen, Diabetes mellitus Typ I und Kindern mit Sepsis-Thrombophilie unter Berücksichtigung der pädiatrischen Normalbereiche | 1991 | nein | nein |
Übersicht
| Typus | Gesichtet | ZuSichten | Unfertig | Σ |
|---|---|---|---|---|
| KP | 0 | 9 | 0 | 9 |
| VS | 0 | 0 | 0 | 0 |
| ÜP | 0 | 0 | 0 | 0 |
| BO | 0 | 0 | 0 | 0 |
| KW | 0 | 0 | 0 | 0 |
| KeinP | 0 | 0 | 0 | 0 |
| Σ | 0 | 9 | 0 | 9 |
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